Транспортна РНК

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Интеракцијата на тРНК и иРНК во рибозомот, во тек на процесот на синтеза на протеини.

Транспортната РНК (скратено тРНК, порано позната како растворлива РНК или сРНК[1]) претставува РНК молекула, составена обично од 76 до 90 нуклеотиди,[2] која служи како физичка врска помеѓу информационата РНК (иРНК) и аминокиселинската секвенца на протеините. Оваа врска се остварува на тој начин што тРНК ги носи (транспортира) аминокиселините во рибозомот (клеточната машинерија за синтеза на протеини), за кој веќе е врзана иРНК молекула, чии кодони се „читаат“ од страна на антикодоните на тРНК. Затоа, тРНК молекулите се од суштинско значење за процесот на транслација - биосинтеза на протеините во клетката во согласност со правилата на генетскиот код.

Преглед[уреди | уреди извор]

Информационата РНК (иРНК) кодира протеини во форма на низа од континуирани кодони, кои се состојат од три последователни азотни бази. Транспортната РНК (тРНК) ги препознава овие кодони на тој начин што во еден дел од молекулата, наречен антикодон, се наоѓаат три азотни бази кои се комплементарни на оние од кодонот на иРНК и способни да се врзат за нив со помош на три водородни врски.[3] На спротивниот крај од антикодонот во молекулата на тРНК се наоѓа место за ковалентно врзување на специфична аминокиселина, која одговара на секвенцата на антикодонот. Секој тип на тРНК молекула може да врзе само една од 20-те протеиногени аминокиселини, па затоа секој организам поседува многу типови на тРНК молекули. Бидејќи во генетскиот код често се случува да постојат повеќе кодони за една иста аминокиселина, затоа постојат и повеќе тРНК молекули со различни антикодони, кои ја врзуваат истата аминокиселина.

Ковалентното врзување на аминокиселината за 3’ крајот на тРНК е катализирано од група на ензими наречени аминоацил тРНК синтетази.[4] Во текот на синтезата на протеините, тРНК молекулите со врзана аминокиселина се транспортираат во рибозомот со помош на посебни протеини наречени фактори на елонгација, кои имаат улога да го помагаат навлегувањето на тРНК во рибозомот, да вршат транслокација (движење) на рибозомот долж иРНК, и со тоа да асистираат во синтезата на полипептидот. Доколку антикодонот на пристигнувачката тРНК молекула одговара на кодонот на иРНК молекулата, тогаш веќе врзаната тРНК молекула внатре во рибозомот ја предава растечката полипептидна верига од нејзиниот 3’ крај на аминокиселината врзана за 3’ крајот на новопристигнатата тРНК молекула, во реакција која е катализирана од рибозомот.

Во структурата на тРНК се јавуваат неколку нуклеотиди кои се хемиски модифицирани, најчесто со метилација и деаминација. Овие невообичаени азотни бази влијаат на интеракцијата на тРНК со рибозомот, а понекогаш се јавуваат и во антикодонот, со што ги менуваат својствата на базното спарување со базите на кодонот.[4]

Структура[уреди | уреди извор]

Секундарна структура на тРНКPhe на квасец. Забележете ја карактеристичната форма на лист од детелина. Модифицираните азотни бази се обоени сино, додека базите на антикодонот се обоени црвено.
Терциерна структура на тРНК. CCA опашката е обоена жолто, акцепторниот крак е обоен виолетово, варијабилната петелка портокалово, D кракот црвено, антикодонскиот крак сино, со самиот антикодон во црно, а Т кракот зелено.

Структурата на тРНК може да се разгледува како примарна (нуклеотидната низа на молекулата), секундарна (дводимензионална структура со базно спарување на комплементарните бази, која наликува на лист од детелина) и терциерна структура (тродимензионална структура на молекулата, која има форма на латинската буква „L“). Дводимензионалната структура, која наликува на лист од детелина, се претвора во тродимензионалната структура, во форма на буквата „L“, по пат на коаксијално насложување на хеликсите, што претставува чест мотив во терциерната структура на многу РНК молекули.

Должината на секој од краците, како и дијаметарот на петелките, кај секоја тРНК молекула, варира од еден до друг организам.[5][6]

Структурата на тРНК се состои од следните елементи:

  1. 5’-терминална фосфатна група.
  2. Акцепторен крак – стебло од 7-9 базни парови (б.п.), кое се формира со базно спарување помеѓу 5’-терминалниот нуклеотид и 3’-терминалниот нуклеотид (кој ја содржи CCA 3’-терминалната „опашка“, која ја врзува аминокиселината). Акцепторниот крак може да содржи базни парови кои не се од типот на Вотсон-Крик.[7][5]
  3. CCA 3’-терминална „опашка“ – низа составена од базите цитозин-цитозин-аденин, која се наоѓа на 3’ крајот од тРНК молекулата. Аминоацил тРНК синтетазите ковалентно ја врзуваат соодветната аминокиселина за 3’-хидроксилната група на CCA опашката, со што се добива аминоацил-тРНК.[8] Оваа секвенца е критична за распознавање на тРНК од страна на ензимите, а исто така и од рибозомот, во текот на процесот на транслација.[4] Кај некои прокариоти, CCA секвенцата се транскрибира заедно со целата тРНК секвенца, но кај повеќето прокариоти и еукариоти, CCA секвенцата се додава во тек на преработката на тРНК транскриптот, па затоа не е присутна во генот за тРНК.[9]
  4. D крак – стебло од 4-6 б.п. кое завршува со петелка која често го содржи невообичаениот нуклеотид дихидроуридин (D).
  5. Антикодонски крак – стебло од 5 б.п. кое завршува со петелка, која ја содржи антикодонската секвенца. 
  6. Т крак – стебло од 4-5 б.п. кое ја содржи секвенцата ТΨC, каде Т е невообичаениот нуклеотид риботимидин, а Ψ е невообичаениот нуклеотид псевдоуридин (со невообичаена јаглерод-јаглерод ковалентна врска помеѓу рибозата и базата).
  7. На неколку позиции во тРНК молекулата се среќаваат модифицирани бази, најчесто метилирани од страна на ензими метилтрансферази. Првата база од антикодонот, која се нарекува wobble-позиција (од анг. wobble – се колеба, се двоуми), понекогаш може да биде модифицирана во инозин (нуклеозид кој ја содржи базата хипоксантин, која се добива од аденин), псевдоуридин или лизидин.[10]

Антикодон[уреди | уреди извор]

Антикодонот е дел од молекулата на тРНК кој се состои од три нуклеотиди кои се комплементарни на трите бази од кодонот на иРНК молекулата. Секоја тРНК молекула содржи специфична антикодонска секвенца од три бази кои можат да формираат три комплементарни базни парови со еден или повеќе кодони кои кодираат за една иста аминокиселина. Некои антикодони можат базно да се спарат со повеќе од еден кодон како резултат на феноменот наречен wobble-базно спарување. Доста често, првиот нуклеотид од антикодонот е инозин, кој може водородно да врзе повеќе од една база во соодветната кодонска позиција.[4] Во генетскиот код, често се случува една аминокиселина да биде специфицирана од сите четири можни бази на третата позиција од кодонот, или од две можни бази, од кои едната е пуринска, а другата е пиримидинска; на пример, аминокиселината глицин е кодирана од кодоните: GGU, GGC, GGA и GGG. Освен инозинот, и други модифицирани нуклеотиди можат да се јават на првата позиција од антикодонот (wobble-позицијата), што може да резултира со суптилни промени во генетскиот код, како на пр. кај митохондриите.[11]

Бидејќи постојат 61 сенс кодони во стандарниот генетски код, би се очекувало да во клетката, соодветно, постојат 61 различни типови на тРНК молекули, секоја со одговарачки антикодон за секој од 61-те кодони. Меѓутоа, многу клетки содржат помалку од 61 типови на тРНК молекули, бидејќи wobble-базата е способна водородно да се врзе за неколку (но не сите) кодони, кои специфицираат за одредена аминокиселина. Покажано е дека се потребни минимум 31 типа на тРНК за одвивање на недвосмислена транслација на 61-те сенс кодони; максимумот на различни типови на тРНК молекули, кој досега е откриен, изнесува 41.[12]

Аминоацилација[уреди | уреди извор]

Шематски приказ на аминоацилација на тРНК молекула од ензим аминоацил тРНК синтетаза.

Аминоацилацијата е процес на додавање на аминоацилна група на одредено соединение. Во случајот на тРНК, аминоацилацијата претставува ковалентно врзување на една од протеиногените аминокиселини за CCA 3’-терминалната „опашка“ од молекулата на тРНК.

Секоја тРНК се аминоацилира со специфична аминокиселина од страна на ензимот аминоацил тРНК синтетаза. Во клетката има 20 различни аминоацил тРНК синтетази (по една за секоја од 20-те протеиногени аминокиселини), иако има повеќе од една тРНК и повеќе од еден антикодон за повеќето аминокиселини. Распознавањето на соодветната тРНК, од страна на аминоацил тРНК синтетазите, не е посредувано само од антикодонскиот крак туку и од акцепторниот крак на тРНК молекулата.[13][14] Интеракцијата помеѓу тРНК и аминоацил тРНК синтетазата е високо специфична и понекогаш се нарекува „втор генетски код“, бидејќи има критична улога во правилното читање на „првиот“ генетски код и одржувањето на точноста и верноста на протеинската синтеза.[15][4]

Реакцијата е:

  1. аминокиселина + АТP → аминоацил-AMP + PPi
  2. аминоацил-AMP + тРНК → аминоацил-тРНК + AMP

Кај некои организми една или повеќе од аминоацил тРНК синтетазите може да недостасува. Во тој случај, за тРНК молекулата бива врзана хемиски сродна аминокиселина, од страна на аминоацил тРНК синтетазата соодветна за таа аминокиселина, а потоа, со употреба на еден или повеќе други ензими, хемиски сродната аминокиселина се модифицира во саканата аминокиселина. На пример, кај бактеријата Helicobacter pylori недостасува глутаминил тРНК синтетазата, па затоа глутамат тРНК синтетазата ја аминоацилира тРНК-глутамин (тРНК-Gln) со хемиски сродната аминокиселина глутаминска киселина. Потоа, ензимот амидотрансфераза ја претвора карбоксилната странична група на глутаминската киселина во амидна група, со што се добива саканата аминокиселина глутамин.

Врзување за рибозомот[уреди | уреди извор]

Анимација на процесот на транслација: фази на елонгација и насочување кон мембраната кај еукариотска транслација. Рибозомот е обоен зелено и жолто, тРНК молекулите се темно сини, а протеините вклучени во процесот се светло сини. Синтетизираниот полипептид на крај се ослободува во ендоплазматскиот ретикулум.

Рибозомот има три места за врзување на тРНК, а тие зафаќаат простор и во двете рибозомни подединици. Овие три места се наречени А (аминоацилно), P (пептидилно) и E (излезно) место.[16] Покрај овие три, рибозомот има уште две други места за врзување на тРНК, кои се користат во тек на декодирање на иРНК или во тек на иницијацијата на синтезата на протеини. Тие се наречени Т место (именувано по факторот на елонгација Tu) и I место (иницијационо).[17][18] По договор, тРНК-врзувачките места се означуваат така што местото на малата рибозомна подединица се пишува прво, а местото на големата рибозомна подединица се пишува второ. На пример, А местото често се пишува како А/А, P местото често се пишува како P/P, а Е местото како Е/Е.[17]

Кога иницијацијата на транслацијата е комплетирана, првата аминоацил-тРНК е лоцирана во P/P местото и е подготвена за отпочнување на процесот на елонгација. Во текот на елонгацијата, тРНК прво се врзува за рибозомот заедно со протеинот наречен фактор на елонгација Tu (EF-Tu) кај бактериите, додека кај археите и еукариотите, тој протеин се нарекува eEF-1. Ова првично место на врзување на тРНК се нарекува А/Т место, каде А местото половично се наоѓа во малата рибозомна подединица, каде е лоцирано и декодирачкото место за иРНК. Декодирачкото место е местото каде се чита кодонот на иРНК во текот на транслацијата. Т местото половично се наоѓа во големата рибозомна подединица, каде протеинот EF-Tu (или eEF-1 кај археите и еукариотите) стапува во интеракција со рибозомот. По завршувањето на декодирањето на иРНК, аминоацил-тРНК се врзува за А/А местото и е подготвена за формирање на пептидна врска меѓу нејзината аминокиселина и аминокиселината на следната тРНК. Пептидил-тРНК, која го пренесува растечкиот полипептид на аминоацил-тРНК врзана за А/А местото, се наоѓа врзана во P/P местото. По формирањето на пептидната врска, тРНК во P/P местото е деацилирана, односно има слободен 3’ крај, а тРНК во А/А местото го носи растечкиот полипептид. За да се овозможи следниот циклус на елонгација, двете врзани тРНК потоа се поместуваат во хибридни А/P и P/Е врзувачки места, пред комплетирање на циклусот, кога се наоѓаат врзани во P/P и Е/Е местата. Откако тРНК молекулите, сместени во А/А и P/P местата, се преместуваат во P/P и Е/Е местата, иРНК молекулата, исто така, се поместува за еден кодон, со што А/Т местото е слободно и подготвено за следниот циклус на декодирање на иРНК. тРНК молекулата која е врзана во Е/Е местото конечно го напушта рибозомот.

Кај бактериите, првото место кое ја врзува аминоацил-тРНК е P/I местото, кое е наречено по факторот на иницијација IF2, кој ја пренесува тРНК молекулата до тоа место.[18] P/I местото сè уште не е откриено во рибозомите на археите и еукариотите.

тРНК гени[уреди | уреди извор]

Геномите на различни организми имаат различен број на гени за тРНК молекули. На пример, нематодата Caenorhabditis elegans поседува вкупно 29,647 гени во нејзиниот нуклеарен геном, од кои 620 кодираат за тРНК молекули,[19] додека квасната габа Saccharomyces cerevisiae има 275 гени за тРНК во нејзиниот геном.

Хуманиот геном, кој, според најновите процени од 2013 година, поседува околу 20,848 гени за кодирање на протеини, има 497 нуклеарни гени за кодирање на цитоплазматски тРНК молекули и околу 324 тРНК-изведени псевдогени (тРНК гени кои повеќе не се функционални).[20] Некои региони во јадрените хромозоми поседуваат секвенци кои се многу слични на секвенците на митохондријалните тРНК гени.[21] Овие гени се дел од јадрената митохондријална ДНК (ДНК која во текот на еволуцијата била трансферирана од митохондријата во јадрото).[21][22]

Митохондриите на луѓето, како и на сите други еукариоти, поседуваат 22 митохондријални гени за тРНК.

Биогенеза на тРНК[уреди | уреди извор]

Во еукариотските клетки, тРНК молекулите се транскрибирани од страна на ензимот РНК полимераза III, во облик на пре-тРНК молекули, во јадрото на клетката.[23] РНК полимеразата III препознава две високо сочувани низводни промотерски секвенци: 5' итрагенскиот контролен регион (5'-ICR, D-контролен регион, или А кутија) и 3'-ICR (T-контролен регион или B кутија), во тРНК гените.[24][25] Првиот промотер започнува на +8 кај созреаните тРНК молекули, а вториот промотер се наоѓа 30-60 нуклеотиди низводно од првиот. Терминацијата на транскрипцијата е после секвенца од четири или повеќе тимидини.

Пре-тРНК молекулите подлежат на екстензивна модификација во внатрешноста на јадрото. Некои пре-тРНК молекули содржат интрони кои треба да се сплајсираат, или отсечат, за да се добие функционалната тРНК молекула;[26] кај бактериите овие интрони самите себе се сплајсираат, додека кај еукариотите и археите нив ги сплајсираат тРНК-сплајсирачки ендонуклеази.[27] Еукариотските пре-тРНК молекули содржат булбус-хеликс-булбус (BHB) структурен мотив кој е битен за препознавање и прецизно сплајсирање на интроните од страна на ендонуклеазите.[28] Позицијата и структурата на овој мотив се еволутивно сочувани. 3' CCA опашката се додава од страна на ензимот нуклеотидил трансфераза.[29] Пред тРНК молекулите да бидат транспортирани во цитоплазмата од Los1/Xpo-т протеинот,[30][31] тие биваат аминоацилирани.[32] Редоследот на овие процеси на преработка на пре-тРНК молекулите во созреани тРНК молекули не е ист кај сите организми. На пример, кај квасецот, сплајсирањето не се врши во клеточното јадро туку на цитоплазматската страна од митохондријалната мембрана.[33]

Историја[уреди | уреди извор]

Постоењето на тРНК првично било замислено од страна на Френсис Крик, кој претпоставувал дека мора да постои некаква транспортна молекула, способна да посредува во „преводот“ од РНК „азбуката“ во протеинската „азбука“. Молекула со такви карактеристики скоро потоа била откриена од американските научници Малон Хогланд и Пол Заменик, кои првично ја нарекле растворлива РНК или сРНК.[34][35] Значајни истражувања за структурата на тРНК биле извршени во почетокот на 1960-тите години, од страна на Александер Рич и Дон Каспар, двајца истражувачи од Бостон; потоа од групата на Жак Фреско при Универзитетот Принстон и група од Обединетото Кралство при Кралскиот колеџ во Лондон.[36] Во текот на шеесеттите и раните седумдесетти години од 20-тиот век, постоела интензивна конкуренција помеѓу неколку истражувачки групи во светот за решавање на 3D структурата на тРНК. Во 1965 година, Роберт В. Холи, од Универзитетот Корнел, ја објавил примарната структура на тРНК и предложил три секундарни структури.[37] тРНК за првпат била кристализирана во Медисон, Висконсин, од страна на Роберт М. Бок. Структурата на детелина била потврдена со уште неколку други студии во текот на наредните години,[38] за конечно да биде потврдена од студии кои користеле рендгенска кристалографија, во 1974 година. Две независни групи, онаа на Ким Сунг-Ху, работејќи за Александер Рич, и британска група на чело со Арон Клаг, ги објавиле истите кристалографски наоди во распон од една година.[39][40]

Поврзано[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Plescia, O J; Palczuk, N C; Cora-Figueroa, E; Mukherjee, A; Braun, W (октомври 1965 г). Production of antibodies to soluble RNA (sRNA). „Proc. Natl. Acad. Sci. USA“ том  54 (4): 1281–1285. doi:10.1073/pnas.54.4.1281. PMID 5219832. Bibcode1965PNAS...54.1281P. 
  2. Sharp, Stephen J; Schaack, Jerome; Cooley, Lynn; Burke, Deborah J; Soll, Dieter (1985 г). Structure and Transcription of Eukaryotic tRNA Genes. „CRC Critical Reviews in Biochemistry“ том  19 (2): 107–144. doi:10.3109/10409238509082541. PMID 3905254. 
  3. Crick, F. H. (1 декември 1968 г). The origin of the genetic code. „Journal of Molecular Biology“ том  38 (3): 367–379. ISSN 0022-2836. PMID 4887876. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4887876. 
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2017-01-01) (на англиски). Lehninger Principles of Biochemistry (Seventh edition издание). New York NY: W. H. Freeman. стр. 1092-1096. ISBN 9781464126116. https://www.amazon.com/Lehninger-Principles-Biochemistry-David-Nelson/dp/1464126119/ref=pd_lpo_sbs_14_t_0?_encoding=UTF8&psc=1&refRID=XBG2962040NMTNPBG8YN. 
  5. 5,0 5,1 Itoh, Yuzuru; Sekine, Shun-ichi; Suetsugu, Shiro; Yokoyama, Shigeyuki (1 јули 2013 г). Tertiary structure of bacterial selenocysteine tRNA. „Nucleic Acids Research“ том  41 (13): 6729–6738. doi:10.1093/nar/gkt321. ISSN 1362-4962. PMID 23649835. PMC: PMC3711452. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23649835. 
  6. Goodenbour, J. M.; Pan, T. (29 октомври 2006 г). Diversity of tRNA genes in eukaryotes. „Nucleic Acids Research“ том  34 (21): 6137–6146. doi:10.1093/nar/gkl725. PMID 17088292. PMC: 1693877. http://nar.oxfordjournals.org/content/34/21/6137.full.pdf+html. посет. 23 ноември 2014 г. 
  7. Jahn, Martina; Rogers, M. John; Söll, Dieter (18 јули 1991 г). Anticodon and acceptor stem nucleotides in tRNAGln are major recognition elements for E. coli glutaminyl-tRNA synthetase. „Nature“ том  352 (6332): 258–260. doi:10.1038/352258a0. PMID 1857423. Bibcode1991Natur.352..258J. http://www.nature.com/nature/journal/v352/n6332/abs/352258a0.html. посет. 23 ноември 2014 г. 
  8. Ibba, M.; Soll, D. (2000 г). Aminoacyl-tRNA synthesis. „Annual Review of Biochemistry“ том  69: 617–650. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. ISSN 0066-4154. PMID 10966471. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10966471. 
  9. Isolation of a temperature-sensitive mutant with an altered tRNA nucleotidyltransferase and cloning of the gene encoding tRNA nucleotidyltransferase in the yeast Saccharomyces cerevisiae. „J. Biol. Chem.“ том  265 (27): 16216–16220. септември 1990 г. PMID 2204621. 
  10. McCloskey, James A.; Nishimura, Susumu (ноември 1977 г). Modified nucleosides in transfer RNA. „Accounts of Chemical Research“ том  10 (11): 403–410. doi:10.1021/ar50119a004. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ar50119a004. посет. 23 ноември 2014 г. 
  11. Suzuki, T; Suzuki, T (јуни 2014 г). A complete landscape of post-transcriptional modifications in mammalian mitochondrial tRNAs.. „Nucleic Acids Research“ том  42 (11): 7346–57. doi:10.1093/nar/gku390. PMID 24831542. 
  12. Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004). Molecular Biology of the Cell. WH Freeman: New York, NY. 5th ed.
  13. Schimmel, P.; Giegé, R.; Moras, D.; Yokoyama, S. (1 октомври 1993 г). An operational RNA code for amino acids and possible relationship to genetic code. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  90 (19): 8763–8768. ISSN 0027-8424. PMID 7692438. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7692438. 
  14. Rodin, Sergei N.; Ohno, Susumu (13 мај 1997 г). Four primordial modes of tRNA-synthetase recognition, determined by the (G,C) operational code. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ том  94 (10): 5183–5188. ISSN 0027-8424. PMID 9144212. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC24653/. 
  15. Rodin, S. N.; Rodin, A. S. (1 април 2008 г). On the origin of the genetic code: signatures of its primordial complementarity in tRNAs and aminoacyl-tRNA synthetases. „Heredity“ том  100 (4): 341–355. doi:10.1038/sj.hdy.6801086. ISSN 1365-2540. PMID 18322459. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18322459. 
  16. Konevega, Andrey L.; Soboleva, Natalia G.; Makhno, Valentin I.; Semenkov, Yuri P.; Wintermeyer, Wolfgang; Rodnina, Marina V.; Katunin, Vladimir I. (1 јануари 2004 г). Purine bases at position 37 of tRNA stabilize codon-anticodon interaction in the ribosomal A site by stacking and Mg2+-dependent interactions. „RNA (New York, N.Y.)“ том  10 (1): 90–101. ISSN 1355-8382. PMID 14681588. PMC: PMC1370521. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14681588. 
  17. 17,0 17,1 Agirrezabala, Xabier; Frank, Joachim (1 август 2009 г). Elongation in translation as a dynamic interaction among the ribosome, tRNA, and elongation factors EF-G and EF-Tu. „Quarterly Reviews of Biophysics“ том  42 (3): 159–200. doi:10.1017/S0033583509990060. ISSN 1469-8994. PMID 20025795. PMC: PMC2832932. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20025795. 
  18. 18,0 18,1 Allen, Gregory S.; Zavialov, Andrey; Gursky, Richard; Ehrenberg, Måns; Frank, Joachim (3 јуни 2005 г). The cryo-EM structure of a translation initiation complex from Escherichia coli. „Cell“ том  121 (5): 703–712. doi:10.1016/j.cell.2005.03.023. ISSN 0092-8674. PMID 15935757. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15935757. 
  19. Spieth, John; Lawson, Daniel (18 јануари 2006 г). Overview of gene structure. „WormBook: The Online Review of C. Elegans Biology“: 1–10. doi:10.1895/wormbook.1.65.1. ISSN 1551-8507. PMID 18023127. PMC: PMC4781370. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18023127. 
  20. Lander, E. S.; Linton, L. M.; Birren, B.; Nusbaum, C.; Zody, M. C.; Baldwin, J.; Devon, K.; Dewar, K.; и др. (15 февруари 2001 г). Initial sequencing and analysis of the human genome. „Nature“ том  409 (6822): 860–921. doi:10.1038/35057062. ISSN 0028-0836. PMID 11237011. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11237011. 
  21. 21,0 21,1 Telonis, Aristeidis G.; Loher, Phillipe; Kirino, Yohei; Rigoutsos, Isidore (2014 г). Nuclear and mitochondrial tRNA-lookalikes in the human genome. „Frontiers in Genetics“ том  5: 344. doi:10.3389/fgene.2014.00344. ISSN 1664-8021. PMID 25339973. PMC: PMC4189335. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25339973. 
  22. Ramos A.. Nuclear Insertions of Mitochondrial Origin: Database Updating and Usefulness in Cancer Studies. „Mitochondrion“ том  11 (6): 946–53. doi:10.1016/j.mito.2011.08.009. PMID 21907832. 
  23. White RJ. Regulation of RNA polymerases I and III by the retinoblastoma protein: a mechanism for growth control?. „Trends in Biochemical Sciences“ том  22 (3): 77–80. doi:10.1016/S0968-0004(96)10067-0. PMID 9066256. 
  24. Sharp, Stephen; Dingermann, Theodor; Söll, Dieter (1982 г). The minimum intragenic sequences required for promotion of eukaryotic tRNA gene transcription. „Nucleic Acids Research“ том  10 (18): 5393–5406. doi:10.1093/nar/10.18.5393. PMID 6924209. PMC: 320884. http://nar.oxfordjournals.org/content/10/18/5393.full.pdf. посет. 23 ноември 2014 г. 
  25. The expanding RNA polymerase III transcriptome. „Trends Genet.“ том  23 (12): 614–22. декември 2007 г. doi:10.1016/j.tig.2007.09.001. PMID 17977614. 
  26. Tocchini-Valentini, Giuseppe D.; Fruscoloni, Paolo; Tocchini-Valentini, Glauco P. (12 ноември 2009 г). Processing of multiple-intron-containing pretRNA. „Proceedings of the National Academy of Sciences“ том  106 (48): 20246–20251. doi:10.1073/pnas.0911658106. PMID 19910528. Bibcode2009PNAS..10620246T. 
  27. tRNA Splicing. „J Biol Chem“ том  273 (21): 12685–12688. doi:10.1074/jbc.273.21.12685. PMID 9582290. 
  28. Soma, Akiko. Circularly permuted tRNA genes: their expression and implications for their physiological relevance and development. „Frontiers in Genetics“ том  5. doi:10.3389/fgene.2014.00063. ISSN 1664-8021. 
  29. Weiner AM (октомври 2004 г). tRNA maturation: RNA polymerization without a nucleic acid template. „Curr. Biol.“ том  14 (20): R883–5. doi:10.1016/j.cub.2004.09.069. PMID 15498478. 
  30. Kutay, U. .; Lipowsky, G. .; Izaurralde, E. .; Bischoff, F. .; Schwarzmaier, P. .; Hartmann, E. .; Görlich, D. .. Identification of a tRNA-Specific Nuclear Export Receptor. „Molecular Cell“ том  1 (3): 359–369. doi:10.1016/S1097-2765(00)80036-2. PMID 9660920. 
  31. Arts, G. J.; Fornerod, M. .; Mattaj, L. W.. Identification of a nuclear export receptor for tRNA. „Current Biology“ том  8 (6): 305–314. doi:10.1016/S0960-9822(98)70130-7. PMID 9512417. 
  32. Arts, G. -J.; Kuersten, S.; Romby, P.; Ehresmann, B.; Mattaj, I. W.. The role of exportin-t in selective nuclear export of mature tRNAs. „The EMBO Journal“ том  17 (24): 7430–7441. doi:10.1093/emboj/17.24.7430. PMID 9857198. 
  33. Yoshihisa, T.; Yunoki-Esaki, K.; Ohshima, C.; Tanaka, N.; Endo, T.. Possibility of cytoplasmic pre-tRNA splicing: the yeast tRNA splicing endonuclease mainly localizes on the mitochondria. „Molecular Biology of the Cell“ том  14 (8): 3266–3279. doi:10.1091/mbc.E02-11-0757. PMID 12925762. 
  34. Hoagland, M. B.; Zamecnik, P. C.; Stephenson, M. L. (1 април 1957 г). Intermediate reactions in protein biosynthesis. „Biochimica Et Biophysica Acta“ том  24 (1): 215–216. ISSN 0006-3002. PMID 13426231. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13426231. 
  35. Hoagland, M. B.; Stephenson, M. L.; Scott, J. F.; Hecht, L. I.; Zamecnik, P. C. (1 март 1958 г). A soluble ribonucleic acid intermediate in protein synthesis. „The Journal of Biological Chemistry“ том  231 (1): 241–257. ISSN 0021-9258. PMID 13538965. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13538965. 
  36. Clark, Brian F. C. (1 октомври 2006 г). The crystal structure of tRNA. „Journal of Biosciences“ том  31 (4): 453–457. ISSN 0250-5991. PMID 17206065. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17206065. 
  37. Holley, R. W.; Apgar, J.; Everett, G. A.; Madison, J. T.; Marquisee, M.; Merrill, S. H.; Penswick, J. R.; Zamir, A. (19 март 1965 г). STRUCTURE OF A RIBONUCLEIC ACID. „Science (New York, N.Y.)“ том  147 (3664): 1462–1465. ISSN 0036-8075. PMID 14263761. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14263761. 
  38. „The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1968“. www.nobelprize.org. https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1968/index.html. посет. 5 август 2018 г. 
  39. Ladner JE; Jack A; Robertus JD; Brown, RS; Rhodes, D; Clark, BF; Klug, A (ноември 1975 г). Structure of yeast phenylalanine transfer RNA at 2.5 A resolution. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.“ том  72 (11): 4414–8. doi:10.1073/pnas.72.11.4414. PMID 1105583. Bibcode1975PNAS...72.4414L. 
  40. Kim SH; Quigley GJ; Suddath FL; McPherson, A.; Sneden, D.; Kim, J. J.; Weinzierl, J.; Rich, A.. Three-dimensional structure of yeast phenylalanine transfer RNA: folding of the polynucleotide chain. „Science“ том  179 (4070): 285–8. doi:10.1126/science.179.4070.285. PMID 4566654. Bibcode1973Sci...179..285K. 

Надворешни врски[уреди | уреди извор]