Прејди на содржината

Трансфераза

Од Википедија — слободната енциклопедија
РНК полимеразата од Saccharomyces cerevisiae во комплекс со α-Аманитин (во црвена боја). И покрај употребата на терминот „полимераза“, РНК полимеразите се класифицираат како форма на нуклеотидил трансфераза.[1]

Трансфераза ― класа на ензими кои катализираат трансфер на специфични функционални групи (на пр. метил или гликозил група) од еден молекул (наречен донатор) до друг (наречен акцептор).[2] Тие се вклучени во стотици различни биохемиски патишта низ биологијата и се составен дел од некои од најважните процеси во животот.

Трансферазите се вклучени во многу реакции во клетката. Три примери за овие реакции се активноста на коензим А (CoA) трансфераза, која пренесува тиол естри,[3] N-ацетилтрансфераза, која е дел од патеката што го метаболизира триптофанот, [4] и регулацијата на пируват дехидрогеназа (PDH), која го претвора пируватот во ацетил CoA. [5] Трансферазите се користат и за време на транслацијата. Во тој случај, аминокиселинскиот ланец е функционалната група пренесена од пептидил трансфераза. Трансферот вклучува отстранување на растечкиот аминокиселински ланец од молекулата tRNA во А-местото на рибозомот и негово последователно додавање на аминокиселината прикачена на tRNA во P-местото.[6]

Во горенаведената реакција, X би бил донор, а Y би бил акцептор.[7] R означува функционална група пренесена како резултат на активноста на трансферазата. Донорот често е коензим.

Класификација

[уреди | уреди извор]

Опишани првенствено врз основа на видот на пренесената биохемиска група, трансферазите можат да се поделат во десет категории.[8] Овие категории опфаќаат над 450 различни ензими.[9] Во системот за нумерирање EC, трансферазите се класифицирани како EC2. Водородот не се смета за функционална група кога станува збор за трансферазни цели; наместо тоа, преносот на водород е вклучен под оксидоредуктази[9].

Подкласи на трансферази
EC број Примери Група(и) префрлени
ЕC 2.1 метилтрансфераза и формилтрансфераза еднојаглеродни (C1) групи
ЕК 2.2 транскетолаза и трансалдолаза алдехидни или кетонски групи
ЕК 2.3 ацилтрансфераза ацилни групи или групи што стануваат алкил групи за време на трансферот
ЕК 2.4 гликозилтрансфераза, хексозилтрансфераза и пентозилтрансфераза гликозилни групи, како и хексози и пентози
ЕК 2.5 рибофлавин синтаза и хлорофил синтаза алкил или арил групи, различни од метил групи
ЕК 2.6 трансаминаза и оксиминотрансфераза амидни групи
ЕК 2.7 фосфотрансфераза, полимераза и киназа групи што содржат фосфор; подкласите се базираат на акцепторот (на пр. алкохол, карбоксил, итн.)
ЕК 2.8 сулфуртрансфераза и сулфотрансфераза групи што содржат сулфур
ЕК 2.9 селенотрансфераза групи што содржат селен
ЕК 2.10 молибдентрансфераза и волфрамтрансфераза молибден или волфрам

Улога

[уреди | уреди извор]

EC 2.1: трансферази на единечни јаглеродни групи (С1)

[уреди | уреди извор]
Реакција што вклучува аспартат транскарбамилаза.

EC 2.1 вклучува ензими кои пренесуваат еднојаглеродни групи. Оваа категорија се состои од трансфери на метил, хидроксиметил, формил, карбокси, карбамоил и амидо групи.[10] Карбамоилтрансферазите пренесуваат карбамоил група од еден молекул во друг.[11] Карбамоил групите се со формула NH2CO.[12] Во аспартат карбамоил трансферазата учествува во реакцијата:

карбамоил фосфат + L- аспартат L-карбамоил аспартат + фосфат.[13]

EC 2.2: трансферази на кето и алдехидни групи

[уреди | уреди извор]
Реакцијата катализирана од трансалдолаза

Ензими кои пренесуваат алдехидни или кетонски групи се вклучени во EC 2.2. Оваа категорија се состои од различни транскетолази и трансалдолази.[14] Трансалдолазата, учествува во метаболизам на пентоза фосфат.[15] Реакцијата што ја катализира се состои од трансфер на дихидроксиацетонска функционална група на глицералдехид 3-фосфат (исто така познат како G3P). Реакцијата е:

седохептулоза 7-фосфат + глицералдехид 3-фосфат еритроза 4-фосфат + фруктоза 6-фосфат.[16]

EC 2.3: трансферази на ацил група

[уреди | уреди извор]

Трансферот на ацилни групи или ацилни групи кои стануваат алкилни групи за време на процесот на пренесување спаѓаат во EC 2.3. Понатаму, оваа категорија прави разлика помеѓу амино-ацилни и не-амино-ацилни групи. Пептидил трансферазата е рибозим кој го олеснува формирањето на пептидни врски за време на транслацијата.[17] Како аминоацилтрансфераза, таа го катализира трансферот на пептид во аминоацил-tRNA, по оваа реакција:

пептидил-tRNA A + аминоацил-tRNA B tRNA A + пептидил аминоацил-tRNA B.[18]

EC 2.4: гликозил, хексозил и пентозил трансферази

[уреди | уреди извор]

EC 2.4 вклучува ензими кои пренесуваат гликозилни групи, како и оние кои пренесуваат хексоза и пентоза. Гликозилтрансферазата е поткатегорија на EC 2.4 трансферазите која е вклучена во биосинтезата на дисахариди и полисахариди преку трансфер на моносахариди во други молекули.[19] Пример за истакната гликозилтрансфераза е лактоза синтазата, која е димер кој поседува две протеински подединици. Нејзиното примарно дејство е да произведува лактоза од гликоза и UDP-галактоза.[20] Ова се случува преку следната реакција:

UDP-β-D-галактоза + D-глукоза UDP + лактоза.[21]

EC 2.5: алкил и арил трансферази

[уреди | уреди извор]

EC 2.5 се однесува на ензими кои пренесуваат алкил или арил групи, но не вклучува метил групи. Ова е различно на функционалните групи кои стануваат алкил групи кога се пренесуваат, бидејќи тие се вклучени во EC 2.3. EC 2.5 моментално поседува само една подкласа: Алкил и арил трансферази.[22] Цистеин синтазата, на пример, катализира формирање на оцетни киселини и цистеин од O3-ацетил-L-серин и водород сулфид:

O3-ацетил-L-серин + H2S L-цистеин + ацетат.[23]

EC 2.6: азотни трансферази

[уреди | уреди извор]
Аспартат аминотрансферазата може да дејствува на неколку различни аминокиселини

Групирањето кое е конзистентно со трансферот на азотни групи е EC 2.6. Ова вклучува ензими како трансаминаза (исто така позната како „аминотрансфераза“) и многу мал број оксиминотрансферази и други ензими за пренос на азотни групи. EC 2.6 претходно ја вклучуваше амидинотрансферазата, но оттогаш е прекласифицирана како поткатегорија на EC 2.1 (ензими за пренос на еден јаглерод).[24] Во случајот на аспартат трансаминаза, која може да дејствува на тирозин, фенилаланин и триптофан, таа реверзибилно пренесува амино група од една молекула во друга.[25]

Пример за дејствување на аминотрансфераза:

L-аспартат + 2-оксоглутарат оксалоацетат + L-глутамат. [26]

EC 2.7: фосфорни трансферази

[уреди | уреди извор]

Иако EC 2.7 вклучува ензими кои пренесуваат групи што содржат фосфор, тој исто така вклучува и нуклеотидил трансферази.[27] Подкатегоријата фосфотрансфераза е поделена во категории врз основа на типот на група што го прифаќа трансферот.[28] Групите што се класифицирани како акцептори на фосфат вклучуваат: алкохоли, карбокси групи, азотни групи и фосфатни групи.[8] Понатамошни составни делови на оваа подкласа на трансферази се различни кинази. Истакната киназа е циклин-зависната киназа (CDK), која опфаќа подсемејство на протеински кинази. Како што имплицира нивното име, CDK се во голема мера зависни од специфични молекули на циклин за активирање.[29] Откако ќе се комбинираат, комплексот CDK-циклин е способен да ја изврши својата функција во рамките на клеточниот циклус.[30]

Реакцијата катализирана од CDK е следнава:

ATP + целен протеин ADP + фосфопротеин.[31]

EC 2.8: сулфурни трансферази

[уреди | уреди извор]
Дијаграм на структура на естроген сулфотрансфераза (PDB 1aqy EBI) [32]

Трансферот на групи што содржат сулфур е опфатен со EC 2.8 и е поделен на поткатегории на сулфуртрансферази, сулфотрансферази и CoA-трансферази, како и ензими што пренесуваат алкил-тио групи.[33] Во оваа група спаѓа алкохолната сулфотрансфераза која е позната под неколку други имиња, вклучувајќи „хидроксистероидна сулфотрансфераза“, „стероидна сулфокиназа“ и „естрогенска сулфотрансфераза“.[34] Намалувањето на нејзината активност е поврзано со заболување на црниот дроб кај луѓето.[35] Оваа трансфераза дејствува преку следната реакција:

3'-фосфоаденилил сулфат + алкохол аденозин 3',5'бисфосфат + алкил сулфат. [36]

EC 2.9: селен трансферази

[уреди | уреди извор]

EC 2.9 вклучува ензими кои пренесуваат групи што содржат селен.[37] Оваа категорија содржи само две трансферази и затоа е една од најмалите категории на трансферази. Селеноцистеин синтазата, која за прв пат била додадена во системот за класификација во 1999 година, ја претвора серил-tRNA (Sec UCA) во селеноцистеил-tRNA (Sec UCA).[38]

EC 2.10: метални трансферази

[уреди | уреди извор]

Категоријата EC 2.10 вклучува ензими кои пренесуваат групи што содржат молибден или волфрам. Во оваа група спаѓа само еден ензим: молибдоптерин молибдотрансфераза.[39] Овој ензим е компонента на биосинтезата на MoCo во Escherichia coli.[40] Реакцијата што ја катализира е следнава:

аденилил-молибдоптерин + молибдат молибден кофактор + AMP. [41]

Улога во хисто-крвната група

[уреди | уреди извор]

А и Б трансферазите се основа на човечкиот ABO систем на крвни групи . И А и Б трансферазите се гликозилтрансферази, што значи дека пренесуваат молекула на шеќер на H-антиген.[42] Ова му овозможува на H-антигенот да синтетизира гликопротеински и гликолипидни конјугати кои се познати како A/B антигени.[42] Целосното име на А трансферазата е алфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза[43] и нејзината функција во клетката е да додаде N-ацетилгалактозамин на H-антигенот, создавајќи А-антиген.[44] Целосното име на Б-трансферазата е алфа 1-3-галактозилтрансфераза,[43] а нејзината функција во клетката е да додаде молекула на галактоза на H-антигенот, создавајќи Б-антиген. [44]

Болести предизвикани од недостатоци на трансферази

[уреди | уреди извор]
E. coli галактоза-1-фосфат уридилтрансфераза. Недостаток на човечката изоформа на оваа трансфераза предизвикува галактоземија.

Недостатокот на трансферази предизвикуваат различни болести. Најчестиот резултат од недостаток на трансфераза е натрупување на супстрат.

Недостаток на CPT-II

[уреди | уреди извор]

Недостатокот на карнитин палмитоилтрансфераза II (исто така познат како недостаток на CPT-II) доведува до вишок на масни киселини, бидејќи телото нема способност да транспортира масни киселини во митохондриите за да бидат обработени како извор на гориво.[45] Болеста е предизвикана од дефект во генот CPT2.[46] Овој недостаток ќе се манифестира кај пациентите на еден од трите начини: летална неонатална, тешка инфантилна хепатокардиомускуларна и миопатска форма.[46] Миопатската е најмалку тешката форма на недостаток и може да се манифестира во кој било момент од животниот век на пациентот.[46] Другите две форми се појавуваат во доенчеството.[46] Вообичаени симптоми на леталната неонатална форма и тешките инфантилни форми се откажување на црниот дроб, срцеви проблеми, епилептични напади и смрт.[46] Миопатската форма се карактеризира со болка во мускулите и слабост по енергично вежбање.[46] Третманот генерално вклучува модификации на исхраната и додатоци на карнитин.[46]

Галактоземија

[уреди | уреди извор]

Галактоземијата е резултат на неможност за преработка на галактоза.[47] Овој недостаток се јавува кога генот за галактоза-1-фосфат уридилилтрансфераза (GALT) е мутиран, што доведува до недостаток на произведена количина на GALT.[48][49] Постојат две форми на галактоземија: класична и Дуартеова.[50] Дуартеовата галактоземија е генерално помалку тешка од класичната галактоземија и е предизвикана од недостаток на галактокиназа.[51] Галактоземијата ги прави доенчињата неспособни да ги преработуваат шеќерите во мајчиното млеко, што доведува до повраќање и анорексија во рок од неколку дена од раѓањето.[51] Повеќето симптоми на болеста се предизвикани од натрупување на галактоза-1-фосфат во телото.[51] Честите симптоми вклучуваат откажување на црниот дроб, сепса, застој во растот и ментално оштетување, меѓу другото.[52] Во леќите на очите се јавува таложење на втора токсична супстанца, галактитол, што предизвикува катаракта.[53] Моментално, единствениот достапен третман е рана дијагноза проследена со придржување кон диета без лактоза и препишување антибиотици за инфекции што може да се развијат.[54]

Дефицит на холин ацетилтрансфераза

[уреди | уреди извор]

Холин ацетилтрансферазата (исто така позната како ChAT или CAT) е важен ензим кој го произведува невротрансмитерот ацетилхолин.[55] Ацетилхолинот е вклучен во многу невропсихички функции како што се меморијата, вниманието, спиењето и будењето.[56][57][58] Ензимот е глобуларен по форма и се состои од еден аминокиселински ланец.[59] ChAT функционира за пренос на ацетилна група од ацетил коензим А до холин во синапсите на нервните клетки и постои во две форми: растворлива и мембрански врзана.[59] Генот ChAT се наоѓа на хромозомот 10.[60]

Намалената експресија на ChAT е еден од белезите на Алцхајмеровата болест.[61] Пациентите со Алцхајмерова болест покажуваат намалување од 30 до 90% на активноста во неколку региони на мозокот, вклучувајќи го темпоралниот лобус, париеталниот лобус и фронталниот лобус.[62] Сепак, се верува дека недостатокот на ChAT не е главната причина за оваа болест.[59]

Наводи

[уреди | уреди извор]
  1. ↑ „EC 2.7.7 Nucleotidyltransferases“. Enzyme Nomenclature. Recommendations. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 4 October 2020.
  2. ↑ „Transferase“. Genetics Home Reference. National Institute of Health. Архивирано од изворникот на May 21, 2009. Посетено на 4 November 2013.
  3. ↑ „Model reactions for CoA transferase involving thiol transfer. Anhydride formation from thiol esters and carboxylic acids“. The Journal of Biological Chemistry. 257 (18): 10882–92. Sep 1982. doi:10.1016/S0021-9258(18)33907-3. PMID 6955307.
  4. ↑ Wishart, David. „Tryptophan Metabolism“. Small Molecule Pathway Database. Department of Computing Science and Biological Sciences, University of Alberta. Архивирано од изворникот на 2013-11-04. Посетено на 4 November 2013.
  5. ↑ „Pyruvate dehydrogenase kinase-4 contributes to the recirculation of gluconeogenic precursors during postexercise glycogen recovery“. American Journal of Physiology. Regulatory, Integrative and Comparative Physiology. 306 (2): R102–7. Jan 2014. doi:10.1152/ajpregu.00150.2013. PMC 3921314. PMID 24305065.
  6. ↑ Watson, James D. Molecular Biology of the Gene. Upper Saddle River, NJ: Pearson, 2013. Print.
  7. ↑ Boyce S, Tipton KF (2005). „Enzyme Classification and Nomenclature“. Encyclopedia of Life Sciences. doi:10.1038/npg.els.0003893. ISBN 978-0-470-01617-6.
  8. 1 2 „EC2 Transferase Nomenclature“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 4 November 2013.
  9. 1 2 Празен навод (help)
  10. ↑ „EC 2.1.3: Carboxy- and Carbamoyltransferases“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 25 November 2013.
  11. ↑ „carbamoyltransferase“. The Free Dictionary. Farlex, Inc. Посетено на 25 November 2013.
  12. ↑ „carbamoyl group (CHEBI:23004)“. ChEBI: The database and ontology of Chemical Entities of Biological Interest. European Molecular Biology Laboratory. Посетено на 25 November 2013.
  13. ↑ „Aspartate Carbamyl Transferase from Escherichia coli“ (PDF). Acta Chemica Scandinavica. 10: 548–566. 1956. doi:10.3891/acta.chem.scand.10-0548. Архивирано од изворникот (PDF) на 2013-12-03. Посетено на 2025-11-11.
  14. ↑ „ENZYME class 2.2.1“. ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Посетено на 25 November 2013.
  15. ↑ „Pentose Phosphate Pathway“. Molecular Biochemistry II Notes. The Biochemistry and Biophysics Program at Renssalaer Polytechnic Institute. Посетено на 25 November 2013.
  16. ↑ „EC 2.2.1.2 Transaldolase“. Enzyme Structures Database. European Molecular Biology Laboratory. Посетено на 25 November 2013.
  17. ↑ „Insights into substrate stabilization from snapshots of the peptidyl transferase center of the intact 70S ribosome“. Nature Structural & Molecular Biology. 16 (5): 528–33. May 2009. doi:10.1038/nsmb.1577. PMC 2679717. PMID 19363482.
  18. ↑ „ENZYME entry: EC 2.3.2.12“. ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Посетено на 26 November 2013.
  19. ↑ „Keyword Glycosyltransferase“. UniProt. UniProt Consortium. Посетено на 26 November 2013.
  20. ↑ „Alpha-lactalbumin and the lactose synthetase reaction“. The Journal of Biological Chemistry. 245 (8): 2103–8. Apr 1970. doi:10.1016/S0021-9258(18)63212-0. PMID 5440844.
  21. ↑ „ENZYME entry: EC 2.4.1.22“. ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Посетено на 26 November 2013.
  22. ↑ „EC 2.5“. IntEnz. European Molecular Biology Laboratory. Посетено на 26 November 2013.
  23. ↑ „C. elegans aging is modulated by hydrogen sulfide and the sulfhydrylase/cysteine synthase cysl-2“. PLOS ONE. 8 (11). 2013. Bibcode:2013PLoSO...880135Q. doi:10.1371/journal.pone.0080135. PMC 3832670. PMID 24260346.
  24. ↑ „EC 2.6.2“. IUBMB Enzyme Nomenclatur. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 28 November 2013.
  25. ↑ „Mechanism of action of aspartate aminotransferase proposed on the basis of its spatial structure“. Journal of Molecular Biology. 174 (3): 497–525. Apr 1984. doi:10.1016/0022-2836(84)90333-4. PMID 6143829.
  26. ↑ „Enzyme entry:2.6.1.1“. ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Посетено на 28 November 2013.
  27. ↑ „EC 2.7“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 4 December 2013.
  28. ↑ „EC 2 Introduction“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 5 November 2013.
  29. ↑ „Biochemical characterization of the human cyclin-dependent protein kinase activating kinase. Identification of p35 as a novel regulatory subunit“. The Journal of Biological Chemistry. 271 (1): 471–7. Jan 1996. doi:10.1074/jbc.271.1.471. PMID 8550604.
  30. ↑ Lewis, Ricki (2008). Human genetics: concepts and applications (8th. изд.). Boston: McGraw-Hill/Higher Education. стр. 32. ISBN 978-0-07-299539-8.
  31. ↑ „ENZYME Entry: EC 2.7.11.22“. ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Посетено на 4 December 2013.
  32. ↑ „1aqy Summary“. Protein Data Bank in Europe Bringing Structure to Biology. The European Bioinformatics Institute. Посетено на 11 December 2013.
  33. ↑ „EC 2.8 Transferring Sulfur-Containing Groups“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 11 December 2013.
  34. ↑ „Enzyme 2.8.2.2“. Kegg: DBGET. Kyoto University Bioinformatics Center. Посетено на 11 December 2013.
  35. ↑ „Regulation of the human hydroxysteroid sulfotransferase (SULT2A1) by RORα and RORγ and its potential relevance to human liver diseases“. Molecular Endocrinology. 27 (1): 106–15. Jan 2013. doi:10.1210/me.2012-1145. PMC 3545217. PMID 23211525.
  36. ↑ „Assay of sulfotransferases“. Analytical Biochemistry. 95 (1): 82–6. May 1979. doi:10.1016/0003-2697(79)90188-x. PMID 495970.
  37. ↑ „EC 2.9.1“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 11 December 2013.
  38. ↑ „Selenocysteine synthase from Escherichia coli. Analysis of the reaction sequence“. The Journal of Biological Chemistry. 266 (10): 6324–8. Apr 1991. doi:10.1016/S0021-9258(18)38121-3. PMID 2007585.
  39. ↑ „EC 2.10.1“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Посетено на 11 December 2013.
  40. ↑ „Mutational analysis of Escherichia coli MoeA: two functional activities map to the active site cleft“. Biochemistry. 46 (1): 78–86. Jan 2007. doi:10.1021/bi061551q. PMC 1868504. PMID 17198377.
  41. ↑ Wünschiers R, Jahn M, Jahn D, Schomburg I, Peifer S, Heinzle E, Burtscher H, Garbe J, Steen A, Schobert M, Oesterhelt D, Wachtveitl J, Chang A (2010). „Chapter 3: Metabolism“. Во Michal G, Schomburg D (уред.). Biochemical Pathways: an Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd. изд.). Oxford: Wiley-Blackwell. стр. 140. doi:10.1002/9781118657072.ch3. ISBN 978-0-470-14684-2.
  42. 1 2 „B-transferase with a Pro234Ser substitution acquires AB-transferase activity“. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 75 (8): 1570–5. 2011. doi:10.1271/bbb.110276. PMID 21821934.
  43. 1 2 „ABO ABO blood group (transferase A, alpha 1-3-N-acetylgalactosaminyltransferase; transferase B, alpha 1-3-galactosyltransferase) [ Homo sapiens (human) ]“. NCBI. Посетено на 2 December 2013.
  44. 1 2 Datta, S. P.; Smith, G. H.; Campbell, P. N. (2000). Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology (Rev.. изд.). Oxford: Oxford Univ. Press. ISBN 978-0-19-850673-7.
  45. ↑ „Carnitine plamitoyltransferase I deficiency“. Genetics Home Reference. National Institute of Health. Посетено на 4 November 2013.
  46. 1 2 3 4 5 6 7 Weiser, Thomas (1993). „Carnitine Palmitoyltransferase II Deficiency“. NIH. PMID 20301431. Посетено на 22 November 2013.
  47. ↑ „Galactosemia“. Genetics Home Reference. National Institute of Health. Архивирано од изворникот на May 1, 2004. Посетено на 4 November 2013.
  48. ↑ „Analysis of common mutations in the galactose-1-phosphate uridyl transferase gene: new assays to increase the sensitivity and specificity of newborn screening for galactosemia“. The Journal of Molecular Diagnostics. 5 (1): 42–7. Feb 2003. doi:10.1016/S1525-1578(10)60450-3. PMC 1907369. PMID 12552079.
  49. ↑ „Genetic basis of transferase-deficient galactosaemia in Ireland and the population history of the Irish Travellers“. European Journal of Human Genetics. 7 (5): 549–54. Jul 1999. doi:10.1038/sj.ejhg.5200327. PMID 10439960.
  50. ↑ „Detection of common mutations in the GALT gene through ARMS“. Gene. 509 (2): 291–4. Nov 2012. doi:10.1016/j.gene.2012.08.010. PMID 22963887.
  51. 1 2 3 „Galactosemia“. NORD. Посетено на 22 November 2013.[мртва врска]
  52. ↑ „Classic Galactosemia and Clinical Variant Galactosemia“. GeneReviews [Internet]. 2000. PMID 20301691.
  53. ↑ „Classical galactosaemia revisited“. Journal of Inherited Metabolic Disease. 29 (4): 516–25. Aug 2006. doi:10.1007/s10545-006-0382-0. PMID 16838075.
  54. ↑ „Literature review and outcome of classic galactosemia diagnosed in the neonatal period“. Clinical Laboratory. 59 (9–10): 1139–46. 2013. doi:10.7754/clin.lab.2013.121235. PMID 24273939.
  55. ↑ „Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization“. Genomics. 9 (2): 396–8. Feb 1991. doi:10.1016/0888-7543(91)90273-H. PMID 1840566.
  56. ↑ „Role of neuronal nicotinic acetylcholine receptors (nAChRs) on learning and memory in zebrafish“. Psychopharmacology. 231 (9): 1975–85. May 2014. doi:10.1007/s00213-013-3340-1. PMID 24311357.
  57. ↑ „Cholinergic mechanisms in the rat somatosensory cerebral cortex“. The Journal of Physiology. 225 (2): 485–99. Sep 1972. doi:10.1113/jphysiol.1972.sp009951. PMC 1331117. PMID 5074408.
  58. ↑ „Mice with selective elimination of striatal acetylcholine release are lean, show altered energy homeostasis and changed sleep/wake cycle“. Journal of Neurochemistry. 124 (5): 658–69. Mar 2013. doi:10.1111/jnc.12128. PMID 23240572.
  59. 1 2 3 „Choline acetyltransferase: the structure, distribution and pathologic changes in the central nervous system“ (PDF). Pathology International. 49 (11): 921–37. Nov 1999. doi:10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID 10594838.
  60. ↑ „Choline O-Acetyltransferase“. GeneCards: The Human Gene Compendium. Weizmann Institute of Science. Посетено на 5 December 2013.
  61. ↑ „Long-term effects of selective immunolesions of cholinergic neurons of the nucleus basalis magnocellularis on the ascending cholinergic pathways in the rat: a model for Alzheimer's disease“ (PDF). Brain Research Bulletin. 94: 9–16. May 2013. doi:10.1016/j.brainresbull.2013.01.007. PMID 23357177.
  62. ↑ „Neural restrictive silencer factor and choline acetyltransferase expression in cerebral tissue of Alzheimer's Disease patients: A pilot study“. Genetics and Molecular Biology. 36 (1): 28–36. Mar 2013. doi:10.1590/S1415-47572013000100005. PMC 3615522. PMID 23569405.
Преземено од „https://mk.wikipedia.org/w/index.php?title=Трансфераза&oldid=5493410“