Колагенска завојница
| Колагенска тројна завојница | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Модел на колагенска завојница.[1] | |||||||||
| Назнаки | |||||||||
| Симбол | Колаген | ||||||||
| Pfam | PF01391 | ||||||||
| InterPro | IPR008160 | ||||||||
| SCOP | 1a9a | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1a9a | ||||||||
| |||||||||
Кај колагенот, колагенската завојница, или тип-2 завојница, е главната вторична структура. Тој се состои од троен завојница изграден од повторливата аминокиселинска низа глицин - X - Y, каде X и Y најчесто се пролин или хидроксипролин.[2][3][4] Колагенската тројна завојница има 3.3 аминокиселински остатоци по едно свртување.[5] Секој од трите синџира е стабилизиран со стерично одбивање поради пиролидинските прстени на пролинските и хидроксипролинските остатоци. Пиролидинските прстени се оддалечуваат едни од други кога полипептидниот синџир ја зазема ваквата издолжена завојна форма, која е многу поотворена од јако извиената форма на алфа-завојницаот. Трите полипептидни синџири се поврзани меѓусебе со водородни врски.[5] Дарители на водородна врска се пептидните NH групи на глицинските остатоци, а акцептори на водородна врска се CO групите на остатоците од другите синџири. Хидроксилната (OH) група на хидроксипролинот, исто така, учествува во водородното врзување. Висината на колагенската завојница (суперзавојница) изнесува 2,9 Å (0,29 nm) по аминокиселински остаток.
Поврзано[уреди | уреди извор]
Наводи[уреди | уреди извор]
- ↑ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (February 2002). „Crystal structure of the collagen triple helix model [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)“. Protein Sci. 11 (2): 262–70. doi:10.1110/ps.32602. PMC 2373432. PMID 11790836.
- ↑ „Collagen structure: the Madras triple helix and the current scenario“. IUBMB Life. 57 (3): 161–72. March 2005. doi:10.1080/15216540500090710. PMID 16036578.
- ↑ Saad, Moham (Oct 1994). Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling. PhD Thesis, Université Joseph Fourier Grenoble I. стр. 1–221. doi:10.13140/2.1.4776.7844.
- ↑ Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2012-11-21). Lehninger Principles of Biochemistry (англиски) (6. изд.). Freeman/Worth. ISBN 1429234148.CS1-одржување: датум и година (link)
- ↑ 5,0 5,1 Finkelstein, Alexei V.; Ptitsyn, Oleg (2016-07-12). Protein Physics: A Course of Lectures (англиски) (2. изд.). Amsterdam Boston Heidelberg London: Academic Press. стр. 151–163. ISBN 9780128096765.CS1-одржување: датум и година (link)