Бета испакнатина

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето

Бета испакнатината може да се опише како локализирано нарушување на правилното водородно поврзување во бета плочата со инсерција (вметнување) на дополнителни аминокиселински остатоци во едната или двете водородно поврзани β-нишки.[1][2][3][4]

Типови[уреди | уреди извор]

β-испакнатините можат да се групираат врз основа на должината на нарушувањето во водородните врски, бројот на аминокиселинските остатоци вметнати во секоја од нишките, дали нарушените β-нишки се паралелни или антипаралелни и врз основа на нивните диедарски агли (што го контролира поставувањето на нивните странични ланци). Двата најчести типа се: класичната бета испакнатина, која се јавува во рамките на, или на работ на, антипаралелната бета-плоча; првиот остаток во испакнатината обично има αR, а не нормалната β, конформација.

Другиот тип е бета испакнатата петелка (исто така наречена тип G1 β-испакнатина), која често се јавува во асоцијација со антипаралелна плоча, но исто така и во други ситуации. Еден остаток има αL конформација и е дел од бета свијок или алфа свијок, така што мотивот понекогаш ја формира петелката на бета шнола.[5]

Ефекти на структурата[уреди | уреди извор]

На ниво на структурата на полипептидниот 'рбет, класичните β-испакнатини можат да предизвикаат едноставна аневризма на β-плочата, на пример, испакнатината во долгата β-шнола на рибонуклеазата А (остатоци 88-91). β-испакнатината, исто така, може да предизвика β-плочата да се преклопи, на пример, кога два остатока со левогири и десногири α-хеликсни диедарски агли се вметнуваат спротивно еден на друг во β-шнола, каков е случајот со Met9 и Asn16 во псевдоазуринот (PDB код 1PAZ).

Ефект на функционалноста на белковините[уреди | уреди извор]

Сочуваните испакнатини често влијаат на функционалноста на белковините. Најосновната функција на испакнатините е да сместат дополнителен аминокиселински остаток кој се јавил како резултат на мутација и сл., а да се одржи шемата на водородно поврзување и на тој начин севкупната протеинска архитектура. Други испакнатини се наоѓаат во врзувачките места на протеините. Во одредени случаи, како кај фамилијата на имуноглобулински протеини, сочуваните испакнатини ја помагаат димеризацијата на Ig домените. Тие се, исто така, имаат функционална важност кај протеините DHFR (од анг. Dihydrofolate Reductase - дихидрофолат редуктаза) и SOD (Superoxide Dismutase - супероксид дисмутаза), каде петелките кои содржат испакнатини го опкружуваат активното место.

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Richardson, JS; Getzoff, ED; Richardson, DC. The β-bulge: a common small unit of nonrepetitive protein structure. „Proc Natl Acad Sci USA“ том  75 (6): 2574–8. doi:10.1073/pnas.75.6.2574. PMID 275827. 
  2. Richardson, J. S.. The anatomy and taxonomy of protein structure. „Adv Protein Chem“ том  34: 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. PMID 7020376. 
  3. Chan, AW; Hutchinson, EG; Harris, D; Thornton, JM. Identification, classification, and analysis of beta-bulges in proteins. „Protein Sci“ том  2 (10): 1574–90. doi:10.1002/pro.5560021004. PMID 8251933. 
  4. Craveur, P; Joseph, AP; Rebehmed, J; de Brevern, AG. β-bulges: extensive structural analysis of β-sheet irregularities. „Protein Science“ том  22 (10): 1366–1378. doi:10.1002/pro.2324. http://www.hal.inserm.fr/inserm-00926388/document. 
  5. Milner-White EJ. Beta-bulges within loops as recurring features of protein structure. „Biochim Biophys Acta“ том  911 (2): 261–5. doi:10.1016/0167-4838(87)90017-3. PMID 3801498.