Кринглски домен
 Фрагмент на говедски протромбин во комплекс со калциум и лизофосфатидилсерин. Белковината се врзува за мембраната преку нејзиниот алфа завоен домен. Соседниот кринглски домен има бета структура (жолто). | |||||||||
| Назнаки | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Симбол | Крингл | ||||||||
| Pfam | PF00051 | ||||||||
| InterPro | IPR000001 | ||||||||
| SMART | KR | ||||||||
| PROSITE | PDOC00020 | ||||||||
| SCOP | 1pk4 | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1pk4 | ||||||||
| OPM-суперсемејство | 115 | ||||||||
| OPM-белковина | 1h8p | ||||||||
| CDD | cd00108 | ||||||||
| |||||||||
Кринглски домени се автономни белковински домени кои се склопуваат во големи петелки, стабилизирани со три дисулфидни врски. Овие се важни кај заемодејствата белковина–белковина со факторите на коагулација на крвта. Името „крингл“ доаѓа од скандинавското печиво на кое личат овие домени.
Кринглските домени се наоѓаат во плазминогенот, факторите на раст на хепатоцитите, протромбинот и аполипобелковината.
Овие домени се среќаваат кај белковините за згрутчување на крвта и кај фибринолитичките белковини. Се претпоставува дека тие играат улога во врзувањето на медијатори (на пример, мембрани, други белковини или фосфолипиди), и во регулацијата на протеолитичката активност.[1][2][3] Кринглските домени[4][5][6] се одликуваат со тројна петелка, 3-дисулфидна структура на мост, чија конформација е одредена од мноштво на водородни врски и мали парчиња на антипаралелна бета-плоча.
Човечки белковини кои содржат кринглски домен[уреди | уреди извор]
ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2; LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; ПЛИТКА; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;
Наводи[уреди | уреди извор]
- ↑ „Amino acid sequence of the heavy chain of human alpha-factor XIIa (activated Hageman factor)“. J. Biol. Chem. 260 (9): 5328–5341. 1985. PMID 3886654.
- ↑ „Kringles: modules specialized for protein binding. Homology of the gelatin-binding region of fibronectin with the kringle structures of proteases“. FEBS Lett. 171 (1): 131–136. 1984. doi:10.1016/0014-5793(84)80473-1. PMID 6373375.
- ↑ „Solution structure of the kringle 4 domain from human plasminogen by 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy and distance geometry“. J. Mol. Biol. 212 (3): 541–552. 1990. doi:10.1016/0022-2836(90)90330-O. PMID 2157850.
- ↑ „The genetic relationships between the kringle domains of human plasminogen, prothrombin, tissue plasminogen activator, urokinase, and coagulation factor XII“. J. Mol. Evol. 26 (4): 358–369. 1987. doi:10.1007/BF02101155. PMID 3131537.
- ↑ Patthy L (1985). „Evolution of the proteases of blood coagulation and fibrinolysis by assembly from modules“. Cell. 41 (3): 657–663. doi:10.1016/S0092-8674(85)80046-5. PMID 3891096.
- ↑ „Evolutionary origin of numerous kringles in human and simian apolipoprotein(a)“. FEBS Lett. 287 (1): 146–148. 1991. doi:10.1016/0014-5793(91)80036-3. PMID 1879523.
Надворешни врски[уреди | уреди извор]
- Кринглски домен Архивирано на 28 мај 2020 г. на PROSITE
- KR домен влез во SMART базата на податоци
- Приказ на кринглски домен, под структура на протромбин