Белковински домен

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Пируват киназа, белковина со три домени (PDB: 1PKN ).

Белковински (протеински) домен е сочуван дел од дадена протеинска секвенца и терциерна структура, кој може да постои, функционира и еволуира независно од остатокот на протеинската молекула. Секој домен формира компактна тродимензионална структура, која често е независно стабилна и независно може да се склопи. Голем број на протеини се изградени од неколку структурни домени, а еден ист домен може да се јави во структурата на мноштво различни протеини. Со рекомбинација на неколку домени во повеќе различни аранжмани можат да се добијат протеини со сосема различни функции. Големината на белковинските домени може да варира од 50 до 250 аминокиселини.[1] Најкратките домени, како што се цинковите прсти (анг. zinc fingers) се стабилизирани од метални јони или дисулфидни мостови. Често домените формираат функционални единици, како што е EF рака (анг. EF hand) доменот кој врзува калциум и е составен дел на калмодулинот. Поради нивната независна стабилност, домените можат да се пренесат од една на друга белковинска молекула, по пат на генетски инженериг, и така да се создадат фузиони (химерни) протеини.

Историја[уреди | уреди извор]

Ветлауфер (Wetlaufer) прв го предложил концептот на протеински домен во 1973 година, по рендгенско кристалографски проучувања на лизозим[2] и папаин[3] и проучувања со ограничена протеолиза на имуноглобулини.[4][5] Ветлауфер го доминирал протеинскиот домен како стабилна единица на протеинска структура која може самостојно да се склопи. Во минатото домените биле опишувани како единици на:

  • компактна структура
  • функција и еволуција[6]
  • склопување (анг. folding).[7]

Секоја од овие дефиниции е валидна и често можат да се поклопуваат, на пример, компактен структурен домен кој се среќава кај повеќе разновидни протеини, најверојатно е способен да се склопува независно во рамките на своето структурно опкружување. Во природата често се среќаваат т.н. мултидоменски и мултифункционални протеини, кои содржат повеќе од еден домен во својата структура, а често можат да вршат и повеќе од една функција.[8] Кај мултидоменските протеини, секој домен може самостојно да ја изврши својата функција, или пак на синхронизиран начин со неговите соседни домени. Домените можат да служат или како модули за изградба на поголеми агрегати, како што се вирусните честички и мускулни влакна, или за обезбедување на специфични каталитички или врзувачки места, како што се среќава кај ензимите и регулаторните протеини.

Пример: пируват киназа[уреди | уреди извор]

Соодветен пример е пируват киназата (види слика погоре), гликолитичен ензим кој игра важна улога во регулирање на флуксот од фруктоза-1,6-бисфосфат до пируват. Тој содржи нуклеотид-врзувачки домен изграден само од β-плочи (сино), домен за врзување на супстрат со α/β структура (сиво) и регулационен домен со α/β структура (маслиново зелена)[9] поврзани преку неколку полипептидни линкери.[10] Секој од домените на овој протеин се класифицира во неколку различни протеински фамилии.[11]

Централниот домен, кој го врзува супстратот, има структура на α/β-цилиндер и е еден од најчестите ензимски склопови.[12] α/β-цилиндерот често се нарекува TIM цилиндер (анг. TIM barrel, именуван по ензимот триоза фосфат изомераза, каде првпат бил откриен).[13] Моментално, TIM цилиндерот се класифицира во 26 хомологни фамилии во CATH базата на податоци (анг. CATH protein structure database). TIM цилиндерот е формиран од низа на β-α-β мотиви, која се затвора така што првата и последната полипептидна верига водородно се поврзуваат меѓусебно, со што се формира структура која личи на буре изградено од осум вериги. Еволутивното потекло на овој домен сè уште е тема на дебата. Според една студија, еден ензим предок дивергирал во неколку протеински фамилии,[14] додека според друга студија структурата на TIM цилиндерот еволуирала неколку пати во историјата на живиот свет преку конвергентна еволуција.[15]

TIM цилиндерот во пируват киназата е „дисконтинуиран“, што значи дека потребен е повеќе од еден сегмент од полипептидот за да се формира структурата на доменот. Ова веројатно е резултат на вметнување на еден домен во друг во текот на еволуцијата на протеинот. Од досега познатите протеински структури може да се заклучи дека околу четвртина од сите структурни домени се дисконтинуирани.[16] Вметнатиот домен на β-цилиндер во пируват киназата е „континуиран“, што значи дека го создава континуирана полипептидна низа.

Единици на белковинска структура[уреди | уреди извор]

Crystal Clear app xmag.svg Главна статија: „Структура на белковините.

Примарната структура на еден протеин (аминокиселинската секвенца) ја кодира неговата склопена тродимензионална (3D) конформација.[17] Најважниот фактор кој го регулира склопувањето на протеинот во неговата 3D структура е дистрибуцијата на поларните и неполарните странични радикали.[18] Склопувањето го покренува ориентацијата на хидрофобните странични радикали кон внатрешноста на молекулата, за да избегнат контакт со вода. Општо земено, протеините имаат јадро од хидрофобни аминокиселински остатоци опкружено со обвивка од хидрофилни остатоци. Бидејќи самите пептидни врски се поларни по карактер, тие се неутрализираат со меѓусебно поврзување со водородни врски кога се наоѓаат во хидрофобната средина. Ова доведува до тоа да одредени региони на полипептидот формираат чести 3D структурни форми наречени секундарни структури. Постојат два главни типа на секундарна структура: α-хеликс и β-плоча.

Некои едноставни комбинации на елементи на секундарната структура често се јавуваат во 3D структурите на протеините и се нарекуваат суперсекундарна структура или мотиви. На пример, мотивот β-шнола (анг. β-hairpin) се состои од две соседни антипаралелни β-нишки поврзани со мала петелка. Овој мотив се јавува кај повеќето антипаралелни β-структури, или како изолирана лента или во состав на посложените β-плочи. Друга честа суперсекундарна структура е β-α-β мотивот, кој често се користи за поврзување на две паралелни β-нишки. Централниот α-хеликс го поврзува C-крајот на првата нишка со N-крајот на втората нишка, а неговите странични остатоци се скапувани спроти β-плочата, на тој начин штитејќи ги хидрофобните остатоци од β-плочата од контакт со вода.

Ковалентната асоцијација на два домена има структурна и функционална предност, бидејќи стабилноста значително се зголемува во споредба со истите домени кога не се ковалентно поврзани.[19] Други предности се заштита на меѓупроизводите на ензимската реакција во рамките на интердоменските пукнатини на ензимската молекула, кои инаку може да бидат нестабилни во водена средина, и фиксен стехиометриски сооднос на ензимската активност неопходна за одвивање на низа реакции.[20]

Структурното порамнување е важна алатка за одредување на протеинските домени.

Терциерна структура[уреди | уреди извор]

Неколку мотиви можат да бидат спакувани заедно за да формираат локална, компактна, полунезависна единица наречена домен. Севкупната 3D структура на полипептидниот синџир се нарекува терциерна структура на протеинот. Домените се основните единици на терциерната структура, така што секој домен содржи индивидуално хидрофобно јадро изградено од секундарни структурни единици поврзани со петелки. Пакувањето на полипептидот обично е појако во внатрешноста отколку во надворешноста на доменот, што резултира со поцврсто јадро и пофлуидна површина.[21] Аминокиселинските остатоци на јадрото често се сочувани во рамките на протеинската фамилија, додека остатоците на петелките се помалку сочувани, освен ако не се вклучени во функцијата на протеинот. Терциерната структура на протеините може да се подели на четири основни класи врз основа на содржината на секундарни структури во доменот.[22]

  • Исклучиво-α домени имаат јадро изградено само од α-хеликси. Во оваа класа доминираат малите склопови, од кои повеќето формираат едноставен сноп од хеликси кои се насочени нагоре и надолу.
  • Исклучиво-β домени имаат јадро изградено само од антипаралелни β-плочи, обично две плочи спакувани една спроти друга. Различни шеми може да се идентификуваат во распоредот на нишките, што често пати води до идентификација на повторувачки мотиви, како што е мотивот „грчки клуч“.[23]
  • α + β домените се мешавина на исклучиво-α и исклучиво-β домените. Класификацијата на протеините во оваа класа е тешка поради тешкото разграничување од другите три класи и затоа не се користи во CATH базата на податоци.
  • α/β домените се составени од комбинација на β-α-β мотиви, кои претежно формираат паралелна β-плоча опкружена со амфипатични α-хеликси. Секундарните структури се аранжирани во слоеви или цилиндри (буриња).

Граници во големината[уреди | уреди извор]

Постојат граници во големината на домените.[24] Големината на индивидуалните структурни домени варира од 36 аминокиселински остатоци кај Е-селектин, до 692 остатоци кај липооксигеназа-1, но мнозинството на домени (90%) имаат помалку од 200 остатоци,[25] со просек од околу 100 остатоци.[26] Многу кратките домени, со помалку од 40 остатоци, често биваат стабилизирани со помош на метални јони или дисулфидни врски. Големите домени, со повеќе од 300 остатоци, често содржат повеќе од едно хидрофобно јадро.[27]

Квартерна структура[уреди | уреди извор]

Голем број на протеини поседуваат квартерна структура, која се состои од неколку полипептидни синџири асоцирани во олигомерна молекула. Секој полипептиден синџир во таков протеин се нарекува подединица. Хемоглобинот, на пример, се состои од две α и две β подединици. Секој од овие четири полипептидни синџири има исклучиво-α глобински склоп, со жлеб за врзување на хемот.

Размена на домен (анг. domain swapping) е механизам за формирање на олигомерни агрегати.[28] Кај размена на домен, секундарен или терциерен елемент на мономерниот протеин се заменува со ист елемент од друг протеин. Размена на домените може да варира од елементи на секундарната стуктура до цели структурни домени. Таа, исто така, претставува еволуционен модел за функционална адаптација преку олигомеризација, на пример, олигомерни ензими кај кои актвното место е на интерфејсите на подединиците.[29]

Белковински домени како еволуциони модули[уреди | уреди извор]

Природата новите секвенци ги прилагодува од претходно постоечки секвенци, а не ги создава одново.[30] Природата често ги користи домените за создавање на нови секвенци; тие можат да се сметаат за генетски мобилни единици наречени „модули“. Честопати, C- и N-краевите на домените се просторно блиски, овозможувајќи им лесно да бидат вметнати во други структури за време на еволуцијата. Многу фамилии на домени се заеднички за сите три суперцарства на животот, археи, бактерии и еукариоти.[31][32][33] Протеинските модули се подгрупа на протеински домени кои се среќаваат кај протеини со разновидни структури. Примери можат да се најдат кај екстрацелуларните протеини поврзани со коагулација, фибринолиза, комплемент, екстрацелуларниот матрикс, адхезиони молекули на клеточната површина и цитокински рецептори.[34] Четири конкретни примери за широко распространети протеински модули се следните домени: SH2, имуноглобулин, фибронектин тип 3 и Крингл доменот.

Молекуларната еволуција доведува до појава на фамилии на сродни протеини со слична аминокиселинска секвенца и структура. Сепак, сличностите меѓу секвенците можат да бидат исклучително ниски, дури и кај протеините кои ја имаат истата структура. Протеинските структури можат да бидат слични поради дивергенција од заеднички предок. Алтернативно, некои склопови (анг. folds) можат да бидат фаворизирани во однос на другите, бидејќи тие претставуваат стабилни аранжмани на секундарни структури, а некои протеини можат да конвергираат кон создавање на вакви склопови во текот на еволуцијата. Досега има околу 110,000 експериментално утврдени протеински 3D структури, складирани во PDB (анг. Protein Data Bank – банка на податоци за протеини).[35] Сепак, оваа бројка вклучува многу слични или идентични структури. Сите протеини треба да бидат класифицирани во структурни фамилии за да се разберат нивните еволуциони односи. Споредувањата на структурите на протеините најдобро се изведуваат на ниво на домени. Поради оваа причина развиени се мноштво на алгоритми кои автоматски одредуваат домени во протеините со позната 3D структура.

Базата на податоци CATH ги класифицира домените во околу 800 фамилии на склопови (анг. fold families); десет од нив се исклучително чести и се нарекуваат супер-склопови (анг. super-folds). Супер-склоповите се дефинираат како склопови за кои постојат најмалку три структури без значителна сличност во секвенците.[36] Најчестиот супер-склоп е α/β-цилиндер супер-склопот (анг. α/β-barrel super-fold).

Мултидоменски белковини[уреди | уреди извор]

Мнозинството на познати белковини, околу 2/3 кај едноклеточните организми и повеќе од 80% кај животинските организми, се мултидоменски белковини.[37] Сепак, други истражувања заклучиле дека 40% од прокариотските и 65% од еукариотските протеини се мултидоменски.[38]

Многу домени во еукариотските мултидоменски протеини можат да се најдат како независни еднодоменски протеини кај прокариотите,[39] што укажува на тоа дека домените во мултидоменските протеини некогаш постоеле како независни протеини. На пример, `рбетниците поседуваат мултиензимски полипептид кој содржи GAR синтетаза, AIR синтетаза и GAR трансформилаза домени (GARs-AIRs-GARt; GAR: глицинамид рибонуклеотид синтетаза/трансфераза; AIR: аминоимидазол рибонуклеотид синтетаза). Кај инсектите, овој полипептид се јавува како GARs-(AIRs)2-GARt, кај квасецот GARs-AIRs е кодиран одделено од GARt, а кај бактериите секој домен е кодиран одделно.[40]

Атрактин-сличниот протеин 1 (ATRNL1) е мултидоменски протеин кој се наоѓа кај животните, вклучувајќи го и човекот.[41][42] Секоја единица е посебен домен, на пример EGF-сличниот домен и Келч доменот.

Потекло[уреди | уреди извор]

Мултидоменските протеини, најверојатно, се појавиле како резултат на селективен притисок во тек на еволуцијата за создавање на нови функции. Голем број на протеини имаат дивергирано од заеднички предци по пат на различни асоцијации и комбинации на домени. Модуларните единици често се движат околу, во рамките на, и помеѓу биолошките системи преку механизмите на генетско мешање:

Типови на организација[уреди | уреди извор]

Инсерција на слични PH (анг. Pleckstrin homology) доменски модули (темноцрвено) во два различни протеина.

Наједноставната мултидоменска организација кај протеините е тандемското повторување на еден домен.[44] Домените можат да стапуваат во интеракции едни со други (домен-домен интеракција) или да останат изолирани. Џиновскиот мускулен протеин титин, со 30,000 аминокиселински остатоци, содржи околу 120 фибронектин тип III и Ig-тип домени.[45] Кај серинските протеази, генска дупликација довела до формирање на ензим со два β-цилиндер домена.[46] Дупликатите толку многу дивергирале во текот на еволуцијата што не постои очигледна сличност во нивните секвенци. Активното место се наоѓа во расцеп помеѓу двата β-цилиндер домени, во кој се наоѓаат функционалните аминокиселински остатоци кои потекнуваат и од двата домена. Мутанти на химотрипсинската серинска протеаза, добиени со генетски инженеринг, се покажало дека поседуваат одредена активност на протеинази, иако функционалните аминокиселински остатоци на активното место биле изгубени. Поради тоа, се претпоставува дека појавата на дупликација во еволуционата историја на овој ензим ја зајакнала неговата активност.[46]

Модулите често покажуваат различни односи на поврзување, каков што е случајот кај кинезините и ABC транспортерите. Моторниот домен кај кинезинот може да се наоѓа на било кој од краевите во полипептидната верига, кој вклучува регион на намотан хеликс и карго домен.[47] ABC транспортерите се изградени од најмногу четири домени, кои се состојат од два несродни модули, ATP-врзувачка касета и интегрално-мембрански модул, аранжирани во различни комбинации.

Не само што домените се рекомбинираат, туку има многу примери за вметнување на еден домен во друг. Сличностите во секвенцата или структурата со другите домени покажало дека хомолози на вметнатите и родителските домени можат независно да постојат. Примери за ова се „прстите“ вметнати во доменот „дланка“ во рамките на полимеразите од Pol I фамилијата.[48] Бидејќи еден домен може да биде вметнат во друг, секогаш треба да постои барем еден континуиран домен во мултидоменски протеин. Ова е главната разлика помеѓу дефинициите за структурни домени и еволуциони/функционални домени. Еволуциониот домен е ограничен на една или две врски помеѓу домените, додека структурните домени можат да имаат неограничени врски, во даден критериум за постоење на заедничко јадро. Неколку структурни домени можат да бидат припишани на еден еволуционен домен.

Супердомен се состои од два или повеќе сочувани домени со номинално независно потекло, но потоа наследени како една структурна/функционална единица.[49] Овој комбиниран супердомен може да се јави кај различни протеини кои не се сродни само преку процесот на генска дупликација. Пример за супердомен е протеинска тирозинска фосфатаза-C2 домен (PTP-C2) парот кај PTEN (анг. phosphatase and tensin homolog), тензин, ауксилин и мембранскиот протеин TPTE2. Овој супердомен се среќава во протеините на животните, растенијата и габите. Клучната карактеристика на супердоменот PTP-C2 е сочуваноста на аминокиселинските остатоци во интерфејсот на доменот.

Домените се автономни единици на склопување[уреди | уреди извор]

Склопување[уреди | уреди извор]

Од времето на истражувањата на Анфинсен во раните 1960-ти години,[17] целта потполно да се разбере механизмот со кој полипептидот бргу се склопува во својата стабилна природна конформација останува неостварена. Мноштвото на експериментални студии на склопување на протеините допринесоа многу за нашето разбирање на овој процес, но принципите според кои се регулира склопувањето сé уште се засноваат на оние откриени во времето на првите студии на склопувањето. Анфинсен покажал дека нативната состојба на протеинот е термодинамички стабилна, а конформацијата е во глобалниот минимум на нејзината слободна енергија.

Склопувањето е насочена потрага по конформациски простор, што му овозможува на протеинот да се склопи за временски период кој е релевантен од биолошка гледна точка. Парадоксот на Левинтал наведува дека доколку протеин со просечна големина ги проверува сите можни конформации пред да ја најде онаа со најниска слободна енергија, тогаш процесот би траел милијарди години.[50] Протеините типично се склопуваат во рок од 0.1 до 1000 секунди. Затоа, процесот на склопување на протеините мора на некој начин да е насочен да минува низ специфичен пат на склопување. Силите кои го насочуваат склопувањето по одреден пат најверојатно се комбинација на локални и глобални влијанија чии ефекти се чувствуваат во различни фази од реакцијата.[51]

Напредокот во експерименталните и теоретските студии покажа дека склопувањето на протеините може да се разгледува во однос на енергетските површини,[52][53] каде кинетиката на склопувањето се смета за прогресивна организација на комплет од делумно склопени структури низ кои протеинот минува на патот кон склопената структура. Ова е опишано во однос на „инка на склопување“, во која несклопениот протеин има голем број на достапни конформациски состојби, а склопениот протеин има помалку достапни конформациски состојби. Шематскиот приказ на инката на склопување укажува на тоа дека за склопување на протеините потребно е намалување на слободната енергија и на ентропијата. Локалната нерамност на инката ги означува кинетичките стапици кои одговараат на акумулацијата на погрешно склопените интермедиери. Ланецот на склопување напредува кон пониски слободни енергии помеѓу нишките на полипептидот со што се зголемува неговата компактност. Конформационите опции на синџирот се повеќе се стеснуваат, што на крајот води до една нативна структура.

Предност на домените во склопувањето на белковините[уреди | уреди извор]

Организацијата на големите протеини со структурни домени претставува предност за склопувањето на протеините, бидејќи секој домен може индивидуално да се склопи, со што се забрзува процесот на склопување и се намалува потенцијално големата вредност на комбинациите од интеракции на аминокиселинските остатоци. Понатаму, имајќи ја во предвид случајната дистрибуција на хидрофобните остатоци во протеините,[54] формирањето на домените изгледа како оптимално решение за голем протеин да може да ги ориентира своите хидрофобни остатоци кон внатрешноста на молекулата, а хидрофилните остатоци да ги ориентира кон надворешноста.[55][56]

Сепак, улогата на интеракциите помеѓу домените во склопувањето на протеините и во енергетиката на стабилизацијата на нативната структура, веројатно е различна за секој посебен протеин. Кај Т4 лизозимот, влијанието на еден домен врз друг е толку силно што целата молекула е отпорна на протеолитичко раскинување. Во овој случај, склопувањето е секвенцијален процес, каде е потребно, во раните чекори од процесот, C-терминалниот домен самостојно да се склопи, а за склопување и стабилизација на другиот домен потребно е присуство на веќе склопен C-терминален домен.[57]

Утврдено е дека склопувањето на изолиран домен се одвива со иста, или некогаш поголема, брзина од склопувањето на интегриран домен,[58] што укажува дека за време на склопувањето можат да се јават неповолни интеракции меѓу тој домен и остатокот од протеинот. Постојат докази дека најбавниот чекор во склопувањето на големите протеини е спарувањето на склопените домени.[27] Случајот е ваков или поради тоа што домените не се потполно правилно склопени или поради тоа што малите прилагодувања потребни за нивна интеракција се енергетски неповолни, како што е отстранувањето на вода од интерфејсот на домените.

Домени и флексибилност на белковините[уреди | уреди извор]

Присуството на повеќе домени во протеините доведува до голема флексибилност и мобилност, односно динамика на протеинскиот домен.[59] Движењата на домените можат да се забележат преку споредување на различните структури на истиот протеин (како во базата на податоци за молекуларни движења), или тие можат директно да се набљудуваат со употреба на спектри[60][61] добиени со неутронско спинска ехо спектроскопија. Тие, исто така, можат да бидат предложени преку земање примероци во екстензивни молекуларно динамички траектории[62] и со анализа на главните компоненти.[63] Движењата на домените се важни за:[64]

  • катализа[65]
  • регулаторна активност
  • транспорт на метаболити
  • формирање на белковински агрегати[66]
  • клеточна локомоција

Едно од најголемите набљудувани движења на протеински домен е механизмот на „вртење“ кај пируват фосфат дикиназата. Фосфоинозитид доменот се врти помеѓу две состојби за да пренесе фосфатна група од активното место на нуклеотид-врзувачкиот домен до фосфоенолпируват/пируват доменот.[67] Фосфатната група се пренесува на растојание од 45 Å, што вклучува придвижување (вртење) на доменот за приближно 100° околу еден аминокиселински остаток. Кај ензимите, затворањето на еден домен во однос на друг предизвикува врзување на супстратот со индуцирана спрега, што овозможува реакцијата да се одвива на контролиран начин. Деталната анализа на Герштајн доведе до класификација на два основни типа на движење на домените; движење на отварање и затварање како шарка на врата и движење на отварање и затварање како лизгањето кај ножиците.[64] Само мал дел од полипептидната верига, имено меѓудоменскиот линкер и страничните ланци, подлежат на значителни конформациски промени по преуредувањето на доменот.[68]

Дефиниција за домен од структурни координати[уреди | уреди извор]

Значајноста на домените како структурни градбени единици и елементи на еволуција довела до развојот на мноштво автоматизирани методи за нивна идентификација и класификација во протеините со позната структура. Автоматските процедури за веродостојно детерминирање на домените се од суштинско значење за создавањето на бази на податоци за домени, особено поради растечкиот број на познати протеински структури. Иако границите на еден домен можат да се утврдат со визуелна инспекција, конструкцијата на автоматизиран метод не е едноставна. Проблеми се јавуваат кога станува збор за домени кои се дисконтинуирани или значително асоцирани.[69] Фактот што не постои стандардна дефиниција за тоа што навистина претставува протеински домен доведе до големи варијации во детерминирањето на домените, така што секој истражувач користел различни критериуми.[70]

Структурен домен е компактна, глобуларна подструктура со повеќе внатрешни интеракции отколку интеракции со остатокот од протеинот.[68] Затоа, структурниот домен може да се одреди со две визуелни карактеристики: неговата компактност и неговиот степен на изолација.[71] Во многу од раните методи за детерминирање на домени биле употребувани мерења за локална компактност,[72][73][74][75] а истите се употребуваат и во некои од поновите методи.[25][76][77][78][79]

Поврзано[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Favorable domain size in proteins (на en). „Folding and Design“ том  3 (1): 11–17. 1 февруари 1998 г. doi:10.1016/S1359-0278(98)00004-2. ISSN 1359-0278. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1359027898000042. 
  2. Phillips, D. C. (1 ноември 1966 г). The three-dimensional structure of an enzyme molecule. „Scientific American“ том  215 (5): 78–90. ISSN 0036-8733. PMID 5978599. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5978599. 
  3. Drenth, J.; Jansonius, J. N.; Koekoek, R.; Swen, H. M.; Wolthers, B. G. (8 јуни 1968 г). Structure of papain. „Nature“ том  218 (5145): 929–932. ISSN 0028-0836. PMID 5681232. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5681232. 
  4. Porter, R. R. (18 мај 1973 г). Structural studies of immunoglobulins. „Science (New York, N.Y.)“ том  180 (4087): 713–716. ISSN 0036-8075. PMID 4122075. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4122075. 
  5. Edelman, G. M. (25 мај 1973 г). Antibody structure and molecular immunology. „Science (New York, N.Y.)“ том  180 (4088): 830–840. ISSN 0036-8075. PMID 4540988. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4540988. 
  6. Bork, P. (29 јули 1991 г). Shuffled domains in extracellular proteins. „FEBS letters“ том  286 (1-2): 47–54. ISSN 0014-5793. PMID 1864378. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1864378. 
  7. Wetlaufer, D. B. (1 март 1973 г). Nucleation, rapid folding, and globular intrachain regions in proteins. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  70 (3): 697–701. ISSN 0027-8424. PMID 4351801. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4351801. 
  8. Chothia, C. (18 јуни 1992 г). Proteins. One thousand families for the molecular biologist. „Nature“ том  357 (6379): 543–544. doi:10.1038/357543a0. ISSN 0028-0836. PMID 1608464. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1608464. 
  9. Bakszt, Rebecca; Wernimont, Amy; Allali-Hassani, Abdellah; Mok, Man Wai; Hills, Tanya; Hui, Raymond; Pizarro, Juan C. (14 септември 2010 г). The crystal structure of Toxoplasma gondii pyruvate kinase 1. „PloS One“ том  5 (9): e12736. doi:10.1371/journal.pone.0012736. ISSN 1932-6203. PMID 20856875. PMC: PMC2939071. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20856875. 
  10. George, Richard A.; Heringa, Jaap (1 ноември 2002 г). An analysis of protein domain linkers: their classification and role in protein folding. „Protein Engineering“ том  15 (11): 871–879. ISSN 0269-2139. PMID 12538906. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12538906. 
  11. "Protein Domains, Domain Assignment, Identification and Classification According to CATH and SCOP Databases". proteinstructures.com. конс. 2018-10-11. 
  12. Hegyi, H.; Gerstein, M. (23 април 1999 г). The relationship between protein structure and function: a comprehensive survey with application to the yeast genome. „Journal of Molecular Biology“ том  288 (1): 147–164. doi:10.1006/jmbi.1999.2661. ISSN 0022-2836. PMID 10329133. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10329133. 
  13. Banner, D. W.; Bloomer, A. C.; Petsko, G. A.; Phillips, D. C.; Pogson, C. I.; Wilson, I. A.; Corran, P. H.; Furth, A. J.; и др. (19 јуни 1975 г). Structure of chicken muscle triose phosphate isomerase determined crystallographically at 2.5 angstrom resolution using amino acid sequence data. „Nature“ том  255 (5510): 609–614. ISSN 0028-0836. PMID 1134550. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1134550. 
  14. Copley, R. R.; Bork, P. (3 ноември 2000 г). Homology among (betaalpha)(8) barrels: implications for the evolution of metabolic pathways. „Journal of Molecular Biology“ том  303 (4): 627–641. doi:10.1006/jmbi.2000.4152. ISSN 0022-2836. PMID 11054297. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11054297. 
  15. Lesk, A. M.; Brändén, C. I.; Chothia, C. (1989 г). Structural principles of alpha/beta barrel proteins: the packing of the interior of the sheet. „Proteins“ том  5 (2): 139–148. doi:10.1002/prot.340050208. ISSN 0887-3585. PMID 2664768. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2664768. 
  16. Holm, L.; Sander, C. (1 јули 1994 г). Parser for protein folding units. „Proteins“ том  19 (3): 256–268. doi:10.1002/prot.340190309. ISSN 0887-3585. PMID 7937738. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7937738. 
  17. 17,0 17,1 Anfinsen, C. B.; Haber, E.; Sela, M.; White, F. H. (15 септември 1961 г). The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  47: 1309–1314. ISSN 0027-8424. PMID 13683522. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13683522. 
  18. Cordes, M. H.; Davidson, A. R.; Sauer, R. T. (1 февруари 1996 г). Sequence space, folding and protein design. „Current Opinion in Structural Biology“ том  6 (1): 3–10. ISSN 0959-440X. PMID 8696970. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8696970. 
  19. Ghélis, C.; Yon, J. M. (9 јули 1979 г). [Conformational coupling between structural units. A decisive step in the functional structure formation]. „Comptes Rendus Des Seances De l'Academie Des Sciences. Serie D, Sciences Naturelles“ том  289 (2): 197–199. ISSN 0567-655X. PMID 117925. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/117925. 
  20. Ostermeier, M.; Benkovic, S. J. (2000 г). Evolution of protein function by domain swapping. „Advances in Protein Chemistry“ том  55: 29–77. ISSN 0065-3233. PMID 11050932. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11050932. 
  21. Zhou, Y.; Vitkup, D.; Karplus, M. (29 јануари 1999 г). Native proteins are surface-molten solids: application of the Lindemann criterion for the solid versus liquid state. „Journal of Molecular Biology“ том  285 (4): 1371–1375. doi:10.1006/jmbi.1998.2374. ISSN 0022-2836. PMID 9917381. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9917381. 
  22. Levitt, M.; Chothia, C. (17 јуни 1976 г). Structural patterns in globular proteins. „Nature“ том  261 (5561): 552–558. ISSN 0028-0836. PMID 934293. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/934293. 
  23. Hutchinson, E. G.; Thornton, J. M. (1 април 1993 г). The Greek key motif: extraction, classification and analysis. „Protein Engineering“ том  6 (3): 233–245. ISSN 0269-2139. PMID 8506258. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8506258. 
  24. Savageau, M. A. (1 март 1986 г). Proteins of Escherichia coli come in sizes that are multiples of 14 kDa: domain concepts and evolutionary implications. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  83 (5): 1198–1202. ISSN 0027-8424. PMID 3513170. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3513170. 
  25. 25,0 25,1 Islam, S. A.; Luo, J.; Sternberg, M. J. (1 јуни 1995 г). Identification and analysis of domains in proteins. „Protein Engineering“ том  8 (6): 513–525. ISSN 0269-2139. PMID 8532675. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8532675. 
  26. Wheelan, S. J.; Marchler-Bauer, A.; Bryant, S. H. (1 јули 2000 г). Domain size distributions can predict domain boundaries. „Bioinformatics (Oxford, England)“ том  16 (7): 613–618. ISSN 1367-4803. PMID 11038331. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11038331. 
  27. 27,0 27,1 Garel, J. (1992). "Folding of large proteins: Multidomain and multisubunit proteins". In Creighton, T. Protein Folding (First ed.). New York: W.H. Freeman and Company. стр. 405–454. ISBN 0-7167-7027-X. 
  28. Bennett, M. J.; Schlunegger, M. P.; Eisenberg, D. (1 декември 1995 г). 3D domain swapping: a mechanism for oligomer assembly. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  4 (12): 2455–2468. doi:10.1002/pro.5560041202. ISSN 0961-8368. PMID 8580836. PMC: PMC2143041. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8580836. 
  29. Heringa, J.; Taylor, W. R. (1 јуни 1997 г). Three-dimensional domain duplication, swapping and stealing. „Current Opinion in Structural Biology“ том  7 (3): 416–421. ISSN 0959-440X. PMID 9204285. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9204285. 
  30. Jacob, F. (10 јуни 1977 г). Evolution and tinkering. „Science (New York, N.Y.)“ том  196 (4295): 1161–1166. ISSN 0036-8075. PMID 860134. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/860134. 
  31. Ren, Siyuan; Yang, Guang; He, Youyu; Wang, Yiguo; Li, Yixue; Chen, Zhengjun (1 октомври 2008 г). The conservation pattern of short linear motifs is highly correlated with the function of interacting protein domains. „BMC genomics“ том  9: 452. doi:10.1186/1471-2164-9-452. ISSN 1471-2164. PMID 18828911. PMC: PMC2576256. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18828911. 
  32. Wang, Minglei; Caetano-Anollés, Gustavo (14 јануари 2009 г). The evolutionary mechanics of domain organization in proteomes and the rise of modularity in the protein world. „Structure (London, England: 1993)“ том  17 (1): 66–78. doi:10.1016/j.str.2008.11.008. ISSN 0969-2126. PMID 19141283. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19141283. 
  33. Caetano-Anollés, Gustavo; Wang, Minglei; Caetano-Anollés, Derek; Mittenthal, Jay E. (1 февруари 2009 г). The origin, evolution and structure of the protein world. „The Biochemical Journal“ том  417 (3): 621–637. doi:10.1042/BJ20082063. ISSN 1470-8728. PMID 19133840. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19133840. 
  34. Campbell, I. D.; Downing, A. K. (1 мај 1994 г). Building protein structure and function from modular units. „Trends in Biotechnology“ том  12 (5): 168–172. doi:10.1016/0167-7799(94)90078-7. ISSN 0167-7799. PMID 7764899. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7764899. 
  35. wwPDB.org. "wwPDB: Worldwide Protein Data Bank". www.wwpdb.org. конс. 2018-10-11. 
  36. Orengo, C. A.; Jones, D. T.; Thornton, J. M. (15 декември 1994 г). Protein superfamilies and domain superfolds. „Nature“ том  372 (6507): 631–634. doi:10.1038/372631a0. ISSN 0028-0836. PMID 7990952. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7990952. 
  37. Apic, G.; Gough, J.; Teichmann, S. A. (6 јули 2001 г). Domain combinations in archaeal, eubacterial and eukaryotic proteomes. „Journal of Molecular Biology“ том  310 (2): 311–325. doi:10.1006/jmbi.2001.4776. ISSN 0022-2836. PMID 11428892. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11428892. 
  38. Ekman, Diana; Björklund, Asa K.; Frey-Skött, Johannes; Elofsson, Arne (22 април 2005 г). Multi-domain proteins in the three kingdoms of life: orphan domains and other unassigned regions. „Journal of Molecular Biology“ том  348 (1): 231–243. doi:10.1016/j.jmb.2005.02.007. ISSN 0022-2836. PMID 15808866. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15808866. 
  39. Davidson, J. N.; Chen, K. C.; Jamison, R. S.; Musmanno, L. A.; Kern, C. B. (1 март 1993 г). The evolutionary history of the first three enzymes in pyrimidine biosynthesis. „BioEssays: News and Reviews in Molecular, Cellular and Developmental Biology“ том  15 (3): 157–164. doi:10.1002/bies.950150303. ISSN 0265-9247. PMID 8098212. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8098212. 
  40. Henikoff, S.; Greene, E. A.; Pietrokovski, S.; Bork, P.; Attwood, T. K.; Hood, L. (24 октомври 1997 г). Gene families: the taxonomy of protein paralogs and chimeras. „Science (New York, N.Y.)“ том  278 (5338): 609–614. ISSN 0036-8075. PMID 9381171. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9381171. 
  41. Walker, Will P.; Aradhya, Swaroop; Hu, Che-Lin; Shen, Shiliang; Zhang, Wei; Azarani, Arezou; Lu, XinYun; Barsh, Gregory S.; и др. (1 декември 2007 г). Genetic analysis of attractin homologs. „Genesis“ том  45 (12): 744–756. doi:10.1002/dvg.20351. ISSN 1526-968X. PMID 18064672. 
  42. "SMART: Main page". smart.embl.de. конс. 2017-01-01. 
  43. Bork, P.; Doolittle, R. F. (1 октомври 1992 г). Proposed acquisition of an animal protein domain by bacteria. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  89 (19): 8990–8994. ISSN 0027-8424. PMID 1409594. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1409594. 
  44. Heringa, J. (1 јуни 1998 г). Detection of internal repeats: how common are they?. „Current Opinion in Structural Biology“ том  8 (3): 338–345. ISSN 0959-440X. PMID 9666330. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9666330. 
  45. Politou, A. S.; Gautel, M.; Improta, S.; Vangelista, L.; Pastore, A. (2 февруари 1996 г). The elastic I-band region of titin is assembled in a "modular" fashion by weakly interacting Ig-like domains. „Journal of Molecular Biology“ том  255 (4): 604–616. doi:10.1006/jmbi.1996.0050. ISSN 0022-2836. PMID 8568900. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8568900. 
  46. 46,0 46,1 McLachlan, A. D. (15 февруари 1979 г). Gene duplications in the structural evolution of chymotrypsin. „Journal of Molecular Biology“ том  128 (1): 49–79. ISSN 0022-2836. PMID 430571. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/430571. 
  47. Moore, J. D.; Endow, S. A. (1 март 1996 г). Kinesin proteins: a phylum of motors for microtubule-based motility. „BioEssays: News and Reviews in Molecular, Cellular and Developmental Biology“ том  18 (3): 207–219. doi:10.1002/bies.950180308. ISSN 0265-9247. PMID 8867735. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8867735. 
  48. Russell, R. B. (1 декември 1994 г). Domain insertion. „Protein Engineering“ том  7 (12): 1407–1410. ISSN 0269-2139. PMID 7716150. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7716150. 
  49. Haynie, Donald T.; Xue, Bin (1 мај 2015 г). Superdomains in the protein structure hierarchy: The case of PTP-C2. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  24 (5): 874–882. doi:10.1002/pro.2664. ISSN 1469-896X. PMID 25694109. PMC: PMC4420535. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25694109. 
  50. LEVINTHAL, CYRUS (2009-09-02). "ARE THERE PATHWAYS FOR PROTEIN FOLDING ?" (PDF). конс. 2018-10-11. 
  51. Dill, K. A. (1 јуни 1999 г). Polymer principles and protein folding. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  8 (6): 1166–1180. doi:10.1110/ps.8.6.1166. ISSN 0961-8368. PMID 10386867. PMC: PMC2144345. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10386867. 
  52. Leopold, P. E.; Montal, M.; Onuchic, J. N. (15 септември 1992 г). Protein folding funnels: a kinetic approach to the sequence-structure relationship. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  89 (18): 8721–8725. ISSN 0027-8424. PMID 1528885. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1528885. 
  53. Dill, K. A.; Chan, H. S. (1 јануари 1997 г). From Levinthal to pathways to funnels. „Nature Structural Biology“ том  4 (1): 10–19. ISSN 1072-8368. PMID 8989315. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8989315. 
  54. White, S. H.; Jacobs, R. E. (1 април 1990 г). Statistical distribution of hydrophobic residues along the length of protein chains. Implications for protein folding and evolution. „Biophysical Journal“ том  57 (4): 911–921. doi:10.1016/S0006-3495(90)82611-4. ISSN 0006-3495. PMID 2188687. PMC: PMC1280792. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2188687. 
  55. George, Richard A.; Heringa, Jaap (22 февруари 2002 г). SnapDRAGON: a method to delineate protein structural domains from sequence data. „Journal of Molecular Biology“ том  316 (3): 839–851. doi:10.1006/jmbi.2001.5387. ISSN 0022-2836. PMID 11866536. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11866536. 
  56. George, Richard A.; Lin, Kuang; Heringa, Jaap (1 јули 2005 г). Scooby-domain: prediction of globular domains in protein sequence. „Nucleic Acids Research“ том  33 (Web Server issue): W160–163. doi:10.1093/nar/gki381. ISSN 1362-4962. PMID 15980446. PMC: PMC1160142. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15980446. 
  57. Desmadril, M.; Yon, J. M. (30 јули 1981 г). Existence of intermediates in the refolding of T4 lysozyme at pH 7.4. „Biochemical and Biophysical Research Communications“ том  101 (2): 563–569. ISSN 0006-291X. PMID 7306096. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7306096. 
  58. Teale, J. M.; Benjamin, D. C. (10 јули 1977 г). Antibody as immunological probe for studying refolding of bovine serum albumin. Refolding within each domain. „The Journal of Biological Chemistry“ том  252 (13): 4521–4526. ISSN 0021-9258. PMID 873903. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/873903. 
  59. Bu, Zimei; Callaway, David J. E. (2011 г). Proteins move! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling. „Advances in Protein Chemistry and Structural Biology“ том  83: 163–221. doi:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISSN 1876-1631. PMID 21570668. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21570668. 
  60. Farago, Bela; Li, Jianquan; Cornilescu, Gabriel; Callaway, David J. E.; Bu, Zimei (17 ноември 2010 г). Activation of nanoscale allosteric protein domain motion revealed by neutron spin echo spectroscopy. „Biophysical Journal“ том  99 (10): 3473–3482. doi:10.1016/j.bpj.2010.09.058. ISSN 1542-0086. PMID 21081097. PMC: PMC2980739. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21081097. 
  61. Bu, Zimei; Biehl, Ralf; Monkenbusch, Michael; Richter, Dieter; Callaway, David J. E. (6 декември 2005 г). Coupled protein domain motion in Taq polymerase revealed by neutron spin-echo spectroscopy. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  102 (49): 17646–17651. doi:10.1073/pnas.0503388102. ISSN 0027-8424. PMID 16306270. PMC: PMC1345721. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16306270. 
  62. Potestio, R.; Pontiggia, F.; Micheletti, C. (17 јуни 2009 г). Coarse-grained description of protein internal dynamics: an optimal strategy for decomposing proteins in rigid subunits. „Biophysical Journal“ том  96 (12): 4993–5002. doi:10.1016/j.bpj.2009.03.051. ISSN 1542-0086. PMID 19527659. PMC: PMC2712024. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19527659. 
  63. Baron, Riccardo; Vellore, Nadeem A. (31 јули 2012 г). LSD1/CoREST is an allosteric nanoscale clamp regulated by H3-histone-tail molecular recognition. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  109 (31): 12509–12514. doi:10.1073/pnas.1207892109. ISSN 1091-6490. PMID 22802671. PMC: PMC3411975. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22802671. 
  64. 64,0 64,1 Gerstein, M.; Lesk, A. M.; Chothia, C. (7 јуни 1994 г). Structural mechanisms for domain movements in proteins. „Biochemistry“ том  33 (22): 6739–6749. ISSN 0006-2960. PMID 8204609. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8204609. 
  65. Kamerlin, Shina C. L.; Warshel, Arieh (1 мај 2010 г). At the dawn of the 21st century: Is dynamics the missing link for understanding enzyme catalysis?. „Proteins“ том  78 (6): 1339–1375. doi:10.1002/prot.22654. ISSN 1097-0134. PMID 20099310. PMC: PMC2841229. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20099310. 
  66. Callaway, David J. E.; Matsui, Tsutomu; Weiss, Thomas; Stingaciu, Laura R.; Stanley, Christopher B.; Heller, William T.; Bu, Zimei (7 април 2017 г). Controllable Activation of Nanoscale Dynamics in a Disordered Protein Alters Binding Kinetics. „Journal of Molecular Biology“ том  429 (7): 987–998. doi:10.1016/j.jmb.2017.03.003. ISSN 1089-8638. PMID 28285124. PMC: PMC5399307. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28285124. 
  67. Herzberg, O.; Chen, C. C.; Kapadia, G.; McGuire, M.; Carroll, L. J.; Noh, S. J.; Dunaway-Mariano, D. (2 април 1996 г). Swiveling-domain mechanism for enzymatic phosphotransfer between remote reaction sites. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  93 (7): 2652–2657. ISSN 0027-8424. PMID 8610096. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8610096. 
  68. 68,0 68,1 Janin, J.; Wodak, S. J. (1983 г). Structural domains in proteins and their role in the dynamics of protein function. „Progress in Biophysics and Molecular Biology“ том  42 (1): 21–78. ISSN 0079-6107. PMID 6353481. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6353481. 
  69. Sowdhamini, R.; Blundell, T. L. (1 март 1995 г). An automatic method involving cluster analysis of secondary structures for the identification of domains in proteins. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  4 (3): 506–520. doi:10.1002/pro.5560040317. ISSN 0961-8368. PMID 7795532. PMC: PMC2143076. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7795532. 
  70. Swindells, M. B. (1 јануари 1995 г). A procedure for detecting structural domains in proteins. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  4 (1): 103–112. doi:10.1002/pro.5560040113. ISSN 0961-8368. PMID 7773168. PMC: PMC2142966. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7773168. 
  71. Tsai, C. J.; Nussinov, R. (1 јануари 1997 г). Hydrophobic folding units derived from dissimilar monomer structures and their interactions. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  6 (1): 24–42. doi:10.1002/pro.5560060104. ISSN 0961-8368. PMID 9007974. PMC: PMC2143523. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9007974. 
  72. Crippen, G. M. (15 декември 1978 г). The tree structural organization of proteins. „Journal of Molecular Biology“ том  126 (3): 315–332. ISSN 0022-2836. PMID 745231. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/745231. 
  73. Rossmann, M. G.; Moras, D.; Olsen, K. W. (19 јули 1974 г). Chemical and biological evolution of nucleotide-binding protein. „Nature“ том  250 (463): 194–199. ISSN 0028-0836. PMID 4368490. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4368490. 
  74. Rose, G. D. (5 ноември 1979 г). Hierarchic organization of domains in globular proteins. „Journal of Molecular Biology“ том  134 (3): 447–470. ISSN 0022-2836. PMID 537072. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/537072. 
  75. Go, N.; Taketomi, H. (1 февруари 1978 г). Respective roles of short- and long-range interactions in protein folding. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  75 (2): 559–563. ISSN 0027-8424. PMID 273218. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/273218. 
  76. Holm, L.; Sander, C. (1 јануари 1997 г). Dali/FSSP classification of three-dimensional protein folds. „Nucleic Acids Research“ том  25 (1): 231–234. ISSN 0305-1048. PMID 9016542. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9016542. 
  77. Siddiqui, A. S.; Barton, G. J. (1 мај 1995 г). Continuous and discontinuous domains: an algorithm for the automatic generation of reliable protein domain definitions. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  4 (5): 872–884. doi:10.1002/pro.5560040507. ISSN 0961-8368. PMID 7663343. PMC: PMC2143117. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7663343. 
  78. Zehfus, M. H. (1 јуни 1997 г). Identification of compact, hydrophobically stabilized domains and modules containing multiple peptide chains. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  6 (6): 1210–1219. doi:10.1002/pro.5560060609. ISSN 0961-8368. PMID 9194181. PMC: PMC2143719. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9194181. 
  79. Taylor, W. R. (1 март 1999 г). Protein structural domain identification. „Protein Engineering“ том  12 (3): 203–216. ISSN 0269-2139. PMID 10235621. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10235621. 

Надворешни врски[уреди | уреди извор]

Бази на податоци за структурни домени[уреди | уреди извор]

Бази на податоци за секвенци на домените[уреди | уреди извор]

Бази на податоци за функционални домени[уреди | уреди извор]

  • dcGO (англиски)