Лактат дехидрогеназа

Од Википедија — слободната енциклопедија
Лактат дехидрогеназа
Лактат дехидрогеназа M тетрамер (LDH5), хуман
Назнаки
EC-број1.1.1.27
CAS-број9001-60-9
Бази на податоци
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB структуриRCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Генетска онтологијаAmiGO / EGO

Лактат дехидрогеназа (LDH) е ензим кој се наоѓа во речиси сите живи клетки (животински, растителни и прокариотски). LDH ја катализира претворањето на лактат во пируват и обратно, како и претворањето на кофакторот NAD+ во NADH и обратно. Дехидрогеназа е ензим кој врши трансфер на хидрид од една молекула на друга.

Изоензими[уреди | уреди извор]

Лактат дехидрогеназата е составена од четири подединици (тетрамер). Двете најзначајни подединици се белковините LDH-M и LDH-H, енкодирани од страна на гените LDHA и LDHB, соодветно. Овие две подединици можат да формираат пет возможни тетрамери (изоензими): 4H, 4M, и три мешани тетрамери (3H1M, 2H2M, 1H3M). Овие пет изоформи се ензимски слични, но различно се распространети во ткивата: главниот изоензим во скелетните мускули и црниот дроб, M4, има четири мускулни (M) подединици, додека H4 кој е главен изоензим во срцето кај повеќето видови содржи четири срцеви (H) подединици.

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Van Eerd JP, Kreutzer EK (1996). Klinische Chemie voor Analisten deel 2. стр. 138–139. ISBN 978-90-313-2003-5.