Бета хеликс

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Мономерен, левогир β-хеликс на антифриз протеинот од Choristoneura fumiferana (PDB код 1M8N).
Димерен, десногир β-хеликс на антифриз протеинот од Tenebrio molitor (PDB код 1EZG). Лице-в-лице асоцијација на β-хеликсите.

Бета хеликс (или бета призма) е белковинска (протеинска) структура која се формира со асоцијација на паралелни бета нишки во облик на хеликс (односно призма), со две[1] или три[2] страни (лица). Бета хеликсот е тип на соленоиден белковински домен. Структурата е стабилизирана со водородните врски кои се јавуваат помеѓу нишките, со протеин-протеин интеракции, а понекогаш со врзување на метални јони. Потврдено е постоењето и на левогири и на десногири бета хеликси. Двоверижните бета хеликси, исто така, често можат да се сретнат во структурата на протеините, а се познати под синонимот склоп на „швајцарски ролат“ (анг. Jelly roll fold или Swiss roll fold).

Првиот бета-хеликс бил забележан во ензимот пектатна лиаза, кој содржи хеликс со седум свртувања, а достигнува должина од 34 Å (3.4 nm). Протеинот на опашката на бактериофагот P22 има 13 свртувања, а неговиот интегриран хомотример е долг 200 Å (20 nm). Неговата внатрешност е густо спакувана, без централна пора, а содржи и хидрофобни аминокиселински остатоци и наелектризирани остатоци кои се неутрализираат со градење на солени мостови.

И пектатната лиаза и протеинот на опашката на бактериофагот P22 содржат десногири хеликси; нивните левогири верзии се забележани кај некои ензими, како што се UDP-N-ацетилглукозамин ацилтрансфераза и архејската карбонатна дехидратаза.[3] Други протеини кои содржат бета хеликси ги вклучуваат антифриз протеините на бумбарот Tenebrio molitor (десногир)[4] и на молецот Choristoneura fumiferana (левогир),[5] каде правилно распоредените треонини на β-хеликсите се врзуваат за површината на кристалите од мраз и го инхибираат нивниот раст.

Бета хеликсите можат ефикасно да се асоцираат меѓусебе, или лице-в-лице (доближувајќи ги лицата на нивните триаголни призми) или крај-со-крај (со формирање на водородни врски). Оттука, β-хеликсите можат да се користат како „привезоци“ за да индуцираат асоцијација со други протеини, слични како сегментите на извиен хеликс.

Членовите на фамилијата на пентапептидно повторување поседуваат квадрилатерална бета-хеликс структура.[6]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. „CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 2-solenoid architecture“.
  2. „CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 3-solenoid architecture“.
  3. „A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila“. EMBO J. 15 (10): 2323–30. May 1996. PMC 450161. PMID 8665839.
  4. „Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein“. Nature. 406 (6793): 322–4. July 2000. doi:10.1038/35018604. PMID 10917536.
  5. „Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model“. Structure. 10 (5): 619–27. May 2002. doi:10.1016/s0969-2126(02)00745-1. PMID 12015145.
  6. „Pentapeptide repeat proteins“. Biochemistry. 45 (1): 1–10. January 2006. doi:10.1021/bi052130w. PMC 2566302. PMID 16388575.

Литература[уреди | уреди извор]

  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84–6.
  • Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
  • Raetz CRH and Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000. (Left-handed)
  • Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386. (Right-handed)
  • Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
  • Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507. (Right-handed)

Надворешни врски[уреди | уреди извор]