Ниша (белковински структурен мотив)

Од Википедија — слободната енциклопедија

Нишата е белковински (белковински) структурен мотив кој се состои од три или четири аминокиселински остатоци, каде карбонилните (C=O) групи од ’рбетот на полипептидниот синџир врзуваат (односно се премостени со) позитивно наелектризирани или δ+ групи.[1][2][3] Групите δ+ ги вклучуваат оние кои донираат две водородни врски, како што е NH2 групата и молекулата на вода. Во една типична белковина, 7% од аминокиселинските остатоци припаѓаат на ниши кои врзуваат δ+ група, додека дополнителни 7% имаат конформација на ниша, но не врзуваат катјонска група.

Ниша3 врзана за молекула на вода преку две O-H...О водородни врски. Црвената сфера е кислородниот атом на водата. Атомите на ниша3 трипептидот се прикажани како стапчиња. Кислород - црвен; азот - син; јаглерод - сив. Водородните атоми не се прикажани.

Постојат два типа на ниши, означени како ниша3 (3 остатоци, i до i+2) и ниша4 (4 остатоци, i до i+3). Кај ниша3 мотивот, δ+-врзувачките карбонилни групи се од аминокиселинските остатоци i и i+2, додека кај ниша4 мотивот δ+-врзувачките карбонилни групи се од аминокиселинските остатоци i и i+3.

Ниша3 има α-конформација за остатокот i+1 и β-конформација за остатокот i+2; ниша4 има α-конформација за остатоците i+1 и i+2 и β-конформација за остатокот i+3.

Нишата обично се јавува на C-терминалот на α-завојниците, а особено на 310 завојниците.

Метални јони кои се јавуваат врзани за ниши во белковините се Na+, K+, Ca++ и Mg++. Белковините кои имаат регулаторни катјони, често ги врзуваат тие катјони со помош на ниши (тромбин, Na+; анексин, Ca++; пируват дехидрогеназа, K+).

Еден од најважните транспортери на катјони во клетката е калциумовата ATPаза.[4] Во кристалната структура на белковината со врзани Ca++-јони, двата калциумови јони се наоѓаат еден до друг во рамките на трансмембранскиот домен. Различни карбонилни групи од страничните ланци на аминокиселинските остатоци можат да учествуваат во нивното врзување, но едниот од овие калциумови јони е врзан за ниша3/ниша4 (и двете во склоп на еден мотив) од остатоците 304-307, на C-терминалот на α-завојницата.

Страничниот ланец на лизински остаток во јадрениот експортен рецептор CRM1, специфично бива препознаен од конформација на ниша која е составен дел на јадрениот експортен сигнал на белковината кој излегува од клеточното јадро.[5]

Натриумовиот јон во Fluc флуоридниот канал е сместен на дијадната оска на димерот, а е тетраедарски врзан од страна на две ниши4, една во секоја од подединиците.[6]

Интердоменскиот линкер на белковината на топлински шок Hsp70 (анг. 70 kilodalton heat shock protein), изграден од 10 аминокиселински остатоци, овозможува алостерна комуникација помеѓу два склопени домени. N-терминалниот дел од линкерот има ниша4 структура која врзува молекула на вода.[7]

Друг мал трипептиден мотив кој врзува катјони или δ+ групи преку карбонилните (C=O) групи од ’рбетот на полипептидниот синџир се нарекува кетгрип (анг. catgrip).

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. ↑ Torrance, GM; Leader DP (2009). „A Novel Main Chain Motif in Proteins Bridged by Cationic Groups: The Niche“. Journal of Molecular Biology. 385 (4): 1076–1086. doi:10.1016/j.jmb.2008.11.007. PMID 19038265.
  2. ↑ Regad, L; Martin J (2011). „Dissecting protein loops with a statistical scalpel suggests a functional implication of some structural motifs“. BMC Bioinformatics. 12 (1): 247. doi:10.1186/1471-2105-12-247. PMC 3158783. PMID 21689388.
  3. ↑ Cianci, M; Tomaszewski (2010). „Crystallographic Analysis of Counterion Effects on Subtilisin Enzymatic Action in Acetonitrile“. Journal of the American Chemical Society. 132 (7): 2293–2300. doi:10.1021/ja908703c. PMID 20099851.
  4. ↑ Toyoshima, C; Mizutani (2004). „Crystal structure of the calcium pump with a bound ATP analogue“. Nature. 430 (6999): 529–535. doi:10.1038/nature02680.
  5. ↑ Fung, HYJ; Fu S-C; Chook YM (2017). „Nuclear export receptor CRM1 recognizes diverse conformations in nuclear export signals“. eLIFE. 6: e23961. doi:10.7554/eLife.23961.
  6. ↑ Stockbridge, RB; Kolmakova-Partensky L; Shane T (2015). „Crystal structures of a double-barrelled fluoride ion channel“. Nature. 525: 548–551.
  7. ↑ English, CA; Sherman W; Meng W (2017). „The Hsp70 interdomain linker is a dynamic switch that enables allosteric communication between two structured domains“. J Biol Chem. 292: 14765–14774. doi:10.1074/jbc.M117.789313.

Надворешни врски[уреди | уреди извор]

  • Мотивирани Белковини: [1];[1]
  • PDBeMotif: [2].[2]
  1. ↑ Leader, DP; Milner-White (2009). „Motivated Proteins: A web application for studying small three-dimensional protein motifs“. BMC Bioinformatics. 10 (1): 60. doi:10.1186/1471-2105-10-60. PMC 2651126. PMID 19210785.
  2. ↑ Golovin, A; Henrick (2008). „MSDmotif: exploring protein sites and motifs“. BMC Bioinformatics. 9 (1): 312. doi:10.1186/1471-2105-9-312. PMC 2491636. PMID 18637174.
Преземено од „https://mk.wikipedia.org/w/index.php?title=Ниша_(белковински_структурен_мотив)&oldid=4895710“