Ензим

Од Википедија, слободната енциклопедија
Прејди на: содржини, барај
3D-приказ на ензимот пурин нуклеозид фосфорилаза.
3D структура на химотрипсин, заедно со аналог на нормалниот супстрат (црвено). Активниот центар на ензимот е обоен во сино.

Ензимите се биолошки катализатори, т.е. тие ги убрзуваат биолошките процеси во организмот, без притоа нивниот состав и количество да се изменат. Ги има во сите органели во клетката. По својата хемиска природа се прости или сложени протеини. Ензимите кои по својата структура се сложени протеини, се состојат од протеинска компонента (апоензим) и непротеинска компонента (коензим или простетична група), при тоа образувајќи холоензим. Ензимите кои се прости протеини, се изградени само од протеини (прости белковини).

Ензимска реакција[уреди]

Реакцијата во која учествува одреден ензим е ензимска хемиска реакција. При тоа, соединението врз кое дејствува ензимот се вика супстрат. Ензимите се специфични за супстратот, и за него се поврзуваат преку одделни места, т.н. активни центри. Поврзувањето се одвива преку принципот клуч-брава, со што се формира привремен комплекс ензим-супстрат. Брзината на ензимската активност зависи од температурата, pH и количинскиот однос на ензимот и супстратот. Единица за ензимската активност во една ензимска реакција е катал.

Систематика на ензимите[уреди]

Меѓународната унија на биохемичарите во 1961 година ја предложила т.н. систематска номенклатура и класификација на ензимите, врз база на крајната хемиска промена која ензимот ја катализира. Според тоа, името на ензимот се состои од името на супстратот и од името на видот или типот на хемиската промена. Името на крајот најчесто завршува со наставката -аза.

Структура на ензимите[уреди]

Со исклучок на мала група катализаторско активни РНК молекули, наречени рибозоми, сите познати ензими се протеини. Должината на тие врсски варира од сто до десет илјади аминокиселини. Функцијата на ензимот не зависи само од правилниот распоред на одделните аминокиселини. Често се набљудува асоцирањето на неколку одделни протеини во самостојна единица, функционална како една целина. Во тој случај протеините се нарекуваат олигомери и се составени од одделни независни протеини.

Табела:Поделба на ензимите

Главна група Дејство Пример
Оксидоредуктази
Катализираат реакции на оксидација и редукција Лактат-дехидрогеназа
Трансферази
Пренесуваат разни групи, како -CH3, -NH2 итн. Аланин-трансаминаза
Хидролази
Кинат естерски, гликозидни и пептидни врски Рибонуклеаза, амилаза, трипсин
Лиази
Разградуваат различни соединенија Пируват-декарбоксилаза
Изомерази
Катализираат претворање на еден изомер во друг, на пример, алдоза во кетоза Глукоза-фосфат-изомераза
Лигази
Катализираат синтеза на -C-O-, -C-N-, -C-C- врска Глутамин-синтетаза. Ензими кои ги активираат аминокиселините

Ензимите се многу ефикасни катализатори на биохемиските реакции. Тие ги забрзуваат реакциите со обезбедување на алтернативна реакциска насока со пониска активациона енергија. Како и сите катализатори, ензимите земаат учество во реакцијата - на овој начин тие обезбедуваат алтернативна насока на реакцијата. Меѓутоа, тие не подлежат на трајни промени, па затоа остануваат несменети на крајот од реакцијата. Тие можат само да го променат степенот на одвивање на реакцијата, а не положбата на рамнотежата. Повеќето хемиски катализатори катализираат широк опсег на реакции. Тие обично не се многу селективни. За споредба, ензимите се најчесто високо селективни, при што катализираат само специфични реакции. Оваа специфичност е резултат на формата на молекулите на ензимот.

Многу ензими се состојат од протеин и непротеин (наречен кофактор). Протеините во ензимите се најчесто глобуларни. Интра- и интермолекуларните врски што ги држат протеините во нивните секундарни и терциерни структури се нарушуваат со промени во температурата и pH. Ова влијае на формата, па така каталитичката активност на ензимот е осетлива на pH и температура. Кофакторите можат да бидат:

  • органски групи кои се трајно врзани за ензимот (простетични групи)
  • катјони - позитивно наелектризирани метални јони (активатори), кои привремено се врзуваат за активниот центар на ензимот, давајќи интензивен позитивен полнеж на ензимскиот протеин
  • органски молекули, најчесто витамини или составени од витамини (коензими), кои не се врзуваат трајно за ензимската молекула, но се комбинираат привремено со ензим-супстрат комплексот.

Начин на дејство[уреди]

Енергиите во стадиумите на една хемиска реакција. На супстратите им е потреба голема количина енергија за да дојдат до транзициона состојба, по што се распаѓаат на продукти. Ензимот ја стабилизира транзиционата состојба, редуцирајќи ја енергијата потребна за да се образуваат продукти.

За да реагираат две молекули, тие мораат да се судрат (и тоа во правилна насока (ориентација) и со доволно енергија). Да имаат доволно енергија значи дека меѓу нив постои доволно енергија за да се преброди енергетската бариера на реакцијата. Ова се нарекува активациона енергија. Ензимите поседуваат активен центар. Ова е дел од молекулата кој ги поседува токму вистинската форма и функционални групи за врзување со една од реагирачките молекули. Реагирачката молекула која се врзува за ензимот е наречена супстрат.

Ензимски катализираната реакција оди во друга насока за разлика од ензимски некатализираната. Ензимот и супстратот образуваат реакциски меѓупродукт. Неговото формирање има пониска активациона енергија отколку реакцијата меѓу реактантите без катализатор. Шематски, ова може да се прикаже на следниот начин:

насока А: реактант 1 + реактант 2 → продукт
насока Б: реактант 1 + ензим → меѓупродукт
меѓупродукт + реактант 2 → продукт + ензим.

Така, ензимот се користи за да се добие реакциски меѓупродукт, но кога меѓупродуктот реагира со другиот реактант, ензимот повторно се образува.

Хипотеза клуч и брава[уреди]

Оваа хипотеза е наједноставниот модел за претставување на начинот на дејство на ензимот. Супстратот едноставно се вклопува во активниот центар и образува реакциски меѓупродукт.

Хипотеза на индуцирано вклопување[уреди]

При овој модел, ензимската молекула ја менува својата форма со приближување до супстратната молекула. Промената на формата е ,,индуцирана‘‘ (предизвикана) со доближувањето на супстратната молекула. Овој пософистициран модел се потпира на фактот што молекулите се флексибилни бидејќи единечните ковалентните врски можат слободно да ротираат.

Фактори кои влијаат на каталитичката активност на ензимите[уреди]

Температура[уреди]

Со покачување на температурата, реагирачките молекули се здобиваат сè повеќе и повеќе со кинетичка енергија. Ова ги зголемува шансите за успешно судрување, па на овој начин степенот на одвивање на реакцијата се зголемува. Постои одредена температура на која ензимската каталитичка активност е најголема. Оваа оптимална температура е најчесто нешто слична со човечката телесна температура (37,5 °С) за ензимите во човечките клетки. Над оваа температура ензимската структура започнува да се распаѓа (денатурира), бидејќи на повисоки температури интра- и интермолекуларните врски се кинат поради тоа што ензимските молекули добиваат додатна кинетичка енергија.

pH[уреди]

Секој ензим дејствува во рамките на многу мал pH опсег. Постои pH при која неговата активност е најголема (оптимална pH). Промени во pH вредноста можат да ги создадат и да ги раскинат интра- и интермолекуларните врски, со што се менува формата на ензимот, а со тоа и неговата ефикасност.

Концентрација[уреди]

Степенот на одвивање на една ензимски катализирана реакција зависи од концентрацијата на ензимот и супстратот. Со зголемување на концентрацијата на било кој од нив се зголемува степенот на одвивање на реакцијата. За дадена ензимска концентрација, степенот на одвивање се зголемува со наголемување на супстратната концентрација до точка над која секое натамошно наголемување на супстратната концентрација дава незначителни промени во степенот на одвивање на реакцијата. Ова е поради тоа што активните центри на ензимските молекули во било кој момент се пректично заситени со супстрат. Комплексот ензим/супстрат мора да се разложи пред активните центри да бидат слободни да примат уште супстрат. Ако концентрацијата на супстратот е висока, а температурата и pH се постојани, степенот на одвивање на реакцијата ќе биде пропорционален со концентрацијата на ензимот.

Инхибиција на ензимската активност[уреди]

Одредени супстанци ја редуцираат па дури и ја стопираат каталитичката активност на ензимите во биохемиските реакции. Тие го блокираат или го изменуваат активниот центар. Овие хемикалии се наречени инхибитори, бидејќи ја инхибираат (забавуваат) реакцијата. За инхибиторите што го заземаат активниот центар и ја спречуваат супстратната молекула да се врзе за ензимот се вели дека се насочени кон активниот центар (или компетитивни, бидејќи се ,,натпреваруваат‘‘ со супстратот за активниот центар). За инхибиторите кои се врзуваат за други делови од ензимската молекула, при што веројатно ја изменуваат нејзината форма, се вели дека не се насочени кон активниот центар (или некомпетитивни).

Имобилизирани ензими[уреди]

Ензимите нашироко се користат во комерцијални цели, на пример, во детергентите, прехранбената и пивската индустрија. Протеазните ензими се користат во ,,биолошките‘‘ прашаци за перење и го забрзуваат разложувањето на протеините во дамките од типот на крв или јајца. Пектиназата се користи за производство и разбистрување на овошните сокови. Проблеми кои се јавуваат при комерцијалното користење на ензимите се:

  • тие се растворливи во вода, што го отежнува нивното враќање
  • некои производи можат да ја инхибираат ензимската активност (фидбек инхибиција).

Ензимите можат да се имобилизираат со нивно фиксирање за цврста површина. Ова има неколку комерцијални предности:

  • ензимот лесно се отстранува
  • ензимот може да се пакува во колумни и да се користи за подолг период
  • брзото одвојување на производите ја редуцира фидбек инхибицијата
  • термичката стабилност се зголемува, при што се овозможува употреба на повисоки температури
  • повисоките оперирачки температури го зголемуваат степенот на одвивање на ензимските реакции.

Постојат четири главни методи на имобилизација:

  • ковалентно сврзување за цврста повшрина
  • адсорпција за нерастворлива супстанца
  • заробување во гел
  • енкапсулација позади селективно пропуслива мембрана.