Свиок (биохемија)

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето

Свиок е елемент на секундарната структура кај белковините (протеините) каде полипептидниот синџир ја менува својата главна насока.

Дефиниција[уреди | уреди извор]

Според една дефиниција,[1] свиокот е структурен мотив каде Cα атомите на две аминокиселински остатоци одделени со неколку (обично една до пет) пептидни врски се блиску еден до друг (растојание помало од 7 Å, односно 0.70 nm). Близината на терминалните Cα атоми овозможува создавање на водородна врска помеѓу соодветните остатоци. Ваквата водородна врска е основата за првичната, а и подобро познатата, дефиниција за свиок. Во повеќето случаи, но не сите, дефиницијата која го користи водородното врзување е еквивалентна со дефиницијата која го користи Cα-растојанието.

Видови на свиоци[уреди | уреди извор]

Шематски приказ на бета свиоци од тип I и тип II.

Свиоците се класифицираат[2] врз основа на разделувањето помеѓу двата крајни остатока:

  • Кај α-свиокот, крајните остатоци се одделени со четири пептидни врски (ii ± 4).
  • Кај β-свиокот (најчестата форма), крајните остатоци се одделени со три пептидни врски (ii ± 3).
  • Кај γ-свиокот, крајните остатоци се одделени со две пептидни врски (ii ± 2).
  • Кај δ-свиокот, крајните остатоци се одделени со една пептидна врска (ii ± 1), што е стерично малку веројатно.
  • Кај π-свиокот, крајните остатоци се одделени со пет пептидни врски (ii ± 5).
Идеални агли за различни типови на β-свиоци.[3] Типовите VIa1, VIa2 и VIb се субјекти на дополнителниот услов да остатокот i + 2(*) мора да биде cis-пролин.
Тип φi + 1 ψi + 1 φi + 2 ψi + 2
I -60° -30° -90°
II -60° 120° 80°
VIII -60° -30° -120° 120°
I' 60° 30° 90°
II' 60° -120° -80°
VIa1 -60° 120° -90° 0°*
VIa2 -120° 120° -60° 0°*
VIb -135° 135° -75° 160°*
IV

свиоци кои не спаѓаат во ниедна од горенаведените категории

Свиоците се класифицираат врз основа на диедарските агли на полипептидниот ’рбет (види Рамачандранов дијаграм). Свиокот може да се конвертира во неговиот инверзен свиок (во кој атомите на главниот синџир имаат спротивна хиралност) со промена на знакот на диедарските агли. (Инверзниот свиок не е вистински енантиомер, бидејќи хиралноста на Cα атомот е сочувана.) На овој начин, γ-свиокот има две форми, една класична форма со (φ, ψ) диедарски агли од околу (75°, -65°) и инверзна форма со диедарски агли од (-75°, 65°). Се јавуваат најмалку осум форми на бета свиокот, зависно од тоа дали има цис изомер на пептидна врска и зависно од диедарските агли на централните два остатока. При пишувањето, класичниот и инверзниот β-свиок се разликуваат со знакот прим, на пр., тип I и тип I' бета свиок. Ако ii + 3 водородна врска се земе како критериум за свиоци, тогаш четирите категории на Венкатачалам[4] (I, II, II', I') се доволни[5] за да се опишат сите можни бета свиоци. Сите четири категории често се јавуваат во протеините, но I е најчестиот, по кого следат II, I' и II" по тој редослед.

Петелки[уреди | уреди извор]

ω-петелка е термин кој ги опфаќа сите подолги, издолжени или неправилни петелки без фиксно внатрешно водородно поврзување.

Повеќекратни свиоци[уреди | уреди извор]

Во многу случаи, еден или повеќе остатоци се вклучени во две делумно преклопени свиоци. На пример, во низа од 5 остатоци, и остатоците 1 до 4 и остатоците 2 до 5 формираат свиок; во ваков случај, станува збор за (i, i + 1) двоен свиок. Повеќекратните свиоци (до седумкратни) често се среќаваат во протеините. Бета свитканите ленти се друг тип на повеќекратни свиоци.

Шноли[уреди | уреди извор]

Шнолата е посебен случај на свиок, кај која насоката на полипептидниот ’рбет се обрнува, а соседните елементи на секундарната структура стапуваат во меѓусебна интеракција. На пример, бета шнолата поврзува две водородно-врзани, антипаралелни β-нишки (прилично збунувачко име, бидејќи β-шнолата може да содржи многу видови на свиоци – α, β, γ, итн.).

Бета шнолите може да се класифицираат според бројот на остатоците кои го сочинуваат свиокот - т.е., оние кои не се дел од β-нишките.[6] Ако овој број е X или Y (според две различни дефиниции за β плочи) β шнолата е дефинирана како X:Y.

Бета свиоците на краевите на бета шнолите имаат различна дистрибуција на типови од другите свиоци; тип I' е најчестиот, проследен со типовите II', I и II.

Флексибилни линкери[уреди | уреди извор]

Свиоците понекогаш се наоѓаат во рамките на флексибилните линкери или петелките кои ги поврзуваат протеинските домени. Секвенците на линкерите варираат во должината и типично се богати со поларни ненаелектризирани аминокиселини. Флексибилни линкери им овозможуваат на домените слободно да се виткаат и да ротираат, што е важно за правилно извршување на нивната функција. Тие, исто така, им овозможуваат на нивните врзувачки партнери да индуцираат големи конформациони промени со помош на далекусежна алостерија.[7][8][9]

Улога во склопувањето на белковините[уреди | уреди извор]

Предложени се две хипотези за улогата на свиоците во протеинското склопување. Според едното гледиште, свиоците играат клучна улога во склопувањето со тоа што овозможуваат интеракции помеѓу елементите на секундарната структура. Ова гледиште е поддржано со студии со мутагенеза кои укажуваат на критична улога на одредени остатоци во свиоците на некои протеини. Исто така, изомерите на X-Pro пептидните врски во свиоците можат целосно да го блокираат конформационото склопување на некои протеини. Според спротивното гледиште, свиоците играат пасивна улога во склопувањето. Ова гледиште е поддржано од слабата сочуваност во аминокиселинската секвенца кај повеќето свиоци. Исто така, изомерите на многу X-Pro пептидни врски во свиоците имаат мал или никаков ефект на склопувањето.

Поврзано[уреди | уреди извор]

Надворешни врски[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Rose, G. D.; Gierasch, L. M.; Smith, J. A. (1985). „Turns in peptides and proteins“. Advances in Protein Chemistry. 37: 1–109. ISSN 0065-3233. PMID 2865874.
  2. Toniolo, C. (1980). „Intramolecularly hydrogen-bonded peptide conformations“. CRC critical reviews in biochemistry. 9 (1): 1–44. ISSN 0045-6411. PMID 6254725.
  3. Hutchinson, E. G.; Thornton, J. M. (1994). „A revised set of potentials for beta-turn formation in proteins“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 3 (12): 2207–2216. doi:10.1002/pro.5560031206. ISSN 0961-8368. PMC 2142776. PMID 7756980.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  4. Venkatachalam, C. M. (1968). „Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units“. Biopolymers. 6 (10): 1425–1436. doi:10.1002/bip.1968.360061006. ISSN 0006-3525. PMID 5685102.
  5. Richardson, J. S. (1981). „The anatomy and taxonomy of protein structure“. Advances in Protein Chemistry. 34: 167–339. ISSN 0065-3233. PMID 7020376.
  6. Sibanda, B. L.; Blundell, T. L.; Thornton, J. M. (1989-04-20). „Conformation of beta-hairpins in protein structures. A systematic classification with applications to modelling by homology, electron density fitting and protein engineering“. Journal of Molecular Biology. 206 (4): 759–777. ISSN 0022-2836. PMID 2500530.
  7. Dunker, A. K.; Lawson, J. D.; Brown, C. J.; Williams, R. M.; Romero, P.; Oh, J. S.; Oldfield, C. J.; Campen, A. M.; Ratliff, C. M. (2001). „Intrinsically disordered protein“. Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. ISSN 1093-3263. PMID 11381529.
  8. Bu, Zimei; Callaway, David J. E. (2011). „Proteins move! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling“. Advances in Protein Chemistry and Structural Biology. 83: 163–221. doi:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISSN 1876-1631. PMID 21570668.
  9. Compiani, Mario; Capriotti, Emidio (2013-12-03). „Computational and theoretical methods for protein folding“. Biochemistry. 52 (48): 8601–8624. doi:10.1021/bi4001529. ISSN 1520-4995. PMID 24187909.