Транслација (биологија): Разлика помеѓу преработките

Од Википедија — слободната енциклопедија
[проверена преработка][проверена преработка]
Избришана содржина Додадена содржина
сНема опис на уредувањето
HerculeBot (разговор | придонеси)
с r2.7.1) (Робот: Додава ar:ترجمة (وراثة)
Ред 37: Ред 37:
[[Категорија:Генетика]]
[[Категорија:Генетика]]


[[ar:ترجمة (وراثة)]]
[[zh-min-nan:Hoan-e̍k (seng-bu̍t-ha̍k)]]
[[zh-min-nan:Hoan-e̍k (seng-bu̍t-ha̍k)]]
[[bg:ДНК-транслация]]
[[bg:ДНК-транслация]]

Преработка од 23:38, 12 февруари 2012

Процесот на транслација.

Во молекуларната биологија, транслацијата е третиот чекор од процесот на биосинтеза на протеините со кој амино киселините се врзуваат една со друга во специфичен редослед според правилата пропишани од генетскиот код.

Првиот чекор во биосинтезата на протеините е транскрипцијата на информативната РНК од ген на ДНК во јадрото. Паралелно со овој процес се врши синтеза на други видови на РНК со помош на соодветната ДНК. Овие различни типови на РНК мигрираат од јадрото во цитоплазмата.

Транслацијата се одвива во четири фази: активација, иницијација, елонгација и терминација (сите тие го опишуваат растот на ланецот од амино киселини или полипептидот кој е производ на транслацијата). Амино киселините се донесуваат до рибозомите и прават протеини.

Основни механизми

Основниот процес со кој се произведуваат протеини се состои во последователно додавање на амино киселини сè додека е потребно за да се изгради одреден протеин. Оваа активност се изведува од страна на рибозомите. Која амино киселина ќе се додаде е одредено од молекулата на иРНК. Секоја додадена амино киселина се совпаѓа со тринуклеотидна субсеквенца од иРНК. За секој ваков можен триплет се прифаќа само еден вид на амино киселина. Последователните амино киселини кои се придодаваат на ланецот се совпаѓаат со последователните нуклеотидни триплети во иРНК. На овој начин, секвенцата од нуклеотиди во шаблонскиот иРНК ланец ја одредува секвенцата на амино киселини во добиениот ланец од амино киселини.[1]

иРНК носи генетска информација закодирана во вид на рибонуклеотидна секвенца од хромозомите до рибозомите. Рибонуклеотидите се „читаат“ од транслациската машина во секвенца од нуклеотидни триплети наречени кодони. Секој од овие триплети кодира специфична амино киселина.

Рибозомите го транслираат (преведуваат) овој код во специфична секвенца од амино киселини. Рибозомот претставува структура од повеќе подединици која содржи рРНК и протеини. Се нарекува „фабрика“ во која амино киселините се собираат (или подредуваат) во протеини. тРНК претставуваат мали, некодирачки ланци на РНК (од 74-93 нуклеотиди) кои ги пренесуваат амино киселините до рибозомот. тРНК поседуваат место за приврзување со амино киселина, како и место наречено антикодон. Антикодонот е РНК триплет комплементарен со иРНК триплетот кој кодира за нивната „натоварена“ амино киселина.

Аминоацил тРНК синтетаза (вид на ензим) го катализира врзувањето меѓу специфичните тРНК и амино киселините за кои се одредени нивните антикодони. Производот од оваа реакција е молекулата аминоацил-тРНК. Оваа молекула патува внатре во рибозомот, каде иРНК кодоните се совпаднуваат преку комплементарно спарување на бази за специфични тРНК антикодони. Рибозомот поседува три места за врзување со тРНК. Тие се: местото аминоацил (скратено: А), местото пептидил (скратено: P) и излезното место (скратено: Е; exit). Поради иРНК, трите места се насочени 5’ накај 3’ E-P-A, затоа што рибозомите се движат кон 3’ крајот на иРНК. Местото А ги врзува надоаѓачките тРНК со комплементарен кодон на иРНК. Местото P ја држи тРНК со растечкиот полипептиден ланец. Местото Е ја држи тРНК без нејзините амино киселини. Кога еден аминоацил-тРНК најпрво се врзува со својот совпаѓачки кодон на иРНК, тогаш тој се наоѓа на местото А. Потоа се образува пептидна врска меѓу амино киселината на тРНК во местото А и амино киселината на зафатената тРНК во местото P. Растечкиот полипептиден ланец се пренесува до тРНК во местото А. Се случува транслокација, при што тРНК (сега без амино киселина) се преместува од местото P во местото Е; тРНК која била во местото А (сега зафатена со полипептиден ланец) се преместува во местото P. тРНК која се наоѓа во местото Е си оди, а друг аминоацил-тРНК влегува во местото А за повторно да се одвива процесот.[2]

По додавањето на новата амино киселина на ланецот, енергијата добиена од хидролизата на ГТФ врска до транслоказата EF-G (кај прокариоти) и eEF-2 (кај еукариоти) го придвижува рибозомот за еден кодон кон 3' крајот. Енергијата потребна за транслација на протеините е значителна. За протеин кој содржи n амино киселини, бројот на високоенергетски фосфатни врски потребни за неговата транслација изнесува 4n-1. Степенот на транслација е различен: значително е поголем кај прокариотските клетки (и до 17-21 аминокиселински остатоци за секунда) за разлика од еукариотските (до 6-9 аминокиселински остатоци за секунда).[3]

Наводи

  1. Neill, Campbell (1996). Biology; Fourth edition. The Benjamin/Cummings Publishing Company. стр. 309,310. ISBN 0-8053-1940-9.
  2. Griffiths, Anthony (2008). „9“. Introduction to Genetic Analysis (9th. изд.). New York: W.H. Freeman and Company. стр. 335–339. ISBN 978-0-7167-6887-6.
  3. Ross JF, Orlowski M (1982). „Growth-rate-dependent adjustment of ribosome function in chemostat-grown cells of the fungus Mucor racemosus. J. Bacteriol. 149 (2): 650–3. PMC 216554. PMID 6799491. Занемарен непознатиот параметар |month= (help)

Поврзано