Алфа-завојница

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето

Алфа-завојница (α-завојница) — чест мотив на секундарната структура на белковините (протеините). Тој претставува спирална, десногира конформација, кај која секоја алфа-амино (N-H) група од полипептидниот ‘рбет создава водородна врска со алфа-карбонилната (C=O) група која е четири аминокиселински остатоци подолу од неа (i + 4 → i водородна врска).

Полипептидниот синџир може да образува различни видови на хеликсни структури кои се разликуваат по бројот на завртувања на синџирот и по растојанието помеѓу извиените сегменти на полипептидот во хеликс. Алфа хеликсот е, исто така, познат како класичен Полинг-Кори-Бренсон α-завојница. Понекогаш се користи и називот 3.613 – хеликс, што го означува бројот на остатоци на едно хеликсно завртување (извивање), каде бројот 13 го означува бројот на атоми кои го градат прстенот затворен со водородната врска.

Алфа хеликсот се образува спонтано, бидејќи е енергетски најсиромашна, а со тоа и најстабилна, конформација на полипептидната верига. Завојници можат да образуваат и L- и D-аминокиселините, но никогаш двата изомера заедно во иста молекула. Завојниците можат да бидат десногири или левогири, во зависност од тоа на која страна се завртува полипептидниот ланец; десногириот хеликс е одреден со правецот во кој се вртат прстите на десната рака кога палецот се поставува на оската на хеликсот во правецот во кој тој се гради. L-аминокиселините се доста почести во природата од D-аминокиселините и тие можат да образуваат и левогири и десногири завојници, но мнозинството на познати завојници во биолошкиот свет се десногири.

Историја[уреди | уреди извор]

Страничен поглед на α-завојница изграден од аланински остатоци во атомски детали. Двете водородни врски се обоени розово; растојанието помеѓу H и O атомите е околу 2 Å (0.20 nм). Полипептидниот ланец е насочен нагоре; т.е., N-терминалот е на дното, а C-терминалот е на врвот. Забележете дека аминокиселинските странични ланци (црно) благо се наклонети надолу, кон N-терминалот, додека пептидните кислороди (црвено) се насочени нагоре, а пептидните NH групи (сино и сиво) се насочени надолу.
Приказ на истиот хеликс од погоре. Четири карбонилни групи се насочени нагоре, кон гледачот, оддалечени за околу 100° на кругот, што одговара на 3.6 аминокиселински остатоци по едно завртување на хеликсот.

Во текот на раните 1930-ти години, Вилијам Естбури воочил драстични промени во дифракцијата на Х-зраците во влакната на влажната волна или коса по направеното истегнување. Податоците укажувале на постоењето на спирални молекулски структури со карактеристичен период на повторување од приближно 5.1 Å (0.51 nm).

Естбури го претпоставил следното:

  • неистегнатите молекули на протеинот образуваат хеликс (кој тој го нарекол α-облик)
  • истегнувањето доведува до одмотување на хеликсот и создавање на издолжена состојба (која тој ја нарекол β-облик).

Естбуриевите модели, иако не биле многу прецизни во деталите, во суштина биле точни и тие одговараат на модерните елементи на секундарната структура, α-завојница и β-плоча (Естбуриевата номенклатура се задржала), кои ги развиле Лајнус Полинг, Роберт Кори и Херман Бренсон во 1951 година. Ханс Нојрат прв воочил дека Естбуриевите модели не можат да бидат прецизни до детали, бидејќи подразбирале преклопување на атомите на молекулата.[1] Студијата на Нојрат и Естбуриевите податоци ги поттикнале Хју Стот Тејлор,[2] Морис Хагинс,[3] Вилијам Лоренс Брег и соработниците[4] да предложат модели за структурата на кератинот кои потсетувале на структурата на α-завојница.

Два битни чекори во развојот на денешното сознание за структурата на α-завојницаот биле: (1) правилна геометрија на врската која била опишана благодарение на методите за одредување на кристалната структура на аминокиселините и пептидите, како и предвидувањата на Полинг на планираните пептидни врски и (2) отфрлање на идејата за задолжителен цел број на остатоци при полно завртување на хеликсот. Идејата за осен момент се јавила во 1948 година, кога Полинг нацртал полипептиден ланец со приближно точни димензии на хартиена лента која ја извил во хеликс, внимавајќи да полипептидните врски ги одржи планарни. После неколку обиди, тој направил модел со физички веројатни водородни врски. Пред конечното објавување на студијата,[5] Полинг соработувал со Кори и Бренсон за потврдување на неговиот модел. Во 1954 година, Полинг ја добил својата прва Нобелова награда „за неговото истражување на природата на хемиската врска и нејзината примена во објаснувањето на структурата на сложените супстанци“[6] (како што се протеините), посебно структурата на α-завојницаот.

Структура[уреди | уреди извор]

Геометрија и водородно врзување[уреди | уреди извор]

Аминокиселините во α-завојницаот се подредуваат во десногира спирална структура, каде што секој аминокиселински остаток одговара на завртување на хеликсот од 100° (т.е. хеликсот има 3.6 аминокиселински остатоци по полн круг) и транслација од 1.5 Å (0.15 nm) долж оската на хеликсот.[7] Висината на α-завојницаот (вертикалното растојание помеѓу последователните завртувања на хеликсот) изнесува 5.4 Å (0.5 nm), што е производот од 3.6 и 1 мај Најважно е што N-H групата на еден аминокиселински остаток гради водородна врска со C=O групата која се наоѓа 4 аминокиселински остатоци подолу во полипептидниот ланец; ова повторувачко i + 4 → i водородно поврзување е најзначајната карактеристика на α-завојницаот. Официјалната меѓународна номенклатура[8][9] специфицира два начина за дефинирање на α-завојницаите, правило 6.2 во смисла на повторување на торзионите агли φ и ψ (види подолу) и правило 6.3 во однос на шемата на водородни врски и висината на хеликсот. Причината за ваквиот распоред на водородните врски во α-завојницаот е што на овој начин се постигнува оптимално растојание од 2.8 Å помеѓу О- и H- атомите на овие групи, на кое јачината на водородната врска е висока. Страничните ланци на аминокиселинските остатоци во α-завојницаот се свртени кон надворешноста на хеликсот што овозможува да се избегне просторна интерференција на овие групи. Кај глобуларните белковини, α-завојницаите во просек имаат околу 12 аминокиселински остатоци и должина од околу 18 Å, иако кај некои од нив најдени се α-завојницаи изградени од 53 аминокиселински остатоци. Во структурата на белковините, α-завојницаите можат да се идентификуваат со употреба на неколку компјутерски методи, од кои најпозната е DSSP (анг. Dictionary of Protein Secondary Structure).[10]

Разлика помеѓу α-завојница (четириаголен) и 310-завојница (триаголен), гледани од горе.
Рамачандранов дијаграм (φψ дијаграм), со податочни точки за α-завојницаните остатоци кои образуваат густ дијагонален кластер подолу и лево од центарот, околу глобалниот енергетски минимум за конформацијата на полипептидниот ’рбет.[11]

Слични структури на α-завојницаот (i + 4 → i водородно врзување) се 310 хеликсот (i + 3 → i водородно врзување) и π-завојницаот (i + 5 → i водородно врзување). Овие алтернативни завојници се релативно ретки во биолошките системи, иако 310 хеликсот се среќава на крајот од α-завојницаите, „затворајќи“ го како капа. Привремените i + 2 → i структури (понекогаш означувани како δ-завојницаи) забележани се како интермедиери во симулациите на молекулската динамика на извивањето на α-завојницаите. Алфа хеликсот може, исто така, да се означи како 3.613 хеликс, бидејќи растојанието i + 4 додава уште три атоми на водородно-врзаната петелка во споредба со потесниот 310 хеликс, а во просек 3.6 аминокиселински остатоци прават еден прстен на α-завојница. Индексите се однесуваат на бројот на атоми (вклучително и водородот) во затворената петелка која ја образува водородното поврзување.[12]

Аминокиселинските остатоци на α-завојницаот обично завземаат осни (φ, ψ) диедарски агли од приближно (-60°, -45°), како што е прикажано на сликата од десно. Во поопшта смисла, тие завземаат диедарски агли така да ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -105°. Како последица на тоа, диедарските агли на α-завојницаот воглавно се сместени на дијагоналната лента на Рамачандрановиот дијаграм (со наклон -1), земајќи вредности од (-90°, -15°) до (-35°, -70°). За споредба, збирот на диедарските агли кај 310 хеликсот е приближно -75°, додека кај π-завојницаот е околу -130°. Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на било кој полипептиден хеликс со транс изомери е изразена со равенката:[13]

3 cos Ω = 1 − 4 cos2 φ + ψ2

Алфа хеликсот е густо спакуван; речиси нема слободен простор внатре во него. Страничните ланци на аминокиселинските остатоци се наоѓаат од надворешната страна на хеликсот и благо се закривени „надолу“ (т.е., кон N-крајот), како гранките на зимзелено дрво. Оваа насоченост понекогаш се користи во прелиминарните мапи (со ниска резолуција) на електронска густина за утврдување на насоката на завртување на полипептидниот ‘рбет.[14]

Дводимензионални (2D) дијаграми за претставување на α-завојницаите[уреди | уреди извор]

Дијаграм на хеликсно тркало
Веншијанг дијаграм

Три различни стилови на 2D дијаграми се користат за да се претстават различни аспекти на односите на аминокиселинската секвенца и структурата, кои даваат специфични физички и заемоделувачки својства на индивидуалните α-завојницаи. Два од нив го нагласуваат кружното поставување околу цилиндричниот пресек: прво-развиениот таков дијаграм се нарекува „хеликсно тркало“,[15] а поновата верзија се нарекува „веншијанг дијаграм“.[16]

Хеликсното тркало претставува хеликс со проекција на Cα структурата на полипептидниот ‘рбет по должина на оската на хеликсот, додека веншијанг дијаграмот го претставува поапстрактно, како рамномерна спирала извиена на рамнината на страницата. Двата дијаграма ја одбележуваат секвенцата со еднобуквен аминокиселински код на секоја Cα позиција, користејќи различни бои или симболи како кодови за својствата на аминокиселините. Секогаш се разграничени хидрофобните од хидрофилните аминокиселини, како најважното својство кое ги регулира хеликсните заемодејства. Понекогаш се одделуваат позитивните од негативно наелектризираните хидрофилни аминокиселини, а понекогаш се одделуваат и двосмислените аминокиселини, каков што е глицинот (G). Правилата за кодирањата со бои се различни. Хеликсното тркало не ја менува репрезентацијата долж хеликсот, додека веншијанг дијаграмот може да ги прикаже релативните локации на аминокиселините во α-завојницаот независно од неговата должина.

И двата кружни дијаграми даваат интуитивна и лесно визуелизирачка 2D слика која го карактеризира распоредот на хидрофобни и хидрофилни остатоци во α-завојницаот,[15][16] и може да се користи за проучување на заемодејствата завојница-завојница,[17] завојница-мембранските заемодејства квантифицирани со хеликсниот хидрофобен момент,[18] или замодејствата протеин-протеин.[19][20]

Третиот стил на 2D дијаграм се нарекува „хеликсна мрежа“. Тој се создава со отворање на цилиндричната површина на секој хеликс долж линија која е паралелна со оската и прикажување на резултатот вертикално. Хеликсната мрежа не е погодна за проучување на замодејствата завојница-завојница на пакување, но таа станала доминантно средство за репрезентација на аранжманот на секвенцата на интегралните мембрански протеини, бидејќи прикажува важни односи меѓу хеликсната секвенца и нејзиното вертикално позиционирање во мембраната, дури и без познавање на 3D аранжманот на завојниците.

Стабилност[уреди | уреди извор]

Завојниците кои се набљудуваат во структурата на белковините може да варираат во големина од 4 до над 40 аминокиселински остатоци, но типичен хеликс содржи околу 10 аминокиселини (околу три завртувања). Општо земено, кратките полипептиди обично не градат α-завојницаи во раствор, бидејќи ентропискиот губиток на енергија вложена за склопување на полипептидниот синџир не се компензира со доволен број на стабилизирачки заемодејства. Генерално, водородните врски на основната структура на α-завојницаот се сметаат за нешто послаби од оние кои се јавуваат кај β-плочите и изложени се на јако дејство на околните молекули на вода. Меѓутоа, во хидрофобни средини, како што е плазматската мембрана, или во присуство на ко-растворувачи, како што е трифлуороетанолот (TFE), или изолирани од растворувач во гасна фаза,[21] олигопептидите лесно образуваат стабилни α-завојницани структури. Понатаму, во пептидите можат да бидат инкорпорирани вкрстени врски за конформациона стабилизација на хеликсните склопови. Вкрстените врски ја стабилизираат хеликсната состојба со ентрописка дестабилизација на несклопената состојба и со отстранување на енталписки стабилизираните „лажни“ склопови, кои се компетитори на потполно хеликсната состојба.[22] Се покажало дека α-завојницаите се постабилни, поробустни кон мутации и полесни за дизајнирање од β-нишките во природните протеини,[23] а исто така и во вештачки дизајнираните протеини.[24]

α-завојница прикажан со ултрависоко-резолуциски контури на електронска густина, каде кислородните атоми се обоени црвено, азотните атоми сино, а водородните врски како зелени точкести линии (PDB податотека 2NRL, 17-32).На сликата N-терминалот се наоѓа на врвот.

Експериментално одредување[уреди | уреди извор]

Бидејќи α-завојницаот е дефиниран од неговите водородни врски и конформацијата на полипептидниот ‘рбет, најдеталниот експериментален доказ за α-завојницана структура доаѓа од рендгенската кристалографија со атомска резолуција, како примерот прикажан од десно. Јасно е дека сите карбонилни кислородни атоми од ‘рбетот се насочени надолу (кон C-крајот), но малку се распрснуваат, а водородните врски се приближно паралелни со оската на хеликсот. Протеинските структури добиени со NMR спектроскопија, исто така покажуваат хеликсни структури, со карактеристични опсервации на спарувања преку нуклеарниот Оверхаузеров ефект (NOE или nOe) помеѓу атомите на соседни хеликсни свиоци. Во некои случаи, индивидуалните водородни врски може директно да се набљудуваат како мало скаларно спарување кај NMR.

Постојат неколку други методи, со пониска резолуција, со кои може да се одреди општа хеликсна структура. NMR хемиските преместувања (анг. NMR chemical shifts), особено на Cα, Cβ и C’, и резидуалните диполни спарувања често се карактеристични за завојниците. Далечното-УВ (170-250 nm) циркуларен дихроизам дава спектар на завојници кој е исто така идиосинкратски, а покажува изразен двоен минимум на околу 208 и 222 nm. Инфрацрвената (IR) спектроскопија ретко се користи, бидејќи α-завојницаниот спектар е сличен на оној на случајниот навој (иако овие може да се раздвојат преку, на пример, замена на водородот со деутериум). Конечно, крио-електронската микроскопија сега е способна да ги распознае индивидуалните α-завојницаи во протеинот, иако назначувањето на остатоците во нив сè уште е активна област на истражување.

Долгите аминокиселински хомополимери често образуваат завојници доколку се водорастворливи. Таквите долги, изолирани завојници можат да се детектираат и со други методи, како што се диелектричната релаксација, проточна бирефрингенција и мерење на константата на дифузија. Всушност, овие методи ја детектираат само карактеристичната пролатна (издолжена) хидродинамичка форма на хеликсот, или неговиот голем диполен момент.

Склоност на аминокиселините за образување на α-завојница[уреди | уреди извор]

Различните аминокиселински секвенци имаат различни склоности за образување на α-завојница. Метионин, аланин, леуцин, глутаминска киселина и лизин (означени со акронимот „MALEK“, според еднобуквениот аминокиселински код) имаат висока склоност кон образување на α-завојница, додека пролин и глицин имаат ниска склоност.[25] Пролинот е познат како нарушувач на α-завојницаната структура, бидејќи не може да донира амиден водород за образување на водородна врска, а исто така и поради тоа што неговиот страничен ланец стерично интерферира со ‘рбетот на претходниот свиок – во внатрешноста на хеликсот ова предизвикува искривување од околу 30° во оската на хеликсот.[12] Сепак, пролинот често се среќава како првиот остаток на хеликс, веројатно поради неговата структурна ригидност. Глицинот, исто така, има тенденција да ја нарушува структурата на хеликсот, бидејќи неговата висока конформациска флексибилност прави да, од ентрописка гледна точка, неговата фиксација во релативно ригидната α-завојницана структура е неисплатлива.

Табела на стандардните склоности на аминокиселините за образување на α-завојница[уреди | уреди извор]

Во табелата прикажани се пресметаните разлики во слободна енергија, Δ(ΔG), изразени во kcal/mol по остаток во α-завојницана конфигурација, во однос на аланин за кој по договор се зема вредност од нула. Повисоките вредности (попозитивни слободни енергии) означуваат помала склоност за образување на α-завојница. Можни се значителни отстапувања од овие просечни вредности, зависно од идентитетот на соседните остатоци.

Разлики во слободната енергија по остаток[26]
Аминокиселина 3-буквен код 1-буквен код Слободна енергија
kcal/mol kJ/mol
Аланин Ala A 0.00 0.00
Аргинин Arg R 0.21 0.88
Аспарагин Asn N 0.65 2.72
Аспарагинска киселина Asp D 0.69 2.89
Цистеин Cys C 0.68 2.85
Глутаминска киселина Glu E 0.40 1.67
Глутамин Gln Q 0.39 1.63
Глицин Gly G 1.00 4.18
Хистидин His H 0.61 2.55
Изолеуцин Ile I 0.41 1.72
Леуцин Leu L 0.21 0.88
Лизин Lys K 0.26 1.09
Метионин Met M 0.24 1.00
Фенилаланин Phe F 0.54 2.26
Пролин Pro P 3.16 13.22
Серин Ser S 0.50 2.09
Треонин Thr T 0.66 2.76
Триптофан Trp W 0.49 2.05
Тирозин Tyr Y 0.53 2.22
Валин Val V 0.61 2.55

Диполен момент[уреди | уреди извор]

Хеликсот поседува мерлив вкупен диполен момент, кој се јавува поради збирното дејство на индивидуалните микродиполи од карбонилните групи на пептидните врски насочени долж оската на хеликсот.[27] Ефектите на збирниот макродипол се тема на дискусија. Кај α-завојницаите, N-терминалниот крај често завршува со негативно наелектризирана група, понекогаш страничниот ланец на глутамат или аспартат, или понекогаш фосфатен анјон. Некои научници сметаа дека макродиполот на хеликсот стапува во електростатско заемодејство со таквите групи. Други научници сметаат дека ваквото видување е погрешно, и дека е пореално да се каже дека потенцијалот за водородно врзување на слободните NH групи на N-терминалот од α-завојница може да се засити со водородна врска; ова, исто така, може да се смета како збир на заемодејства меѓу локалните микродиполи C=O···H−N.[28][29]

Намотани завојници[уреди | уреди извор]

Намотаните α-завојницаи се високо-стабилни форми кај кои два или повеќе хеликса се замотуваат помеѓу себе во структура на „супернавој“. Намотаните завојници содржат мошне карактеристичен мотив познат како хептад повторување, кај кој мотивот се повторува на секои седум остатоци долж секвенцата. Првиот и четвртиот остаток (познати како a и d позиции) скоро секогаш се хидрофобни; четвртиот остаток типично е леуцин, што довело до именување на овој структурен мотив како леуцински патент. Овие хидрофобни остатоци се пакуваат заедно во внатрешноста на хеликсниот сноп. Генерално, петтиот и седмиот остаток (познати како e и g позиции) имаат спротивни електрични полнежи, па така образуваат солен мост. Фибриларните протеини, како што е кератинот, често имаат структура на намотани завојници, а таа се среќава и кај некои протеини кои образуваат димери. Пар на намотани завојници, наречен четири-завојницаен сноп, е многу чест структурен мотив кај протеините. На пример, се јавува кај човечкиот хормон на раст и кај неколку типови на цитохроми. Rop протеинот, кој поттикнува плазмидна репликација во бактериските клетки, е интересен случај, кај кој единечен полипептиден ланец образува намотан хеликс и два мономера се агрегираат за да образуваат четири-завојницаен сноп.

Фацијални аранжмани[уреди | уреди извор]

Аминокиселини кои градат одреден хеликс може да се нанесат на хеликсно тркало, репрезентација која ги илустрира ориентациите на составните аминокиселини. Често кај глобуларните протеини, како и кај специјализирани структури, како што се намотаните завојници и леуцинските патенти, α-завојницаот ќе покаже две „лица“ – едно кое содржи претежно хидрофобни аминокиселини ориентирани кон внатрешноста на протеинот (хидрофобно јадро) и едно кое содржи претежно хидрофилни аминокиселини ориентирани кон површината на протеинот која стапува во контакт со вода.

Промени во ориентацијата на врзување, исто така, се јавуваат кај фацијално-организираните олигопептиди. Ова често се јавува кај антимикробните пептиди, а создадени се многу модели за да се опише како ова влијае на нивната функција. Заедничка карактеристика за многу од нив е што хидрофобното „лице“ на антимикробниот пептид создава пори во плазматската мембрана по асоцијација со јаглеводородните ланци на масните киселини кои го градат јадрото на мембраната.[30][31]

Функционални улоги[уреди | уреди извор]

Намотан хеликс кај леуцинскиот патент и ДНК-врзувачки завојници: транскрипционен фактор Max (PDB податотека 1HLO)
Говедски родопсин (PDB податотека 1GZM), со сноп од седум хеликса, вграден во мембраната (површините на мембраната се означени со хоризонтални линии).

Врзување на ДНК[уреди | уреди извор]

Алфа завојниците имаат особено значење кај мотивите за врзување на ДНК, вклучувајќи ги завојница-свиок-завојница мотивите, мотивите на леуцински патент и мотивите на цинкови прсти. Пречникот на α-завојницаот изнесува околу 12 Å (1.2 nm), во кој се вклучени и просечни странични ланци од аминокиселински остатоци, која вредност е приближно еднаква на ширината на главниот жлеб на B-формата на ДНК. Исто така, димерите од намотани завојници (или леуцински патент) лесно може да позиционираат пар на заемоделувачки површини за контакт со честите симетрично повторливи секвенци во двоверижната ДНК. Пример за двата аспекти е транскрипциониот фактор Max (види слика лево), кој користи намотан хеликс за да димеризира, со што позиционира уште еден пар на завојници за заемодејство во две последователни завртувања на главниот жлеб на ДНК.

Трансмембрански протеини[уреди | уреди извор]

Алфа-завојниците се најчестите протеински структурни елементи на трансмембранскиот сегмент од мембранските протеини. Се претпоставува дека тоа е поради фактот што хеликсната структура може внатрешно да ги засити сите водородни врски од полипептидниот ‘рбет, со што не остануваат поларни групи изложени на мембраната, само доколку аминокиселинските странични ланци се хидрофобни. Мембранските протеини понекогаш се закотвени во мембраната со помош на еден хеликс, а понекогаш со пар на завојници или со завоен сноп, кој најчесто се состои од седум завојници со аранжман горе-долу, поредени во прстен. Ваква структура поседуваат родопсините (види слика десно) и G-протеин рецепторите (GPCRs, од анг. G protein-coupled receptors).

Механички својства[уреди | уреди извор]

Алфа-завојниците под осна деформација на затегнување, карактеристична оптоварена состојба која се јавува во многу филаменти и ткива богати со α-завојницаи, резултира со карактеристично трифазно однесување на крут-мек-крут тангентен модул.[32] Фаза I одговара на режимот на мала деформација, во тек на која хеликсот се истегнува хомогено, по што следи фаза II, во која α-завојницаните извивања се раскинуваат поради раскинувањето на водородните врски. Фаза III главно е поврзана со високо-деобразувачки истегнувања на ковалентните врски.

Динамички својства[уреди | уреди извор]

Алфа-завојниците во протеините можат да покажуваат ниско-фреквентни движења (слични на движењата на хармоника), што било утврдено со Раманова спектроскопија[33] и било анализирано со квази-континуираниот модел.[34][35] Завојниците кои не се стабилизирани од терциерни заемодејства покажуваат динамичко однесување, кое главно се припишува на триење на хеликсните краеви.[36]

Поврзано[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Neurath, Hans (1940-03). „Intramolecular Folding of Polypeptide Chains in Relation to Protein Structure“. The Journal of Physical Chemistry (англиски). 44 (3): 296–305. doi:10.1021/j150399a003. ISSN 0092-7325. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  2. Taylor, Hugh S. (1941). „Large Molecules Through Atomic Spectacles“. Proceedings of the American Philosophical Society. 85 (1): 1–12.
  3. Huggins, Maurice L. (1943-04). „The Structure of Fibrous Proteins“. Chemical Reviews (англиски). 32 (2): 195–218. doi:10.1021/cr60102a002. ISSN 0009-2665. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  4. Bragg, William Lawrence; Kendrew, John Cowdery; Perutz, Max Ferdinand (1950-10-10). „Polypeptide chain configurations in crystalline proteins“. Proc. R. Soc. Lond. A (англиски). 203 (1074): 321–357. doi:10.1098/rspa.1950.0142. ISSN 0080-4630.
  5. Pauling, L.; Corey, R. B.; Branson, H. R. (1951-4). „The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 37 (4): 205–211. ISSN 0027-8424. PMC 1063337. PMID 14816373. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  6. „The Nobel Prize in Chemistry 1954“. NobelPrize.org (англиски). Посетено на 2018-10-21.
  7. Dunitz, Jack D. (2001-11-19). „Pauling's Left‐Handed α‐Helix“. Angewandte Chemie International Edition (англиски). 40 (22). doi:10.1002/1521-3773(20011119)40:22%3C4167::aid-anie4167%3E3.0.co;2-q. ISSN 1521-3773.
  8. Nomenclature, IUPAC-IUB Commission on Biochemical (1970-12-25). „Abbreviations and Symbols for the Description of the Conformation of Polypeptide Chains Tentative Rules (1969)“. Journal of Biological Chemistry (англиски). 245 (24): 6489–6497. ISSN 0021-9258.
  9. „Polypeptide Conformations 1 and 2“. www.sbcs.qmul.ac.uk. Посетено на 2018-10-21.
  10. Kabsch, W.; Sander, C. (1983). „Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features“. Biopolymers. 22 (12): 2577–2637. doi:10.1002/bip.360221211. ISSN 0006-3525. PMID 6667333.
  11. Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (February 2003). „Structure validation by Calpha geometry: phi,psi and Cbeta deviation“. Proteins. 50 (3): 437–50. doi:10.1002/prot.10286. PMID 12557186.
  12. 12,0 12,1 Richardson, J. S. (1981). „The anatomy and taxonomy of protein structure“. Advances in Protein Chemistry. 34: 167–339. ISSN 0065-3233. PMID 7020376.
  13. Langel, Ulo; Cravatt, Benjamin F.; Graslund, Astrid; Heijne, N. G. H. von; Zorko, Matjaz; Land, Tiit; Niessen, Sherry (2009-11-18). Introduction to Peptides and Proteins (англиски). CRC Press. ISBN 9781439882047.
  14. Terwilliger, Thomas C. (2010-3). „Rapid model building of alpha-helices in electron-density maps“. Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. 66 (Pt 3): 268–275. doi:10.1107/S0907444910000314. ISSN 1399-0047. PMC 2827347. PMID 20179338. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  15. 15,0 15,1 Schiffer, M.; Edmundson, A. B. (1967-3). „Use of helical wheels to represent the structures of proteins and to identify segments with helical potential“. Biophysical Journal. 7 (2): 121–135. doi:10.1016/S0006-3495(67)86579-2. ISSN 0006-3495. PMC 1368002. PMID 6048867. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  16. 16,0 16,1 Chou, K. C.; Zhang, C. T.; Maggiora, G. M. (1997-5). „Disposition of amphiphilic helices in heteropolar environments“. Proteins. 28 (1): 99–108. ISSN 0887-3585. PMID 9144795. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  17. Kurochkina, Natalya (2010-05-21). „Helix-helix interactions and their impact on protein motifs and assemblies“. Journal of Theoretical Biology. 264 (2): 585–592. doi:10.1016/j.jtbi.2010 февруари 026 Проверете ја вредноста |doi= (help). ISSN 1095-8541. PMID 20202472.
  18. Eisenberg, D.; Weiss, R. M.; Terwilliger, T. C. (1982-09-23). „The helical hydrophobic moment: a measure of the amphiphilicity of a helix“. Nature. 299 (5881): 371–374. ISSN 0028-0836. PMID 7110359.
  19. Zhou, Guo-Ping (2011-09-07). „The disposition of the LZCC protein residues in wenxiang diagram provides new insights into the protein-protein interaction mechanism“. Journal of Theoretical Biology. 284 (1): 142–148. doi:10.1016/j.jtbi.2011 јуни 006 Проверете ја вредноста |doi= (help). ISSN 1095-8541. PMID 21718705.
  20. Zhou, Guo-Ping (2011-10). „The structural determinations of the leucine zipper coiled-coil domains of the cGMP-dependent protein kinase Iα and its interaction with the myosin binding subunit of the myosin light chains phosphase“. Protein and Peptide Letters. 18 (10): 966–978. ISSN 1875-5305. PMID 21592084. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  21. Hudgins, Robert R.; Jarrold, Martin F. (1999-04). „Helix Formation in Unsolvated Alanine-Based Peptides: Helical Monomers and Helical Dimers“. Journal of the American Chemical Society (англиски). 121 (14): 3494–3501. doi:10.1021/ja983996a. ISSN 0002-7863. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  22. Kutchukian, Peter S.; Yang, Jae Shick; Verdine, Gregory L.; Shakhnovich, Eugene I. (2009-04-08). „All-atom model for stabilization of alpha-helical structure in peptides by hydrocarbon staples“. Journal of the American Chemical Society. 131 (13): 4622–4627. doi:10.1021/ja805037p. ISSN 1520-5126. PMC 2735086. PMID 19334772.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  23. Abrusán, György; Marsh, Joseph A. (12 2016). „Alpha Helices Are More Robust to Mutations than Beta Strands“. PLoS computational biology. 12 (12): e1005242. doi:10.1371/journal.pcbi.1005242. ISSN 1553-7358. PMC 5147804. PMID 27935949. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  24. Rocklin, Gabriel J.; Chidyausiku, Tamuka M.; Goreshnik, Inna; Ford, Alex; Houliston, Scott; Lemak, Alexander; Carter, Lauren; Ravichandran, Rashmi; Mulligan, Vikram K. (7 14, 2017). „Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing“. Science (New York, N.Y.). 357 (6347): 168–175. doi:10.1126/science.aan0693. ISSN 1095-9203. PMC 5568797. PMID 28706065. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  25. Pace, C. N.; Scholtz, J. M. (1998-7). „A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins“. Biophysical Journal. 75 (1): 422–427. ISSN 0006-3495. PMC 1299714. PMID 9649402. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  26. Pace, C. Nick; Scholtz, J. Martin (1998). „A Helix Propensity Scale Based on Experimental Studies of Peptides and Proteins“. Biophysical Journal. 75. стр. 422–427. Bibcode:1998BpJ....75..422N. doi:10.1016/s0006-3495(98)77529-0.
  27. Hol, W. G. J.; van Duijnen, P. T.; Berendsen, H. J. C. (1978-06). „The α-helix dipole and the properties of proteins“. Nature (англиски). 273 (5662): 443–446. doi:10.1038/273443a0. ISSN 0028-0836. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  28. He, J. J.; Quiocho, F. A. (1993-10). „Dominant role of local dipoles in stabilizing uncompensated charges on a sulfate sequestered in a periplasmic active transport protein“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 2 (10): 1643–1647. doi:10.1002/pro.5560021010. ISSN 0961-8368. PMC 2142251. PMID 8251939. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  29. Milner-White, E. J. (1997). „The partial charge of the nitrogen atom in peptide bonds“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 6 (11): 2477–2482. doi:10.1002/pro.5560061125. ISSN 0961-8368. PMC 2143592. PMID 9385654.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  30. Kohn, Eric; Shirley, David; Arotsky, Lubov; Picciano, Angela; Ridgway, Zachary; Urban, Michael; Carone, Benjamin; Caputo, Gregory; Kohn, Eric M. (2018-02-04). „Role of Cationic Side Chains in the Antimicrobial Activity of C18G“. Molecules (англиски). 23 (2): 329. doi:10.3390/molecules23020329.
  31. Toke, Orsolya (2005). „Antimicrobial peptides: new candidates in the fight against bacterial infections“. Biopolymers. 80 (6): 717–735. doi:10.1002/bip.20286. ISSN 0006-3525. PMID 15880793.
  32. Ackbarow, Theodor; Chen, Xuefeng; Keten, Sinan; Buehler, Markus J. (2007-10-16). „Hierarchies, multiple energy barriers, and robustness govern the fracture mechanics of alpha-helical and beta-sheet protein domains“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 104 (42): 16410–16415. doi:10.1073/pnas.0705759104. ISSN 0027-8424. PMC 2034213. PMID 17925444.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  33. Painter, P. C.; Mosher, L. E.; Rhoads, C. (1982-7). „Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins“. Biopolymers. 21 (7): 1469–1472. doi:10.1002/bip.360210715. ISSN 0006-3525. PMID 7115900. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  34. Chou, K. C. (1983-12-01). „Identification of low-frequency modes in protein molecules“. The Biochemical Journal. 215 (3): 465–469. ISSN 0264-6021. PMC 1152424. PMID 6362659.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  35. Chou, K. C. (1984-5). „Biological functions of low-frequency vibrations (phonons). III. Helical structures and microenvironment“. Biophysical Journal. 45 (5): 881–889. doi:10.1016/S0006-3495(84)84234-4. ISSN 0006-3495. PMC 1434967. PMID 6428481. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  36. Fierz, Beat; Reiner, Andreas; Kiefhaber, Thomas (2009-01-27). „Local conformational dynamics in alpha-helices measured by fast triplet transfer“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (4): 1057–1062. doi:10.1073/pnas.0808581106. ISSN 1091-6490. PMC 2633579. PMID 19131517.CS1-одржување: PMC-формат (link)

Литература[уреди | уреди извор]

Надворешни врски[уреди | уреди извор]