Завоен сноп

Од Википедија — слободната енциклопедија
(Пренасочено од Хеликсен сноп)
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето

Завојниот сноп е мал белковински (белковински) склоп кој се состои од неколку алфа-завојницаи, кои обично се скоро паралелни или антипаралелни едни спрема други.

Трозавојни снопови[уреди | уреди извор]

Пример на трозавоен склоп, врвен домен на протеинот вилин, од кокошка. (PDB ID 1QQV).

Трозавојните снопови се меѓу најмалите структурни домени кои исклучително брзо се склопуваат преку кооперативно склопување.[1] Трозавојниот сноп во врвниот домен на вилинот е долг само 36 аминокиселински остатоци и е предмет на проучување на молекуларната динамика, бидејќи времето на склопување му се мери во микросекунди - време кое е соодветно за молекуларно-динамичките симулации.[2][3] ХИВ помошниот протеин, кој е изграден од 40 аминокиселински остатоци, има многу сличен склоп и е, исто така, предмет на екстензивни испитувања.[4] Не постои општ секвенциски мотив кој е поврзан со трозавојните снопови, па затоа тие не можат да бидат предвидени од секвенцата. Трозавојните снопови често се јавуваат кај актин-врзувачките протеини и кај ДНК-врзувачките протеини.

Четворозавојни снопови[уреди | уреди извор]

Четворозавојните снопови обично се состојат од четири завојници спакувани во структура на намотана завојница, со стерички густо-спакувано хидрофобно јадро во центарот. Парови на соседни завојни можат да бидат дополнително стабилизирани со солени мостови помеѓу наелектризираните аминокиселини. Завојните оски обично се ориентирани околу 20 степени во однос на нивните соседни завојници, што претставува многу помал наклон во однос на поголемата завојна структура на глобинскиот склоп.

Специфичната топологија на завојниците зависи од протеинот - завојниците кои се соседни во секвенцата, често се антипаралелни, иако е возможно да се формираат антипаралелни врски помеѓу два пара на паралелни завојници. Бидејќи димерните намотани завојници се релативно стабилни, четворозавојните снопови можат да бидат димери на парови на намотани завојници, како што се јавува во Rop протеинот. Четворозавојните снопови можат да имаат термичка стабилност од повеќе од 100℃. Други примери на четворозавојни снопови се цитохромите, феритин, соматотропин, цитокини и C-терминалот на Lac репресорот. Четворозавојниот сноп е цел на de novo дизајнирање на белковини, со мноштво на успешно de novo дизајнирани протеини со помош на рационални[5] и комбинаторни[6] методи. Иако кај четворозавојните снопови секвенцата не е сочувана, постојат одредени правила кои се слични со оние кај структурите на намотана завојница, каде секој четврти и седми остаток е хидрофобен.

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Wickstrom, L; Okur, A; Song, K; Hornak, V; Raleigh, DP; Simmerling, CL. (2006). „The unfolded state of the villin headpiece helical subdomain: computational studies of the role of locally stabilized structure“. J Mol Biol. 360 (5): 1094–107. doi:10.1016/j.jmb.2006.04.070. PMC 4805113. PMID 16797585.
  2. Duan, Y; Kollman, PA. (1998). „Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution“. Science. 282 (5389): 740–4. Bibcode:1998Sci...282..740D. doi:10.1126/science.282.5389.740. PMID 9784131.
  3. Jayachandran, G; Vishal, V; Pande, VS. (2006). „Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: examining the dynamics of the villin headpiece“. J Chem Phys. 124 (16): 164902. Bibcode:2006JChPh.124p4902J. doi:10.1063/1.2186317. PMID 16674165.
  4. Herges, T; Wenzel, W. (2005). „In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field“. Phys Rev Lett. 94 (1): 018101. arXiv:physics/0310146. Bibcode:2005PhRvL..94a8101H. doi:10.1103/PhysRevLett.94.018101. PMID 15698135.
  5. Regan, L.; DeGrado, W. F. (1988). „Characterization of a helical protein designed from first principles“. Science. 241 (4868): 976–978. Bibcode:1988Sci...241..976R. doi:10.1126/science.3043666. PMID 3043666.
  6. Hecht, MH; Das, A; Go, A; Bradley, LH; Wei, Y (2004). „De novo proteins from designed combinatorial libraries“. Protein Science. 13 (7): 1711–1723. doi:10.1110/ps.04690804. PMC 2279937. PMID 15215517.

Надворешни врски[уреди | уреди извор]