Свијок (биохемија)

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето

Свијок е елемент на секундарната структура кај белковините (протеините) каде полипептидниот синџир ја менува својата главна насока.

Дефиниција[уреди | уреди извор]

Според една дефиниција,[1] свијокот е структурен мотив каде Cα атомите на две аминокиселински остатоци одделени со неколку (обично една до пет) пептидни врски се блиску еден до друг (растојание помало од 7 Å, односно 0.70 nm). Близината на терминалните Cα атоми овозможува создавање на водородна врска помеѓу соодветните остатоци. Ваквата водородна врска е основата за првичната, а и подобро познатата, дефиниција за свијок. Во повеќето случаи, но не сите, дефиницијата која го користи водородното врзување е еквивалентна со дефиницијата која го користи Cα-растојанието.

Видови на свијоци[уреди | уреди извор]

Шематски приказ на бета свијоци од тип I и тип II.

Свијоците се класифицираат[2] врз основа на разделувањето помеѓу двата крајни остатока:

  • Кај α-свијокот, крајните остатоци се одделени со четири пептидни врски (ii ± 4).
  • Кај β-свијокот (најчестата форма), крајните остатоци се одделени со три пептидни врски (ii ± 3).
  • Кај γ-свијокот, крајните остатоци се одделени со две пептидни врски (ii ± 2).
  • Кај δ-свијокот, крајните остатоци се одделени со една пептидна врска (ii ± 1), што е стерично малку веројатно.
  • Кај π-свијокот, крајните остатоци се одделени со пет пептидни врски (ii ± 5).
Идеални агли за различни типови на β-свијоци.[3] Типовите VIa1, VIa2 и VIb се субјекти на дополнителниот услов да остатокот i + 2(*) мора да биде cis-пролин.
Тип φi + 1 ψi + 1 φi + 2 ψi + 2
I -60° -30° -90°
II -60° 120° 80°
VIII -60° -30° -120° 120°
I' 60° 30° 90°
II' 60° -120° -80°
VIa1 -60° 120° -90° 0°*
VIa2 -120° 120° -60° 0°*
VIb -135° 135° -75° 160°*
IV

свијоци кои не спаѓаат во ниедна од горенаведените категории

Свијоците се класифицираат врз основа на диедарските агли на полипептидниот 'рбет (види Рамачандранов дијаграм). Свијокот може да се конвертира во неговиот инверзен свијок (во кој атомите на главниот синџир имаат спротивна хиралност) со промена на знакот на диедарските агли. (Инверзниот свијок не е вистински енантиомер, бидејќи хиралноста на Cα атомот е сочувана.) На овој начин, γ-свијокот има две форми, една класична форма со (φ, ψ) диедарски агли од околу (75°, -65°) и инверзна форма со диедарски агли од (-75°, 65°). Се јавуваат најмалку осум форми на бета свијокот, зависно од тоа дали има цис изомер на пептидна врска и зависно од диедарските агли на централните два остатока. При пишувањето, класичниот и инверзниот β-свијок се разликуваат со знакот прим, на пр., тип I и тип I' бета свијок. Ако ii + 3 водородна врска се земе како критериум за свијоци, тогаш четирите категории на Венкатачалам[4] (I, II, II', I') се доволни[5] за да се опишат сите можни бета свијоци. Сите четири категории често се јавуваат во протеините, но I е најчестиот, по кого следат II, I' и II" по тој редослед.

Петелки[уреди | уреди извор]

ω-петелка е термин кој ги опфаќа сите подолги, издолжени или неправилни петелки без фиксно внатрешно водородно поврзување.

Повеќекратни свијоци[уреди | уреди извор]

Во многу случаи, еден или повеќе остатоци се вклучени во две делумно преклопени свијоци. На пример, во низа од 5 остатоци, и остатоците 1 до 4 и остатоците 2 до 5 формираат свијок; во ваков случај, станува збор за (i, i + 1) двоен свијок. Повеќекратните свијоци (до седумкратни) често се среќаваат во протеините. Бета свитканите ленти се друг тип на повеќекратни свијоци.

Шноли[уреди | уреди извор]

Шнолата е посебен случај на свијок, кај која насоката на полипептидниот 'рбет се обрнува, а соседните елементи на секундарната структура стапуваат во меѓусебна интеракција. На пример, бета шнолата поврзува две водородно-врзани, антипаралелни β-нишки (прилично збунувачко име, бидејќи β-шнолата може да содржи многу видови на свијоци – α, β, γ, итн.).

Бета шнолите може да се класифицираат според бројот на остатоците кои го сочинуваат свијокот - т.е., оние кои не се дел од β-нишките.[6] Ако овој број е X или Y (според две различни дефиниции за β плочи) β шнолата е дефинирана како X:Y.

Бета свијоците на краевите на бета шнолите имаат различна дистрибуција на типови од другите свијоци; тип I' е најчестиот, проследен со типовите II', I и II.

Флексибилни линкери[уреди | уреди извор]

Свијоците понекогаш се наоѓаат во рамките на флексибилните линкери или петелките кои ги поврзуваат протеинските домени. Секвенците на линкерите варираат во должината и типично се богати со поларни ненаелектризирани аминокиселини. Флексибилни линкери им овозможуваат на домените слободно да се виткаат и да ротираат, што е важно за правилно извршување на нивната функција. Тие, исто така, им овозможуваат на нивните врзувачки партнери да индуцираат големи конформациони промени со помош на далекусежна алостерија.[7][8][9]

Улога во склопувањето на белковините[уреди | уреди извор]

Предложени се две хипотези за улогата на свијоците во протеинското склопување. Според едното гледиште, свијоците играат клучна улога во склопувањето со тоа што овозможуваат интеракции помеѓу елементите на секундарната структура. Ова гледиште е поддржано со студии со мутагенеза кои укажуваат на критична улога на одредени остатоци во свијоците на некои протеини. Исто така, изомерите на X-Pro пептидните врски во свијоците можат целосно да го блокираат конформационото склопување на некои протеини. Според спротивното гледиште, свијоците играат пасивна улога во склопувањето. Ова гледиште е поддржано од слабата сочуваност во аминокиселинската секвенца кај повеќето свијоци. Исто така, изомерите на многу X-Pro пептидни врски во свијоците имаат мал или никаков ефект на склопувањето.

Поврзано[уреди | уреди извор]

Надворешни врски[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Rose, G. D.; Gierasch, L. M.; Smith, J. A. (1985 г). Turns in peptides and proteins. „Advances in Protein Chemistry“ том  37: 1–109. ISSN 0065-3233. PMID 2865874. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2865874. 
  2. Toniolo, C. (1980 г). Intramolecularly hydrogen-bonded peptide conformations. „CRC critical reviews in biochemistry“ том  9 (1): 1–44. ISSN 0045-6411. PMID 6254725. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6254725. 
  3. Hutchinson, E. G.; Thornton, J. M. (1 декември 1994 г). A revised set of potentials for beta-turn formation in proteins. „Protein Science: A Publication of the Protein Society“ том  3 (12): 2207–2216. doi:10.1002/pro.5560031206. ISSN 0961-8368. PMID 7756980. PMC: PMC2142776. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7756980. 
  4. Venkatachalam, C. M. (1 октомври 1968 г). Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units. „Biopolymers“ том  6 (10): 1425–1436. doi:10.1002/bip.1968.360061006. ISSN 0006-3525. PMID 5685102. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5685102. 
  5. Richardson, J. S. (1981 г). The anatomy and taxonomy of protein structure. „Advances in Protein Chemistry“ том  34: 167–339. ISSN 0065-3233. PMID 7020376. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7020376. 
  6. Sibanda, B. L.; Blundell, T. L.; Thornton, J. M. (20 април 1989 г). Conformation of beta-hairpins in protein structures. A systematic classification with applications to modelling by homology, electron density fitting and protein engineering. „Journal of Molecular Biology“ том  206 (4): 759–777. ISSN 0022-2836. PMID 2500530. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2500530. 
  7. Dunker, A. K.; Lawson, J. D.; Brown, C. J.; Williams, R. M.; Romero, P.; Oh, J. S.; Oldfield, C. J.; Campen, A. M.; и др. (2001 г). Intrinsically disordered protein. „Journal of Molecular Graphics & Modelling“ том  19 (1): 26–59. ISSN 1093-3263. PMID 11381529. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11381529. 
  8. Bu, Zimei; Callaway, David J. E. (2011 г). Proteins move! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling. „Advances in Protein Chemistry and Structural Biology“ том  83: 163–221. doi:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISSN 1876-1631. PMID 21570668. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21570668. 
  9. Compiani, Mario; Capriotti, Emidio (3 декември 2013 г). Computational and theoretical methods for protein folding. „Biochemistry“ том  52 (48): 8601–8624. doi:10.1021/bi4001529. ISSN 1520-4995. PMID 24187909. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24187909.