Бета шнола
Бета шнолата (понекогаш наречена и бета-лента или бета-бета единица) е едноставен белковински структурен мотив кој содржи две бета нишки кои наликуваат на шнола. Мотивот се состои од две нишки кои се соседни во првичната структура на белковината, антипаралелни (N-терминалот на едната нишка е во непосредна близина на C-терминалот на следната) и поврзани со кратка петелка од две до пет аминокиселини. Бета шнолите може да се сретнат изолирани во белковинската структура или како дел од серија на водородно поврзани нишки кои заедно градат бета-плоча.
Франциско Бланко et al. со употреба на NMR покажале дека бета шнолите може да се формираат од изолирани кратки пептиди во воден раствор, што укажува на тоа дека шнолите можат да создаваат нуклеациони места за склопување на белковините.[1]
Класификација[уреди | уреди извор]
Бета шнолите првично биле категоризирани врз основа на бројот на аминокиселински остатоци во низата на нивните петелки, а биле именувани едно-остаточни, дво-остаточни, итн.[2] Овој систем, сепак, е малку двосмислен, бидејќи не зема предвид дали остатоците на крајот од шнолата се поврзани со водородна врска единечно или двојно. Милнер-Вајт и Поет имаат предложено подобар класификационен систем.[3] Тие ги имаат поделено бета шнолите во четири различни класи, како што е прикажано на Слика 1 од нивната публикација. Секоја класа започнува со најмалиот можен број на аминокиселински остатоци на петелката и постепено се зголемува големината на петелката со отстранување на водородни врски од бета-плочата. Првичната шнола на класа 1 е едно-остаточна петелка каде врзаните аминокиселински остатоци споделуваат две водородни врски. Потоа се отстранува една водородна врска за да се создаде петелка со три остатоци, која е вторичната шнола од класа 1. Единечно-врзаните остатоци се вбројуваат во низата на петелката, но, исто така, го означуваат крајот на петелката, па на тој начин ја дефинираат оваа шнола како три-остаточна петелка. Потоа оваа единечна водородна врска се отстранува за да се создаде третична шнола; пет-остаточна петелка со двојно поврзани остатоци. Оваа шема продолжува неограничено и ги дефинира сите бета шноли во рамките на класата. Класа 2 ја следи истата шема почнувајќи со дво-остаточна петелка со крајни остатоци кои споделуваат две водородни врски. Класа 3 започнува со три остатоци, а класа 4 со четири остатоци. Класа 5 не постои, бидејќи таа првична шнола е веќе дефинирана во класа 1.
Оваа класификација не само што ги зема предвид различните степени на водородно поврзување, но, исто така, дава информации за биолошкото однесување на шнолата. Замена на една аминокиселина може да наруши една водородна врска, но нема да ја расклопи шнолата и да ја промени нејзината класа. Од друга страна, вметнување или бришењето на аминокиселина би ја расклопило шнолата, па целата бета нишка би требала да се промени за да се избегне бета испакнатина во вторичната структура. Ова би ја променило класата на шнолата во процесот. Бидејќи супституциите се најчестите аминокиселински мутации, функционалноста на бета шнолата најчесто не се менува.[3]
Наводи[уреди | уреди извор]
- ↑ Blanco, F. J.; Rivas, G.; Serrano, L. (1994). „A short linear peptide that folds into a native stable beta-hairpin in aqueous solution“. Nat Struct Biol. 1 (9): 584–590. doi:10.1038/nsb0994-584. PMID 7634098.
- ↑ Sibanda, B. L.; Blundell, T. L.; Thornton, J. M. (1989-04-20). „Conformation of beta-hairpins in protein structures. A systematic classification with applications to modelling by homology, electron density fitting and protein engineering“. Journal of Molecular Biology. 206 (4): 759–777. ISSN 0022-2836. PMID 2500530.
- ↑ 3,0 3,1 Milner-White, E J; Poet, R (1986-11-15). „Four classes of beta-hairpins in proteins“. Biochemical Journal. 240 (1): 289–292. ISSN 0264-6021. PMC 1147409. PMID 3827849.CS1-одржување: PMC-формат (link)