Тиоредоксински склоп

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Тиоредоксин
Thioredoxin-fold-1ert.png
Една молекула на човечки тиоредоксин (PDB ID 1ERT), типичен пример на класата на тиоредоксински склоп.
Назнаки
СимболТиоредоксин, Trx
PfamPF00085
Pfam-кланCL0172
InterProIPR013766
PROSITEPDOC00172
SCOP3trx
SUPERFAMILY3trx
CDDcd01659
Тиоредоксин
Назнаки
СимболTrx

Тиоредоксински склопбелковински (протеински) склоп кој е заеднички за ензимите кои го катализираат создавањето на дисулфидните врски и изомеризацијата. Склопот е именуван по тиоредоксинот (класа на мали редокс протеини) и може да се најде и кај прокариотските и кај еукариотските организми. Тој е пример за алфа/бета протеински склоп со оксидоредуктазна активност. Просторната топологија на склопот се состои од четири-верижна антипаралелна бета плоча, која се наоѓа во сендвич меѓу три алфа-завојницаа. Топологијата на бета нишките е 2134, каде 3 е антипаралелна на останатите.

Сочуваност на секвенцата[уреди | уреди извор]

И покрај тоа што постои голема варијабилност во секвенцата, тиоредоксинските протеини споделуваат иста секвенца на активното место, со две реактивни цистеински остатоци: Cys-X-Y-Cys, каде X и Y се често, но не секогаш, хидрофобни аминокиселини. Редуцираната форма на протеинот содржи две слободни тиолни групи на цистеинските остатоци, додека оксидираната форма содржи дисулфидна врска меѓу нив.

Формирање на дисулфидни врски[уреди | уреди извор]

Различните протеини кои содржат тиоредоксин се разликуваат многу во нивната реактивност и во pKa на нивните слободни тиоли, што произлегува од способноста на целокупната структура на протеинот да го стабилизира активираниот тиолат. Иако структурата е прилично доследна меѓу протеините кои го содржат тиоредоксинскиот склоп, pKa вредноста е исклучително чувствителна на мали варијации во структурата, особено поставеноста на атомите од полипептидниот 'рбет во близина на првиот цистеин.

Примери[уреди | уреди извор]

Човечки протеини кои го содржат овој склоп се:

  • DNAJC10
  • ERP70
  • GLRX3
  • P4HB; P5; PDIA2; PDIA3; PDIA4; PDIA5; PDIA6; PDILT
  • QSOX1; QSOX2
  • STRF8
  • TXN; TXN2; TXNDC1; TXNDC10; TXNDC11; TXNDC13; TXNDC14; TXNDC15; TXNDC16; TXNDC2; TXNDC3; TXNDC4; TXNDC5; TXNDC6; TXNDC8; TXNL1; TXNL3

Наводи[уреди | уреди извор]

  • Creighton TE. (2000). Protein folding coupled to disulphide-bond formation. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.

Надворешни врски[уреди | уреди извор]