TIM цилиндер

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Приказ од горе на TIM (триозафосфат изомераза) цилиндер (PDB код 8TIM). Обојувањето почнува од сино (N-терминал), а завршува со црвено (C-терминал).

TIM цилиндер (англ. TIM barrel) — сочуван белковински (протеински) склоп кој се состои од осум α-хеликси и осум паралелни β-нишки, кои наизменично се менуваат долж полипептидниот 'рбет. Структурата е именувана по ензимот триозафосфат изомераза. TIM цилиндрите се едни од најчестите протеински склопови. Една од најинтригантните карактеристики на членовите на оваа класа на протеини е тоа што иако сите го имаат истиот терциерен склоп, помеѓу нив постои многу мала сличност во аминокиселинската секвенца. Најмалку 15 различни ензимски фамилии имаат структура на TIM цилиндер на активното место, кое секогаш се наоѓа на C-терминалниот крај на осумте паралелни бета-нишки.

Структура и состав[уреди | уреди извор]

TIM цилиндрите спаѓаат во α/β белковински склопови, бидејќи тие имаат наизменичен распоред на α-хеликси и β-нишки во еден домен. Во TIM цилиндерот, хеликсите и нишките (обично по 8 од двете) формираат извиен и затворен соленоид, кој тополошки е познат како тороид. Паралелните β-нишки го чинат внатрешниот ѕид на цилиндерот (затоа тој претставува β-цилиндер), додека α-хеликсите го чинат надворешниот ѕид на цилиндерот. Секоја β-нишка се поврзува со соседната β-нишка во цилиндерот преку долга десногира петелка, која вклучува еден од хеликсите, така што N-до-C обојувањето во дијаграмот на лента, гледан одозгора, има редослед на боите на виножитото низ целиот цилиндер. Затоа, за TIM цилиндерот, исто така, може да се каже дека е изграден од 8 преклопувачки, десногири β-α-β суперсекундарни структури.[1]

Страничен поглед на истата структура од горната слика (PDB код 8TIM).

Иако дијаграмот на лента прикажува празнина во централното јадро на протеинот, треба да се нагласи дека страничните ланци на аминокиселинските остатоци не се прикажани во оваа репрезентација. Јадрото на протеинот е всушност густо спакувано, претежно со големи, хидрофобни аминокиселински остатоци, иако се присутни и неколку глицини. Интеракциите на пакување во јадрото, помеѓу бета нишките и алфа хеликсите, се главно од хидрофобна природа, а разгранетите алифатични остатоци валин, леуцин и изолеуцин сочинуваат околу 40% од вкупните остатоци во β-нишките.[1]

Региони на петелки[уреди | уреди извор]

Од околу 200 аминокиселински остатоци потребни за целосно формирање на TIM цилиндерот, околу 160 се сметаат за структурно еквивалентни кај различните протеини кои го поседуваат овој склоп. Останатите остатоци се наоѓаат во регионите на петелки кои ги поврзуваат хеликсите и нишките; петелките на C-терминалниот крај на нишките го содржат активното место. Ова е една од причините зошто TIM цилиндерот е толку честа структура: остатоците кои се потребни за одржување на структурата и остатоците кои влијаат на ензимската катализа се наоѓаат во различни групи.[2] Поврзувачките (линкер) петелки можат да бидат толку долги што можат да содржат сосема други протеински домени. Неодамна, било покажано дека каталитичките петелки можат да бидат разменети помеѓу различни ензими кои содржат TIM цилиндер во својата структура.[3]

Поврзано[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. 1,0 1,1 Lesk, Arthur M. (2016-01-14) (на English). Introduction to Protein Science: Architecture, Function, and Genomics (3rd UK ed. edition издание). Oxford: Oxford University Press, USA. стр. 303-307. ISBN 9780198716846. https://www.amazon.com/Introduction-Protein-Science-Architecture-Function/dp/0198716842/ref=dp_ob_image_bk. 
  2. Protein Design through Systematic Catalytic Loop Exchange in the (β/α)8 Fold (на en). „Journal of Molecular Biology“ том  387 (4): 949–964. 10 април 2009 г. doi:10.1016/j.jmb.2009.02.022. ISSN 0022-2836. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283609001764. 
  3. Exploring the Structure–Function Loop Adaptability of a (β/α)8-Barrel Enzyme through Loop Swapping and Hinge Variability (на en). „Journal of Molecular Biology“ том  411 (1): 143–157. 5 август 2011 г. doi:10.1016/j.jmb.2011.05.027. ISSN 0022-2836. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283611005778. 

Надворешни врски[уреди | уреди извор]

Литература[уреди | уреди извор]