Ензим
Ензимите се биолошки катализатори, т.е. тие ги забрзуваат биолошките процеси во организмот, без притоа нивниот состав и количество да се изменат. Ги има во сите органели во клетката. По својата хемиска природа се прости или сложени белковини. Ензимите кои по својата структура се сложени белковини, се состојат од белковинска компонента (апоензим) и небелковинска компонента (коензим или простетична група), притоа образувајќи холоензим. Ензимите кои се прости белковини, се изградени само од белковини (прости белковини).
Ензимска реакција[уреди | уреди извор]
Реакцијата во која учествува одреден ензим е ензимска хемиска реакција. Притоа, соединението врз кое дејствува ензимот се вика супстрат. Ензимите се специфични за супстратот, и за него се поврзуваат преку одделни места, т.н. активни центри. Поврзувањето се одвива преку принципот клуч-брава, со што се формира привремен комплекс ензим-супстрат. Брзината на ензимската активност зависи од температурата, pH и количинскиот однос на ензимот и супстратот. Единица за ензимската активност во една ензимска реакција е катал.
Ензимите се белковини кои се образувани од макромолекули чии размери се меѓу оние на обичните молекули или јони и агрегатите од таквите честички. Токму затоа, ензимската катализа има карактеристики што ја доближуваат и до хомогената и до хетерогената катализа. Понекогаш, дејствувањето на незимите е отежнато или невозможно ако не се присутни супстанциите што се викаат коензими. Најголемиот дел од ензимите се одликуваат со извонредна специфилност, т.е. тие можат да дејствуваат или само врз еден супстрат, катализирајќи само една реакција, или да дејствуваат врз неколку структурно блиски супстрати, катализирајќи едн аили неколку слични хемиски реакции. Во молекулата на ензимот постои дел што е структурно сличен со градбата на супстратот врз којшто дејствува ензимот. Токму во тој дел се вградува супстратот кој се ензимот образува еден вид комплекс во кој доаѓа до преуредување на атомите и до образување на честички од продуктите. Овие честички потоа се одделуваат од ензимот, овозможувајќи тој да прими нови честички од супстратот. Така, мали количества од ензимот можат да катализираат соодветна реакција кај големо количество супстрат и да ја забрзаат реакцијата за стотици илјади пати. Како последица на тоа, од повеќе можни реакции, со забележлива брзина тече само една. Меѓутоа, молекулите не ензимите имаат флексибилност и може да ја менуваат формата. Поради тоа, некои ензими не се апсолутно специфични, туку можат да катализираат реакции и кај повеќе супстрати.[1]
Систематика на ензимите[уреди | уреди извор]
Меѓународната унија на биохемичарите во 1961 година ја предложила т.н. систематска номенклатура и класификација на ензимите, врз основа на крајната хемиска промена која ензимот ја катализира. Според тоа, името на ензимот се состои од името на супстратот и од името на видот или типот на хемиската промена. Името на крајот најчесто завршува со наставката -аза.
Структура на ензимите[уреди | уреди извор]
Со исклучок на мала група катализаторско активни РНК молекули, наречени рибозоми, сите познати ензими се белковини. Должината на тие врски варира од сто до десет илјади аминокиселини. Функцијата на ензимот не зависи само од правилниот распоред на одделните аминокиселини. Често се набљудува асоцирањето на неколку одделни белковини во самостојна единица, функционална како една целина. Во тој случај белковините се нарекуваат олигомери и се составени од одделни независни белковини.
Табела:Поделба на ензимите
| Главна група | Дејство | Пример |
|---|---|---|
| Оксидоредуктази |
Катализираат реакции на оксидација и редукција | Лактат-дехидрогеназа |
| Трансферази |
Пренесуваат разни групи, како -CH3, -NH2 итн. | Аланин-трансаминаза |
| Хидролази |
Кинат естерски, гликозидни и пептидни врски | Рибонуклеаза, амилаза, трипсин |
| Лијази |
Разградуваат различни соединенија | Пируват-декарбоксилаза |
| Изомерази |
Катализираат претворање на еден изомер во друг, на пример, алдоза во кетоза | Гликоза-фосфат-изомераза |
| Лигази |
Катализираат синтеза на -C-O-, -C-N-, -C-C- врска | Глутамин-синтетаза. Ензими кои ги активираат аминокиселините |
Ензимите се многу ефикасни катализатори на биохемиските реакции. Тие ги забрзуваат реакциите со обезбедување на алтернативна реакциска насока со пониска активирачка енергија. Како и сите катализатори, ензимите земаат учество во реакцијата - на овој начин тие обезбедуваат алтернативна насока на реакцијата. Меѓутоа, тие не подлежат на трајни промени, па затоа остануваат несменети на крајот од реакцијата. Тие можат само да го променат степенот на одвивање на реакцијата, а не положбата на рамнотежата. Повеќето хемиски катализатори катализираат широк опсег на реакции. Тие обично не се многу селективни. За споредба, ензимите се најчесто високо селективни, при што катализираат само специфични реакции. Оваа специфичност е резултат на формата на молекулите на ензимот.
Кофактори[уреди | уреди извор]
Многу ензими се состојат од белковина и небелковина (наречена кофактор). Белковините во ензимите се најчесто глобуларни. Интра и меѓумолекулските врски што ги држат белковините во нивните вторични и третични структури се нарушуваат со промени во температурата и pH. Ова влијае на формата, па така каталитичката активност на ензимот е осетлива на pH и температура.
Кофакторите можат да бидат:
- органски групи кои се трајно врзани за ензимот (простетични групи)
- катјони - позитивно наелектризирани метални јони (активатори), кои привремено се врзуваат за активниот центар на ензимот, давајќи интензивен позитивен полнеж на ензимската белковина
- органски молекули, најчесто витамини или составени од витамини (коензими), кои не се врзуваат трајно за ензимската молекула, но се комбинираат привремено со ензим-супстрат комплексот.
Начин на дејство[уреди | уреди извор]
За да реагираат две молекули, тие мораат да се судрат (и тоа во правилна насока (ориентација) и со доволно енергија). Да имаат доволно енергија значи дека меѓу нив постои доволно енергија за да се преброди енергетската бариера на реакцијата. Ова се нарекува активациона енергија. Ензимите поседуваат активен центар. Ова е дел од молекулата кој ги поседува токму вистинската форма и функционални групи за врзување со една од реагирачките молекули. Реагирачката молекула која се врзува за ензимот е наречена супстрат.
Ензимски катализираната реакција оди во друга насока за разлика од ензимски некатализираната. Ензимот и супстратот образуваат реакциски меѓупроизвод. Неговото формирање има пониска активациона енергија отколку реакцијата меѓу реактантите без катализатор. Шематски, ова може да се прикаже на следниот начин:
- насока А: реактант 1 + реактант 2 → продукт
- насока Б: реактант 1 + ензим → меѓупроизвод
- меѓупроизвод + реактант 2 → производ + ензим.
Така, ензимот се користи за да се добие реакциски меѓупроизвод, но кога меѓупроизводот реагира со другиот реактант, ензимот повторно се образува.
Хипотеза клуч и брава[уреди | уреди извор]
Оваа хипотеза е наједноставниот модел за претставување на начинот на дејство на ензимот. Супстратот едноставно се вклопува во активниот центар и образува реакциски меѓупроизвод.
Хипотеза на индуцирано вклопување[уреди | уреди извор]
При овој модел, ензимската молекула ја менува својата форма со приближување до супстратната молекула. Промената на формата е ,,индуцирана‘‘ (предизвикана) со доближувањето на супстратната молекула. Овој пософистициран модел се потпира на фактот што молекулите се флексибилни бидејќи единичните ковалентни врски можат слободно да ротираат.
Фактори кои влијаат на каталитичката активност на ензимите[уреди | уреди извор]
Температура[уреди | уреди извор]
Со покачување на температурата, реагирачките молекули се здобиваат сè повеќе и повеќе со кинетичка енергија. Ова ги зголемува шансите за успешно судрување, па на овој начин степенот на одвивање на реакцијата се зголемува. Постои одредена температура на која ензимската каталитичка активност е најголема. Оваа оптимална температура е најчесто нешто слична со човечката телесна температура (37,5 °С) за ензимите во човечките клетки. Над оваа температура ензимската структура започнува да се распаѓа (денатурира), бидејќи на повисоки температури интра и меѓумолекулските врски се кинат поради тоа што ензимските молекули добиваат додатна кинетичка енергија.
pH[уреди | уреди извор]
Секој ензим дејствува во рамките на многу мал pH опсег. Постои pH при која неговата активност е најголема (оптимална pH). Промени во pH вредноста можат да ги создадат и да ги раскинат интра и меѓумолекулските врски, со што се менува формата на ензимот, а со тоа и неговата ефикасност.
Концентрација[уреди | уреди извор]
Степенот на одвивање на една ензимски катализирана реакција зависи од концентрацијата на ензимот и супстратот. Со зголемување на концентрацијата на било кој од нив се зголемува степенот на одвивање на реакцијата. За дадена ензимска концентрација, степенот на одвивање се зголемува со наголемување на супстратната концентрација до точка над која секое натамошно наголемување на супстратната концентрација дава незначителни промени во степенот на одвивање на реакцијата. Ова е поради тоа што активните центри на ензимските молекули во било кој момент се практично заситени со супстрат. Комплексот ензим/супстрат мора да се разложи пред активните центри да бидат слободни да примат уште супстрат. Ако концентрацијата на супстратот е висока, а температурата и pH се постојани, степенот на одвивање на реакцијата ќе биде пропорционален со концентрацијата на ензимот.
Инхибиција на ензимската активност[уреди | уреди извор]
Одредени супстанци ја редуцираат па дури и ја стопираат каталитичката активност на ензимите во биохемиските реакции. Тие го блокираат или го изменуваат активниот центар. Овие хемикалии се наречени инхибитори, бидејќи ја инхибираат (забавуваат) реакцијата.
Типови на инхибиција[уреди | уреди извор]
За инхибиторите што го заземаат активниот центар и ја спречуваат супстратната молекула да се врзе за ензимот се вели дека се насочени кон активниот центар (или компетитивни, бидејќи се ,,натпреваруваат‘‘ со супстратот за активниот центар). За инхибиторите кои се врзуваат за други делови од ензимската молекула, при што веројатно ја изменуваат нејзината форма, се вели дека не се насочени кон активниот центар (или некомпетитивни).
Имобилизирани ензими[уреди | уреди извор]
Ензимите нашироко се користат во комерцијални цели, на пример, во детергентите, прехранбената и пивската индустрија. Протеазните ензими се користат во „биолошките“ прашоци за перење и го забрзуваат разложувањето на белковините во дамките од типот на крв или јајца. Пектиназата се користи за производство и разбистрување на овошните сокови. Проблеми кои се јавуваат при комерцијалното користење на ензимите се:
- тие се растворливи во вода, што го отежнува нивното враќање
- некои производи можат да ја инхибираат ензимската активност (фидбек инхибиција).
Ензимите можат да се имобилизираат со нивно фиксирање за цврста површина. Ова има неколку комерцијални предности:
- ензимот лесно се отстранува
- ензимот може да се пакува во колумни и да се користи за подолг период
- брзото одвојување на производите ја редуцира фидбек инхибицијата
- топлинската стабилност се зголемува, при што се овозможува употреба на повисоки температури
- повисоките работни температури го зголемуваат степенот на одвивање на ензимските реакции.
Постојат четири главни методи на имобилизација:
- ковалентно сврзување за цврста површина
- адсорпција за нерастворлива супстанца
- заробување во гел
- енкапсулација позади селективно пропустлива мембрана.
Наводи[уреди | уреди извор]
- ↑ Бојан Шоптрајанов, Хемија за втора година на реформираното гимназиско образование (петто изменето и дополнето издание). Скопје: Просветно дело, 2009, стр. 43-44.
| ||||||||||||||||||||||
|