310 хеликс

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Страничен поглед на 310-завојница изграден од аланински остатоци. Двете водородни врски се означени со розова боја; растојанието кислород-водород е 1.83 Å (183 pм). N-терминалот на полипептидниот синџир е на дното, а C-терминалот е на врвот на сликата. Забележете дека страничните ланци се насочени малку надолу, односно, кон N-терминалот.

310 хеликсот е вид на секундарна структура која се среќава кај протеините и полипептидите. Од сите секундарни структури кај протеините, 310-завојницаот е четвртиот најчест тип, после α-завојницаот, β-плочата и бета свијокот. 310-завојницаите сочинуваат приближно 10-15% од сите хеликси во секундарните структури на протеините и најчесто се набљудуваат како екстензија на α-завојницаите на нивните N- или C-терминали. Поради тенденцијата на α-завојницаите постојано да се расклопуваат и повторно склопуваат, се претпоставува дека 310-завојницаот служи како некој облик на интермедиерна конформација, која дава увид во иницијацијата на склопувањето на α-завојницаот.

Поглед од горе на истиот хеликс прикажан од десно. Трите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агли од 120°, што одговара на свртување од 3 аминокиселински остатоци.

Историја[уреди | уреди извор]

Макс Перуц, раководител на лабораторијата за молекуларна биологија на Кембричкиот универзитет, го напишал првиот научен труд во кој се опишуваат карактеристиките на 310-завојницаот.[1] Во 1950 година, заедно со Вилијам Лоренс Брег и Џон Кендру, Перуц објавил истражување за конфигурациите на полипептидните синџири, врз основа на репликите од податоците од некристална дифракција, како и од кристалните структури на молекули како колагенот.[2] Нивните предлози го вклучувале она што денес е познато како 310-завојница, но не ги вклучувале двата структурни мотиви за кои денес се знае дека се најчестите во протеинската структура. Следната година, Лајнус Полинг ги предвидел тие два мотива, алфа-завојница[3] и бета плоча,[4] во неговиот научен труд кој денес се споредува по значење[1] со трудот на Френсис Крик и Џејмс Д. Вотсон за структурата на ДНК молекулата.[5] Полинг бил многу критичен на хеликсините структури предложени од Брег, Кендру и Перуц, декларирајќи ги сите нив како невозможни.[1][3] Перуц го опишал во својата книга Посакувам да ве налутев порано (анг. I wish I'd made you angry sooner)[6] искуството на читањето на студијата на Полинг едно саботно утро:

Бев вџашен од трудот на Полинг и Кори. За разлика од хеликсите на Кендру и моите хеликси, нивните беа без натегнатост; сите амидни групи беа рамни и секоја карбонилна група формираше совршена водородна врска со имино група четири остатоци понатаму по должината на синџирот. Структурата изгледаше многу точна. Како можев да ја пропуштам?

— Max Perutz, 1998, pp.173-175.

Подоцна тој ден, Перуц добил идеја за експеримент со кој би го потврдил моделот на Полинг и тој веднаш отишол во лабораторија за да го спроведе. По неколку часа, тој веќе имал докази со кои можел да ја потврди структурата на алфа-завојницаот.[1] По некое време, потврдата на Перуц за структурата на алфа-завојницаот била објавена во научното списание Nature.[7] Принципите применети во трудот од 1950 година за теоретски полипептидни структури, вклучувале:[2]

  • Полипептидни синџири кои се поврзани со водородни врски меѓу водородни и кислородни атоми од блиските амидни (пептидни) врски. Ваквите водородни врзувања формираат хеликсни структури кои не можат да се одмотаат, или на друг начин нарушат, без раскинување на водородните врски.
  • Оние структури во кои сите достапни NH и CO групи се водородно поврзани, по природа, се повеќе веројатни, бидејќи нивната слободна енергија е пониска во однос на другите можни структури.

Во 1958 година, Кендру конечно го потврдил постоењето на 310-завојницаот во структурата на миоглобинот,[8] а во 1960 година, Перуц го потврдил неговото постоење во структурата на хемоглобинот.[9][10][11][12][13][14]

Денес е познато дека 310-завојницаот е третата најчеста секундарна структура која се јавува кај глобуларните протеини, по α-завојницаот и β-плочата.[15] 310-завојницаите се исклучително кратки, и во околу 96% од случаите содржат четири или помалку аминокиселински остатоци,[16] јавувајќи се на места каде α-завојницаите ја менуваат својата насока.[8] Подолги 310-завојницаи, долги седум до единаесет остатоци, се забележани кај волтажниот сензор на волтажно-регулираните калиумови канали.[17]

Структура[уреди | уреди извор]

Аминокиселините во 310-завојницаот се поредени во десногира хеликсна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 120° во хеликсот (т.е. хеликсот има три остатоци по едно свртување), и транслација од 2.0 Å (0.20 nм) по должина на хеликсната оска, и има 10 атоми во прстенот формиран со градењето на водородната врска. Амино (N-H) групата на еден аминокиселински остаток формира водородна врска со карбонилната (C=O) група на аминокиселински остаток кој се наоѓа три остатока подоле (порано); оваа i + 3 → i водородна врска го дефинира 310-завојницаот. Слични структури се α-завојницаот (i + 4 → i водородно врзување) и π-завојницаот (i + 5 → i водородно врзување).

Остатоците кај долгите 310-завојницаи заземаат (φ, ψ) диедарски агли од приближно (-49 °, -26 °). Бидејќи мноштвото на 310-завојницаи во протеините се кратки, тие отстапуваат од овие вредности. Општо земено, остатоците на долгите 310-завојницаи заземаат диедарски агли така што ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -75 °. За споредба, збирот на диедарските агли кај α-завојницаот е околу -105 °, додека кај π-завојница е околу -125 °.[16]

Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на кој било полипептиден хеликс со транс изомери е даден со равенката:

и бидејќи Ω = 120° за идеален 310 хеликс, следува дека φ и ψ го имаат следниот однос:

во согласност со набљудуваната вредност на φ + ψ од приближно −75°.

Диедарските агли на 310 хеликсот, во однос на оние кај α хеликсот, може да се припишат на кратките должини на овие хеликси, од 3 до 5 остатоци, во споредба со 10 до 12 остатоци кај α-завојницаот. 310 хеликсите често се јавуваат во транзициони места на полипептидниот синџир, што доведува до типично кратки должини, што резултира со отстапувања во торзиониот агол на полипептидниот синџир, а со тоа и нерегуларности. Нивните водородни врски се искривени во споредба со оние на α-завојницаите, што допринесува за нивната нестабилност, иако честата појава на 310 хеликсите во природните протеини ја демонстрира нивната важност во транзиционите структури.[18][19]

Стабилност[уреди | уреди извор]

Преку истражувањата на Мери Карпен, Питер Де Хасет и Кенет Нит,[20] откриени се факторите за делумната стабилност на 310 хеликсот. Хеликсите најмногу се стабилизираат со аспартатниот остаток на неполарниот N-терминал кој стапува во интеракција со амидната група на хеликсната N-капа. Оваа електростатска интеракција ги стабилизира пептидните диполи во паралелна ориентација. Слично како кај α-завојницаите, високите нивоа на аспарагинска киселина се важни за опстанокот на 310 хеликсот. Високата фреквенција на аспарагинска киселина во 310 хеликсот и α-завојницаот е показател за неговата иницијација на хеликс, но во исто време сугерира дека ја фаворизира стабилизацијата на 310 хеликсот со инхибиција на пропагацијата на α-завојницаот.[20]

Поврзано[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 Eisenberg, David (30 септември 2003). „The discovery of the α-helix and β-sheet, the principal structural features of proteins“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (20): 11207–11210. doi:10.1073/pnas.2034522100. ISSN 0027-8424. PMID 12966187.
  2. 2,0 2,1 Bragg, William Lawrence; Kendrew, John Cowdery; Perutz, Max Ferdinand (10 октомври 1950). „Polypeptide chain configurations in crystalline proteins“. Proc. R. Soc. Lond. A (англиски). 203 (1074): 321–357. doi:10.1098/rspa.1950.0142. ISSN 0080-4630.
  3. 3,0 3,1 Pauling, Linus; Corey, Robert B.; Branson, H. R. (април 1951). „The Structure of Proteins“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 37 (4): 205–211. ISSN 0027-8424. PMC 1063337. PMID 14816373.
  4. Pauling, Linus; Corey, Robert B. (мај 1951). „The Pleated Sheet, A New Layer Configuration of Polypeptide Chains“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 37 (5): 251–256. ISSN 0027-8424. PMC 1063350. PMID 14834147.
  5. Watson, J. D.; Crick, F. H. (25 април 1953). „Molecular structure of nucleic acids; a structure for deoxyribose nucleic acid“. Nature. 171 (4356): 737–738. ISSN 0028-0836. PMID 13054692.
  6. Perutz, Max F. (19 декември 2002). I Wish I'd Made You Angry Earlier: Essays on Science, Scientists, and Humanity (англиски) (изд. Expanded.). Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. ISBN 9780879696740.CS1-одржување: датум и година (link)
  7. PERUTZ, M. F. (јуни 1951). „New X-Ray Evidence on the Configuration of Polypeptide Chains: Polypeptide Chains in Poly-γ-benzyl-L-glutamate, Keratin and Hæmoglobin“. Nature (англиски). 167 (4261): 1053–1054. doi:10.1038/1671053a0. ISSN 0028-0836.
  8. 8,0 8,1 Kendrew, J. C.; Bodo, G.; Dintzis, H. M.; Parrish, R. G.; Wyckoff, H.; Phillips, D. C. (8 март 1958). „A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis“. Nature. 181 (4610): 662–666. ISSN 0028-0836. PMID 13517261.
  9. Perutz, M. F.; Rossmann, M. G.; Cullis, A. F.; Muirhead, H.; Will, G.; North, A. C. (13 февруари 1960). „Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis“. Nature. 185 (4711): 416–422. ISSN 0028-0836. PMID 18990801.
  10. Perutz, M. F. (ноември 1964). „THE HEMOGLOBIN MOLECULE“. Scientific American. 211: 64–76. ISSN 0036-8733. PMID 14224496.
  11. Muirhead, H.; Cox, J. M.; Mazzarella, L.; Perutz, M. F. (28 август 1967). „Structure and function of haemoglobin март A three-dimensional fourier synthesis of human deoxyhaemoglobin at 5.5 Angstrom resolution“. Journal of Molecular Biology. 28 (1): 117–156. ISSN 0022-2836. PMID 6051747.
  12. Bolton, W.; Cox, J. M.; Perutz, M. F. (14 април 1968). „Structure and function of haemoglobin. IV. A three-dimensional Fourier synthesis of horse deoxyhaemoglobin at 5.5 A resolution“. Journal of Molecular Biology. 33 (1): 283–297. ISSN 0022-2836. PMID 5646648.
  13. Perutz, M. F.; Miurhead, H.; Cox, J. M.; Goaman, L. C.; Mathews, F. S.; McGandy, E. L.; Webb, L. E. (6 јули 1968). „Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8 A resolution: (1) x-ray analysis“. Nature. 219 (5149): 29–32. ISSN 0028-0836. PMID 5659617.
  14. Perutz, M. F.; Muirhead, H.; Cox, J. M.; Goaman, L. C. (13 јули 1968). „Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8 A resolution: the atomic model“. Nature. 219 (5150): 131–139. ISSN 0028-0836. PMID 5659637.
  15. Toniolo, C.; Benedetti, E. (септември 1991). „The polypeptide 310-helix“. Trends in Biochemical Sciences. 16 (9): 350–353. ISSN 0968-0004. PMID 1949158.
  16. 16,0 16,1 Langel, Ulo; Cravatt, Benjamin F.; Graslund, Astrid; Heijne, N. G. H. von; Zorko, Matjaz; Land, Tiit; Niessen, Sherry (18 ноември 2009). Introduction to Peptides and Proteins (англиски). CRC Press. ISBN 9781439882047.
  17. Vieira-Pires, Ricardo Simão; Morais-Cabral, João Henrique (ноември 2010). „3(10) helices in channels and other membrane proteins“. The Journal of General Physiology. 136 (6): 585–592. doi:10.1085/jgp.201010508. ISSN 1540-7748. PMC 2995148. PMID 21115694.
  18. Armen, Roger; Alonso, Darwin O. V.; Daggett, Valerie (јуни 2003). „The role of alpha-, 3(10)-, and pi-helix in helix-->coil transitions“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 12 (6): 1145–1157. doi:10.1110/ps.0240103. ISSN 0961-8368. PMC 2323891. PMID 12761385.
  19. Rohl, C. A.; Doig, A. J. (август 1996). „Models for the 3(10)-helix/coil, pi-helix/coil, and alpha-helix/3(10)-helix/coil transitions in isolated peptides“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 5 (8): 1687–1696. doi:10.1002/pro.5560050822. ISSN 0961-8368. PMC 2143481. PMID 8844857.
  20. 20,0 20,1 Karpen, M. E.; de Haseth, P. L.; Neet, K. E. (октомври 1992). „Differences in the amino acid distributions of 3(10)-helices and alpha-helices“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 1 (10): 1333–1342. doi:10.1002/pro.5560011013. ISSN 0961-8368. PMC 2142095. PMID 1303752.

Други текстови[уреди | уреди извор]

  • A 310 Helix Is a Type of Protein Secondary." Biochemistries. N.p. 20 Oct. 2013. Web. 06 Dec. 2015. <http://biochemistri.es/the-3 октомври helix>.