Пи-завојница

Од Википедија — слободната енциклопедија
(Пренасочено од Пи хеликс)
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Страничен поглед на стандардна π-завојница со L-аланински остатоци, во атомски детали. Двете водородни врски се обележани со розова боја; растојанието кислород-водород изнесува околу 1,65 Å (165 pm). N-терминалот на полипептидниот синџир е на дното, а C-терминалот на врвот од сликата. Забележете дека страничните ланци се насочени малку надолу, т.е., кон N-терминалот.

Пи-завојница (π-завојница) е вид на секундарна структура на белковините (белковините).[1] Иако порано се сметал за многу ретка структура во белковините, денес е познато дека кратките π-завојници се среќаваат во околу 15% од сите познати белковински структури. Се верува дека π-завојницата е еволутивна адаптација настаната со вметнување на една аминокиселина во структурата на α-завојницата.[2] Бидејќи таквите вметнувања се доста дестабилизирачки,[3] формирањето на π-завојниците би била селекционо нефаворизирана појава, освен ако не дава некаква функционална предност на протеинот во кој се јавува. Затоа π-завојниците обично се локализирани во близината на функционално активните делови од протеинот.[2][4][5]

Стандардна структура[уреди | уреди извор]

Аминокиселините во стандардната π-завојница се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 87° во завојницата (т.е., завојницата има 4,1 остатоци по едно свртување), и транслација од 1,15 Å (0,115 nm) по должина на завојната оска. Најважно, N-H групата од еден аминокиселински остаток формира водородна врска со C=O групата на аминокиселинскиот остаток кој се наоѓа пет остатока порано (подолу) во завојната структура; ова повторувачко i + 5 → i водородно врзување го дефинира π-завојницата. Слични структури се 310-завојницата (i + 3 → i водородно врзување) и α-завојницата (i + 4 → i водородно врзување).

Поглед од врв на истата завојница прикажана од десно. Четирите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агол од 87° во кругот, што соодветствува на 4,1 аминокиселински остатоци по едно свртување на завојницата.

Мнозинството од π-завојниците се долги само 7 аминокиселински остатоци и не заземаат правилно повторувачки (φ, ψ) диедарски агли низ целата структура, како што се среќава кај α-завојниците и β-плочите. Поради ова, учебниците кои наведуваат единствени диедарски вредности за сите аминокиселински остатоци во π-завојницата се погрешни. Сепак, неколку генерализации постојат и кај π-завојниците. Кога се исклучуваат првите и последните парови на остатоци, диедарските агли се такви што ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од околу -125°. Првите и последните парови на остатоци имаат збир од -95° и -105°, соодветно. За споредба, збирот на диедарските агли за 310-завојницата е околу -75°, додека за α-завојницата е околу -105°. Аминокиселината пролин често се јавува веднаш по завршетокот на π-завојницата. Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на било која полипептидна завојница со транс изомери е дадена со равенката:

Левогира структура[уреди | уреди извор]

Во принцип, левогирата верзија на π-завојницата е возможна со сменување на знакот на (φ, ψ) диедарските агли во (55°, 70°). Оваа псевдозавојница кој изгледа како „одраз во огледало“ на π-завојницата има приближно ист број на остатоци по свртување (4,1) и завоен врв (15 Å [1,500 pм]). Тој не претставува вистински „одраз во огледало“ на π-завојницата, бидејќи аминокиселинските остатоци имаат левогира хиралност. Малку е веројатно да се набљудува долг левогир π-завојница во структурата на белковините, бидејќи, од сите природни аминокиселини, само глицинот може да заземе позитивни φ диедарски агли, како, на пример, 55°.

π-завојници во природата[уреди | уреди извор]

На сликата е прикажана кратка π-завојница (портокалово), долга 7 аминокиселински остатоци, која е вграден во подолга α-завојница (зелено). „Испакнатината“ на π-завојницата јасно може да се види, а таа е создадена како резултат на вметнување (вметнување) на една аминокиселина во структурата на α-завојницата. PDB код 3QHB.

Често употребуваните програми за автоматско назначување на секундарна структура, како што е DSSP (од анг. Define Secondary Structure of Proteins) програмата, покажуваат дека <1% од сите белковини содржат π-завојница. Ваквата погрешна карактеризација произлегува од фактот што π-завојниците кои се среќаваат во природата се обично многу кратки (7 до 10 аминокиселински остатоци) и скоро секогаш се поврзани со α-завојници од двата свои краја. Поради ова, речиси сите π-завојници се криптични (скриени), така што π-завојните остатоци погрешно се толкуваат или како α-завојници или како свиоци. Скорешните програми за автоматско назначување на секундарна структура се поточни во откривањето на π-завојниците во белковинските структури и тие покажуваат дека 1 од 6 белковини (околу 15%) содржат барем еден π-завоен сегмент во својата молекулска структура.[2]

Природните π-завојници лесно можат да се идентификуваат во белковинските структури како „испакнувања“ во рамките на една подолга α-завојница. Ваквите завојни испакнувања порано биле нарекувани α-аневризми, α-испакнатини, π-испакнатини, широки свиоци и π-свиоци, но тие се всушност π-завојници, врз основа на нивните повторувачки i + 5 → i водородни врски.[2] Доказите покажуваат дека π-завојниците се создаваат со вметнување на една дополнителна аминокиселина во структурата на претходнопостоечка α-завојница. На тој начин, α-завојниците и π-завојниците може да се преобратуваат еден во друг со едноставна вметнување или бришењето на една аминокиселина.[2][3] Имајќи ја предвид нивната релативно голема честота и нивната асоцијација со функционалните региони (т.е. активните места) на белковините, способноста за преобратување (интерконверзија) помеѓу структура на α-завојница и π-завојница претставувало многу значаен механизам за промена и диверзификација на функцијата на белковините во текот на еволуцијата.[2]

Една од најпознатите групи на белковини чија функционална диверзификација во голема мера била под влијание на овој еволуционен механизам е феритин-сличното натсемејство на белковини, која вклучува феритини, бактериоферитини, рубреритрини, класа I рибонуклеотидни редуктази и растворливи метан монооксигенази. Најголем број на π-завојници од сите досега познати белковински структури има растворливата метан монооксигеназа, со 13 π-завојници во структурата на овој ензим (PDB код 1MTY). Бактерискиот хомолог на Na+/Cl зависниот невротрансмитерски транспортер (PDB код 2A65) го држи рекордот за најмногу π-завојници во еден полипептиден синџир, со 8 π-завојници во структурата.[2]

Поврзано[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. „The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain“. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 37 (4): 205–211. 1951. doi:10.1073/pnas.37.4.205. PMC 1063337. PMID 14816373.
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 2,5 2,6 „Evolutionary origin of a secondary structure: π-helices as cryptic but widespread insertional variations of α-helices enhancing protein functionality“. J Mol Biol. 404 (2): 232–246. 2010. doi:10.1016/j.jmb.2010.09.034. PMC 2981643. PMID 20888342.
  3. 3,0 3,1 „The alpha aneurism: a structural motif revealed in an insertion mutant of staphylococcal nuclease“. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (8): 3275–3279. 2000. doi:10.1073/pnas.90.8.3275. PMC 46282. PMID 8475069.
  4. Weaver TM (2000). „The pi-helix translates structure into function“. Protein Science. 9 (1): 201–206. doi:10.1110/ps.9.1.201. PMC 2144447. PMID 10739264.
  5. „Occurrence, conformational features and amino acid propensities for the pi-helix“. Protein Eng. 15 (5): 353–358. 2002. doi:10.1093/protein/15.5.353. PMID 12034854.