Кофактор (биохемија)

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Комплексот на сукцинат дехидрогеназа, каде се прикажани неколку кофактори, вклучувајќи ги флавинот, железо-сулфурните центри и хемот .

Кофакторот е непротеинско хемиско соединение или метален јон кое е потребно за активноста на ензимот како катализатор, односно супстанца која ја зголемува брзината на хемиската реакција. Кофакторите може да се сметаат за „помошни молекули“, кои помагаат при биохемиските трансформации. Брзината на хемиската трансформација ја проучува научна област наречена ензимска кинетика. Кофакторите обично се разликуваат од лигандите по тоа што тие често ја остваруваат својата функција во врзана состојба.

Кофакторите може да се поделат во две поголеми категории: неоргански јони или комплексни органски молекули, наречени коензими.[1] Коензимите главно потекнуваат од витамините или други органски есенцијални нутриенти во мали количини. (Некои научници ја ограничуваат употребата на терминот „кофактор“ само на неорганските супстанци; во овој текст се опфатени и неорганските и органските кофактори.[2][3])

Коензимите понатаму се поделени на два типа. Првиот тип се нарекува „простетична група“, и главната карактеристика на овој тип на коензими е што се цврсто или ковалентно врзани за протеинот.[4] Вториот тип на коензими се нарекуваат „косупстрати“ и тие привремено се врзани за протеинот. Косупстратите може да бидат ослободени од протеинот во одреден момент, а потоа повторно да се врзат. И простетичните групи и косупстратите имаат иста функција, а тоа е олеснување на реакцијата на ензимите и протеините. Неактивен ензим без кофактор се нарекува апоензим, додека целосниот ензим со кофактор е наречен холоензим.[5] (Забележете дека Меѓународната унија за чиста и применета хемија (IUPAC) го дефинира „коензимот“ малку поразлично, имено како не-протеинско соединение со мала молекуларна тежина, кое е лабаво врзано, а учествува во ензимските реакции како дисоцијабилен носач на хемиски групи или електрони; простетичната група е дефинирана како цврсто врзана, неполипептидна единица во протеин која се регенерира во секој ензиматски циклус.)

Некои ензими или ензимски комплекси користат неколку кофактори. На пример, мултиензимскиот комплекс пируват дехидрогеназа,[6] кој ги спојува процесите на гликолиза и циклусот на лимонска киселина, користи пет органски кофактори и еден метален јон: лабаво врзан тиамин пирофосфат (TPP), ковалентно врзан липоамид и флавин аденин динуклеотид (FAD), косупстрати никотинамид аденин динуклеотид (NAD+) и коензим А (CoA), и магнезиумов јон (Mg2+).[7]

Органските кофактори често се витамини или деривати на витамини. Многу кофактори го содржат нуклеотидот аденозин монофосфат (AMP) како дел од нивните структури, како што се ATP, коензим А, FAD и NAD+. Оваа заедничка структура може да рефлектира заедничко еволутивно потекло како дел од рибозими во древен свет на РНК. Се претпоставува дека AMP-делот од молекулата на коензимот може да се смета за еден вид на „рачка“ со која ензимот го „фаќа“ коензимот за да го префрли помеѓу различните каталитички центри.[8]

Класификација[уреди | уреди извор]

Кофакторите можат да се поделат на две главни групи: органски кофактори, како што се флавинот или хемот; и неоргански кофактори, како што се металните јони Mg2+, Cu+, Mn2+ и железно-сулфурните кластери.

Органските кофактори понекогаш се поделени на коензими и простетични групи. Терминот коензим се однесува конкретно на ензимите и, како таков, на функционалните својства на протеинот. Од друга страна, „простетичната група“ ја нагласува природата на врзувањето на кофакторот за протеинот (јака или ковалентна) и, на тој начин, се однесува на структурна особина. Различни извори даваат малку различни дефиниции за коензими, кофактори и простетични групи. Некои ги сметаат цврсто врзаните органски молекули како простетични групи, а не како коензими, додека други ги дефинираат сите непротеински органски молекули потребни за активност на ензимите како коензими, а ги класифицираат оние кои се цврсто врзани како коензимски простетични групи. Овие поими често лабаво се користат.

Статија објавена во 1980 година во „Трендови во биохемиските науки“ (англ. Trends in Biochemistry Sciences) ја обработува темата на произволното разграничување помеѓу термините „простетична група“ и „коензим“, кое создава конфузија во литературата. Во оваа статија, кофакторот е дефиниран како дополнителна супстанца, која се разликува од протеинот и супстратот, и која е потребна за одвивање на нормалната ензимска активност; додека простетичната група е дефинирана како супстанца која во текот на целиот каталитички циклус е врзана за само една молекула на ензим. Сепак, авторот на оваа статија не можел да дојде до единствена сеопфатна дефиниција за терминот „коензим“ и предложил овој термин да се испушти од употреба во литературата.[9]

Неоргански кофактори[уреди | уреди извор]

Метални јони[уреди | уреди извор]

Металните јони се чести кофактори.[10] Науката за овие кофактори е во рамките на областа на бионеорганска хемија. Во исхраната, овие метални јони се познати под името олигоелементи. Кај човекот најчестите метални јони кои имаат улога на кофактори се: железото, магнезиумот, манганот, кобалтот, бакарот, цинкот и молибденот.[11] Иако недостатокот на хром во исхраната предизвикува нарушена толеранција на гликоза, досега не е идентификуван ензим кај човекот што го користи овој метал како кофактор.[12] [13] Јодот (неметал) е исто така важен олигоелемент кој влегува во состав на структурата на тироидните хормони, а не игра улога на ензимски кофактор.[14] Калциумот е уште еден посебен случај, со тоа што тој е неопходна компонента на човечката исхрана, а истовремено е потребен за нормалната активност на многу ензими, како што се синтаза на азотен оксид, протеински фосфатази и аденилат киназа, но калциумот ги активира овие ензими со алостерична регулација, честопати врзувајќи се за овие ензими во комплекс со калмодулинот.[15] Од овие причини, калциумот игра улога на сигнална молекула во клетките и обично не се смета за кофактор на ензимите кои ги регулира.[16]

Други организми бараат дополнителни метали како ензимски кофактори, како што е ванадиумот во нитрогеназата на азотофиксирачките бактерии од родот Azotobacter,[17] волфрамот во алдехид фередоксин оксидордуктаза на термофилната археја Pyrococcus furiosus,[18] па дури и кадмиумот во карбонатната дехидратаза од морската силикатна алга Thalassiosira weissflogii.[19] [20]

Во многу случаи, кофакторот вклучува и неорганска и органска компонента. Пример се протеините кои врзуваат хем, кој се состои од порфирински прстен во кој е координирано железото.[21]

Јон Примери на ензими кои го содржат овој јон
Бакар Цитохром оксидаза
Железо Каталаза
Цитохром (преку хем)
Нитрогеназа
Хидрогеназа
Магнезиум Гликоза 6-фосфатаза

Хексокиназа ДНК полимераза

Манган Аргиназа
Молибден Нитрат редуктаза
Нитрогеназа
Никел Уреаза
Цинк Алкохол дехидрогеназа
Карбонатна дехидратаза
ДНК полимераза

Железно-сулфурни кластери[уреди | уреди извор]

[Fe2S2] кластер

Железно-сулфурните кластери се комплекси на атоми на железо и сулфур, кои се врзани за цистеинилните остатоци во склоп на протеините. Тие играат и структурни и функционални улоги, вклучувајќи трансфер на електрони и како структурни модули. [22]

Органски[уреди | уреди извор]

Органските кофактори се мали органски молекули (со молекуларна маса помала од 1000 Da) кои можат да бидат лабаво или цврсто врзани за ензимот и директно да учествуваат во ензимската реакција.[5] [23] [24] [25] Во вториот случај, кога тие тешко се отстрануваат без да се денатурира ензимот, најчесто се нарекуваат простетични групи. Важно е да се нагласи дека не постои остра поделба помеѓу лабаво и цврсто врзаните кофактори. Многу кофактори, како што е NAD+, можат цврсто да бидат врзани за некои ензими, а од друга страна, лабаво да бидат врзани за други ензими. Друг пример е тиамин пирофосфатот (TPP), кој е цврсто врзан во ензимите транскетолаза и пируват декарбоксилаза, додека помалку цврсто е врзан во ензимот пируват дехидрогеназа.[26] Други коензими, како што се флавин аденин динуклеотидот (FAD), биотинот и липоамидот, се цврсто врзани за нивните ензими.[27] Цврсто врзаните кофактори генерално се регенерирани за време на истиот циклус на реакцијата, додека лабаво врзаните кофактори можат да се регенерираат во последователна реакција, катализирана од различен ензим. Во вториот случај, кофакторот, исто така, може да се смета за супстрат или косупстрат.

Витамините можат да послужат како прекурсори на многу органски кофактори (на пр., витамините Б1, Б2, Б6, Б12, ниацин и фолна киселина), или пак самите можат да бидат коензими (како на пр., витаминот Ц). Сепак, витамините имаат и други функции во организмот.[28] Многу органски кофактори, исто така, содржат и нуклеотид, како што се носачите на електрони NAD и FAD, и носачот на ацилни групи - коензим А. Повеќето од овие кофактори се наоѓаат во голем број на видови на организми, а некои се универзални за сите форми на живот. Исклучок се група на уникатни кофактори кои еволуирале само во метаногените археи.[29]

Витамини и деривати[уреди | уреди извор]

Кофактор Витамин Дополнителна компонента Трансферирана хемиска група(и) Дистрибуција
Тиамин пирофосфат[30] Тиамин1) пирофосфат група од два јаглеродни атоми Бактерии, археи и еукариоти
NAD+ и NADP+ [31] Ниацин3) ADP Електрони Бактерии, археи и еукариоти
Пиридоксал фосфат[32] Пиридоксин6) Нема Амино и карбоксилни групи Бактерии, археи и еукариоти
Метилкобаламин[33] Витамин Б12 Метил група Ацилни групи Бактерии, археи и еукариоти
Кобаламин[5] Кобаламин12) Нема Водород, алкилни групи Бактерии, археи и еукариоти
Биотин[34] Биотин (Н) Нема CO2 Бактерии, археи и еукариоти
Коензим А[35] Пантотенска киселина5) ADP Ацетилна група и други ацилни групи Бактерии, археи и еукариоти
Тетрахидрофолна киселина[36] Фолна киселина9) Глутаматни остатоци Метилни, формилни, метиленски и формимино групи Бактерии, археи и еукариоти
Менахинон[37] Витамин К Нема Карбонилна група и електрони Бактерии, археи и еукариоти
Аскорбинска киселина[38] Витамин Ц Нема Електрони Бактерии, археи и еукариоти
Флавин мононуклеотид [39] Рибофлавин2) Нема Електрони Бактерии, археи и еукариоти
Флавин аденин динуклеотид Рибофлавин2) ADP Електрони Бактерии, археи и еукариоти
Коензим F420 [40] Рибофлавин2) Аминокиселини Електрони Метаногени и некои бактерии

Невитамински кофактори[уреди | уреди извор]

Кофактор Трансферирана хемиска група(и) Дистрибуција
Аденозин трифосфат [41] Фосфатна група Бактерии, археи и еукариоти
S-аденозил метионин [42] Метилна група Бактерии, археи и еукариоти
Коензим Б [43] Електрони Метаногени
Коензим М [44] [45] Метилна група Метаногени
Коензим Q [46] Електрони Бактерии, археи и еукариоти
Цитидин трифосфат [47] Диацилглицероли и липидни групи Бактерии, археи и еукариоти
Глутатион [48] [49] Електрони Некои бактерии и повеќето еукариоти
Хем [50] Електрони Бактерии, археи и еукариоти
Липоамид[5] Електрони, ацилни групи Бактерии, археи и еукариоти
Метанофуран [51] Формилна група Метаногени
Молибдоптерин [52] [53] Атоми на кислород Бактерии, археи и еукариоти
Нуклеотидни шеќери [54] Моносахариди Бактерии, археи и еукариоти
3'-Фосфоаденозин-5'-фосфосулфат[55] Сулфатна група Бактерии, археи и еукариоти
Пиролохинолин хинон [56] Електрони Бактерии
Тетрахидробиоптерин [57] Кислородни атоми и електрони Бактерии, археи и еукариоти
Тетрахидрометаноптерин[58] Метилна група Метаногени

Кофакторите како метаболни посредници[уреди | уреди извор]

Метаболизмот вклучува огромна низа на хемиски реакции, но повеќето спаѓаат во неколку основни типови реакции кои вклучуваат трансфер на функционални групи.[59] Оваа вообичаена хемија им овозможува на клетките да користат мал пакет на метаболни посредници за пренос на хемиски групи помеѓу различни хемиски реакции.[60] Овие посредници за пренесување на функционални групи се лабаво врзани органски кофактори, кои честопати се нарекуваат коензими.

Секоја класа на реакции за пренос (трансфер) на функционални групи ја спроведува одреден кофактор, кој е супстрат за одреден број на ензими кои го создаваат и одреден број на ензими кои го користат. Пример за ова се дехидрогеназите кои користат никотинамид аденин динуклеотид (NAD+) како кофактор. Во овој случај, стотици различни типови на ензими ги отстрануваат електроните од нивните супстрати и го редуцираат NAD+ во NADH. Овој редуциран кофактор тогаш станува супстрат за која било од редуктазите во клетката, на кои им се потребни електрони за редукција на нивните супстрати.[31]

Од овие причини, кофактори континуирано се рециклираат како дел од метаболизмот. Како пример, вкупната количина на ATP во човечкото тело е околу 0,1 мола. Овој кофактор постојано се распаѓа на ADP и неоргански фосфат, а потоа повторно се претвора во ATP. Затоа, во секое дадено време, вкупниот износ на ATP + ADP во телото останува прилично константен. Енергијата кои ја користат човечките клетки бара хидролиза на 100 -150 мола на ATP дневно, што е околу 50-75 килограми. Нормално, човекот согорува маса на ATP дневно која е приближно еднаква на неговата телесна тежина.[61] Ова значи дека секоја молекула на ATP се рециклира околу 1000-1500 пати во текот на еден ден.

Еволуција[уреди | уреди извор]

Органските кофактори, како што се ATP и NAD, се присутни во сите познати форми на живот и претставуваат основен дел од метаболизмот. Ваквата универзална сочуваност во живиот свет покажува дека овие молекули потекнуваат од раните стадиуми на потеклото на живата материја на Земјата.[62] Според тоа, барем некои од сегашните кофактори во живите организми можеби биле присутни во последниот универзален предок на сите живи организми на планетата, кој живеел пред околу 4 милијарди години.[63] [64]

Поврзано[уреди | уреди извор]

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Hasim, Onn (2010). Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group - Ambiguous Biochemical Jargon. Kuala Lumpur: Biochemical Education. стр. 93–94.
  2. „coenzymes and cofactors“. Посетено на 2007-11-17.
  3. „Enzyme Cofactors“. Архивирано од изворникот на 2003-05-05. Посетено на 2007-11-17.
  4. Nelson D (2008). Lehninger Principles of Biochemistry. New York: W.H. Freeman and Company. стр. 184.
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001). Biochemistry: the chemical reactions of living cells (изд. 2nd.). San Diego: Harcourt/Academic Press. ISBN 978-0-12-492540-3.
  6. Jordan F, Patel MS (2004). Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states. New York, N.Y: Marcel Dekker. стр. 588. ISBN 978-0-8247-4062-7.
  7. „Pyruvate Dehydrogenase Complex“. Chemistry LibreTexts. 2013-10-02. Посетено на 2017-05-10.
  8. „Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins“. Proteins. 44 (3): 282–91. August 2001. doi:10.1002/prot.1093. PMID 11455601.
  9. Bryce (March 1979). „SAM – semantics and misunderstandings“. Trends Biochem. Sci. 4 (3): N62–N63. doi:10.1016/0968-0004(79)90255-X.
  10. „Biochemistry: Enzymes: Classification and catalysis (Cofactors)“. vle.du.ac.in. Посетено на 2018-02-07.
  11. „Physiology and metabolism of essential trace elements: an outline“. Clinics in Endocrinology and Metabolism. 14 (3): 513–43. August 1985. doi:10.1016/S0300-595X(85)80005-0. PMID 3905079.
  12. „Is chromium a trace essential metal?“. BioFactors. 11 (3): 149–62. 2000. doi:10.1002/biof.5520110301. PMID 10875302.
  13. „The biochemistry of chromium“. The Journal of Nutrition. 130 (4): 715–8. April 2000. doi:10.1093/jn/130.4.715. PMID 10736319.
  14. „Iodine metabolism and thyroid physiology: current concepts“. Thyroid. 7 (2): 177–81. April 1997. doi:10.1089/thy.1997.7.177. PMID 9133680.
  15. „Calcium signaling“. Cell. 131 (6): 1047–58. 2007. doi:10.1016/j.cell.2007.11.028. PMID 18083096.
  16. „Ca2+ signaling and intracellular Ca2+ binding proteins“. Journal of Biochemistry. 120 (4): 685–98. October 1996. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021466. PMID 8947828.
  17. „The vanadium-containing nitrogenase of Azotobacter“. BioFactors. 1 (2): 111–6. July 1988. PMID 3076437.
  18. „Structure of a hyperthermophilic tungstopterin enzyme, aldehyde ferredoxin oxidoreductase“. Science. 267 (5203): 1463–9. March 1995. Bibcode:1995Sci...267.1463C. doi:10.1126/science.7878465. PMID 7878465.
  19. „A biological function for cadmium in marine diatoms“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (9): 4627–31. April 2000. Bibcode:2000PNAS...97.4627L. doi:10.1073/pnas.090091397. PMC 18283. PMID 10781068.
  20. „Biochemistry: a cadmium enzyme from a marine diatom“. Nature. 435 (7038): 42. 2005. Bibcode:2005Natur.435...42L. doi:10.1038/435042a. PMID 15875011.
  21. „Structural analysis of heme proteins: implications for design and prediction“. BMC Structural Biology. 11: 13. March 2011. doi:10.1186/1472-6807-11-13. PMC 3059290. PMID 21371326.
  22. „Iron-sulfur protein folds, iron-sulfur chemistry, and evolution“. J. Biol. Inorg. Chem. 13 (2): 157–70. February 2008. doi:10.1007/s00775-007-0318-7. PMID 17992543.
  23. Palmer T (1981). Understanding enzymes. New York: Horwood. ISBN 978-0-85312-307-1.
  24. Cox M, Lehninger AL, Nelson DR (2000). Lehninger principles of biochemistry (изд. 3rd.). New York: Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
  25. Farrell SO, Campbell MK (2009). Biochemistry (изд. 6th.). Pacific Grove: Brooks Cole. ISBN 978-0-495-39041-1.
  26. „Studies on the nature of the binding of thiamine pyrophosphate to enzymes“. The Journal of Biological Chemistry. 243 (11): 3009–19. June 1968. PMID 4968184.
  27. „Conservation of the Enzyme-Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme“. Journal of Molecular Evolution. 85 (5–6): 205–218. December 2017. Bibcode:2017JMolE..85..205H. doi:10.1007/s00239-017-9821-9. PMID 29177972.
  28. „Vitamins: not just for enzymes“. Curr Opin Investig Drugs. 7 (10): 912–5. 2006. PMID 17086936.
  29. „Novel biochemistry of methanogenesis“. The Journal of Biological Chemistry. 263 (17): 7913–6. June 1988. PMID 3131330.
  30. „Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes“. Cell. Mol. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. 2007. doi:10.1007/s00018-007-6423-5. PMID 17429582.
  31. 31,0 31,1 „The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions“. Biochem. J. 402 (2): 205–18. 2007. doi:10.1042/BJ20061638. PMC 1798440. PMID 17295611.
  32. „Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations“. Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415. 2004. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.
  33. „The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes“. Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47. 2003. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID 14527323.
  34. „The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements“. Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29. 2003. doi:10.2174/1389203033487199. PMID 12769720.
  35. „Coenzyme A: back in action“. Prog. Lipid Res. 44 (2–3): 125–53. 2005. doi:10.1016/j.plipres.2005.04.001. PMID 15893380.
  36. „Folic acid“. Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences. 38 (3): 183–223. June 2001. doi:10.1080/20014091084209. PMID 11451208.
  37. „Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management“ (PDF). Microbiology. 145 (8): 1817–30. August 1999. doi:10.1099/13500872-145-8-1817. PMID 10463148.
  38. „Vitamin C. Biosynthesis, recycling and degradation in mammals“. FEBS J. 274 (1): 1–22. 2007. doi:10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x. PMID 17222174.
  39. „Flavoenzymes“. Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. 2007. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID 17275397.
  40. „Riboflavin analogs and inhibitors of riboflavin biosynthesis“. Appl. Microbiol. Biotechnol. 71 (3): 265–75. 2006. doi:10.1007/s00253-006-0421-7. PMID 16607521.
  41. Bugg T (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford: Blackwell Science. стр. 95. ISBN 978-0-86542-793-8.
  42. „S-Adenosylmethionine and methylation“. FASEB Journal. 10 (4): 471–80. March 1996. doi:10.1096/fasebj.10.4.8647346. PMID 8647346.
  43. „Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (12): 4238–42. June 1986. Bibcode:1986PNAS...83.4238N. doi:10.1073/pnas.83.12.4238. PMC 323707. PMID 3086878.
  44. „Structure and methylation of coenzyme M(HSCH2CH2SO3)“. The Journal of Biological Chemistry. 249 (15): 4879–85. August 1974. PMID 4367810.
  45. „Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid)“. Journal of Bacteriology. 137 (1): 256–63. January 1979. doi:10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMC 218444. PMID 104960.
  46. „Biochemical functions of coenzyme Q10“. Journal of the American College of Nutrition. 20 (6): 591–8. December 2001. doi:10.1080/07315724.2001.10719063. PMID 11771674. Архивирано од изворникот на 16 December 2008.
  47. Buchanan BB, Gruissem W, Jones RL (2000). Biochemistry & molecular biology of plants (изд. 1st.). American society of plant physiology. ISBN 978-0-943088-39-6.
  48. Grill D, Tausz T, De Kok LJ (2001). Significance of glutathione in plant adaptation to the environment. Springer. ISBN 978-1-4020-0178-9.
  49. „Glutathione“. Annual Review of Biochemistry. 52: 711–60. 1983. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
  50. „Biology of heme in health and disease“. Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. 2004. doi:10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.
  51. „The active species of 'CO2' utilized by formylmethanofuran dehydrogenase from methanogenic Archaea“. European Journal of Biochemistry. 248 (3): 919–24. September 1997. doi:10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x. PMID 9342247.
  52. „Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants“. Journal of Experimental Botany. 53 (375): 1689–98. August 2002. doi:10.1093/jxb/erf038. PMID 12147719.
  53. „Cell biology of molybdenum“. Biochim. Biophys. Acta. 1763 (7): 621–35. 2006. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.
  54. „Comparative biochemistry of nucleotide-linked sugars“. Progress in Clinical and Biological Research. 23: 595–600. 1978. PMID 351635.
  55. „Structure and function of sulfotransferases“. Archives of Biochemistry and Biophysics. 390 (2): 149–57. June 2001. doi:10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917.
  56. „A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases“. Nature. 280 (5725): 843–4. August 1979. Bibcode:1979Natur.280..843S. doi:10.1038/280843a0. PMID 471057.
  57. „Tetrahydrobiopterin biosynthesis, regeneration and functions“. The Biochemical Journal. 347 (1): 1–16. April 2000. doi:10.1042/0264-6021:3470001. PMC 1220924. PMID 10727395.
  58. „Unusual coenzymes of methanogenesis“. Annual Review of Biochemistry. 59: 355–94. 1990. doi:10.1146/annurev.bi.59.070190.002035. PMID 2115763.
  59. „The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems“. European Journal of Biochemistry. 95 (1): 1–20. March 1979. doi:10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x. PMID 378655.
  60. „Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions“. Annual Review of Biochemistry. 47: 1031–78. 1978. doi:10.1146/annurev.bi.47.070178.005123. PMID 354490.
  61. „Estimating ATP resynthesis during a marathon run: a method to introduce metabolism“. Advan. Physiol. Edu. 25 (2): 70–1. 2001.
  62. „Ribozyme catalysis of metabolism in the RNA world“. Chem. Biodivers. 4 (4): 633–55. 2007. doi:10.1002/cbdv.200790055. PMID 17443876.
  63. Koch AL (1998). How did bacteria come to be?. Advances in Microbial Physiology. 40. стр. 353–99. doi:10.1016/S0065-2911(08)60135-6. ISBN 9780120277407. PMID 9889982.
  64. „The emergence of major cellular processes in evolution“. FEBS Letters. 390 (2): 119–23. July 1996. doi:10.1016/0014-5793(96)00631-X. PMID 8706840.

Литература[уреди | уреди извор]

Надворешни врски[уреди | уреди извор]