Хеликсен сноп

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето

Хеликсниот сноп е мал белковински (протеински) склоп кој се состои од неколку алфа хеликси, кои обично се скоро паралелни или антипаралелни едни спрема други.

Трохеликсни снопови[уреди | уреди извор]

Пример на трохеликсен склоп, врвен домен на протеинот вилин, од кокошка. (PDB ID 1QQV).

Трохеликсните снопови се меѓу најмалите структурни домени кои исклучително брзо се склопуваат преку кооперативно склопување.[1] Трохеликсниот сноп во врвниот домен на вилинот е долг само 36 аминокиселински остатоци и е предмет на проучување на молекуларната динамика, бидејќи времето на склопување му се мери во микросекунди - време кое е соодветно за молекуларно-динамичките симулации.[2][3] ХИВ помошниот протеин, кој е изграден од 40 аминокиселински остатоци, има многу сличен склоп и е, исто така, предмет на екстензивни испитувања.[4] Не постои општ секвенциски мотив кој е поврзан со трохеликсните снопови, па затоа тие не можат да бидат предвидени од секвенцата. Трохеликсните снопови често се јавуваат кај актин-врзувачките протеини и кај ДНК-врзувачките протеини.

Четворохеликсни снопови[уреди | уреди извор]

Четворохеликсните снопови обично се состојат од четири хеликси спакувани во структура на намотан хеликс, со стерички густо-спакувано хидрофобно јадро во центарот. Парови на соседни хеликсни можат да бидат дополнително стабилизирани со солени мостови помеѓу наелектризираните аминокиселини. Хеликсните оски обично се ориентирани околу 20 степени во однос на нивните соседни хеликси, што претставува многу помал наклон во однос на поголемата хеликсна структура на глобинскиот склоп.

Специфичната топологија на хеликсите зависи од протеинот - хеликсите кои се соседни во секвенцата, често се антипаралелни, иако е возможно да се формираат антипаралелни врски помеѓу два пара на паралелни хеликси. Бидејќи димерните намотани хеликси се релативно стабилни, четворохеликсните снопови можат да бидат димери на парови на намотани хеликси, како што се јавува во Rop протеинот. Четворохеликсните снопови можат да имаат термичка стабилност од повеќе од 100℃. Други примери на четворохеликсни снопови се цитохромите, феритин, соматотропин, цитокини и C-терминалот на Lac репресорот. Четворохеликсниот сноп е цел на de novo дизајнирање на белковини, со мноштво на успешно de novo дизајнирани протеини со помош на рационални[5] и комбинаторни[6] методи. Иако кај четворохеликсните снопови секвенцата не е сочувана, постојат одредени правила кои се слични со оние кај структурите на намотан хеликс, каде секој четврти и седми остаток е хидрофобен.

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Wickstrom, L; Okur, A; Song, K; Hornak, V; Raleigh, DP; Simmerling, CL.. The unfolded state of the villin headpiece helical subdomain: computational studies of the role of locally stabilized structure. „J Mol Biol“ том  360 (5): 1094–107. doi:10.1016/j.jmb.2006.04.070. PMID 16797585. 
  2. Duan, Y; Kollman, PA.. Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution. „Science“ том  282 (5389): 740–4. doi:10.1126/science.282.5389.740. PMID 9784131. Bibcode1998Sci...282..740D. 
  3. Jayachandran, G; Vishal, V; Pande, VS.. Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: examining the dynamics of the villin headpiece. „J Chem Phys“ том  124 (16): 164902. doi:10.1063/1.2186317. PMID 16674165. Bibcode2006JChPh.124p4902J. 
  4. Herges, T; Wenzel, W.. In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field. „Phys Rev Lett“ том  94 (1): 018101. doi:10.1103/PhysRevLett.94.018101. PMID 15698135. Bibcode2005PhRvL..94a8101H. 
  5. Regan, L.; DeGrado, W. F.. Characterization of a helical protein designed from first principles. „Science“ том  241 (4868): 976–978. doi:10.1126/science.3043666. PMID 3043666. Bibcode1988Sci...241..976R. 
  6. Hecht, MH; Das, A; Go, A; Bradley, LH; Wei, Y. De novo proteins from designed combinatorial libraries. „Protein Science“ том  13 (7): 1711–1723. doi:10.1110/ps.04690804. PMID 15215517. 

Надворешни врски[уреди | уреди извор]