Бета-сендвич

Од Википедија — слободната енциклопедија
Прејди на прегледникот Прејди на пребарувањето
Илустрација на β-сендвич од Тенасцин C (TN-C) гликопротеинот.

β-сендвич е тип на белковински домен кој често се среќава во протеомите на живите организми. Овие домени обично се состојат од 80 до 350 аминокиселински остатоци и се карактеризираат со две антипаралелни β-плочи кои се поставени спротивно една на друга.[1] Бројот на нишки во β-плочите варира од еден до друг протеин. β-сендвич домените понатаму се поделени на повеќе различни склопови (анг. folds). Имуноглобулинскиот тип на склоп, кој се наоѓа во антителата, (Ig-склоп) се состои од β-сендвич аранжман на 7 и 9 антипаралелни β-нишки распоредени во две β-плочи со топологија на мотивот грчки клуч.[2] Топологијата наречена „швајцарски ролат“ (анг. jelly-roll topology) се наоѓа во протеините кои врзуваат јаглехидрати, како што се конканавалин А и разни лектини, во колаген-врзувачкиот домен на Staphylococcus aureus адхезин и во модулите кои врзуваат фибронектин. L-тип лектинскиот домен е варијација на склопот „швајцарски ролат“, a C2 доменот во својата типична верзија (PKC-C2) е β-сендвич составен од 8 β-нишки.

Наводи[уреди | уреди извор]

  1. Kister, A. E.; Fokas, A. S.; Papatheodorou, T. S.; Gelfand, I. M. (2006). „Strict rules determine arrangements of strands in sandwich proteins“. PNAS. 103 (11): 4107–4110. doi:10.1073/pnas.0510747103. PMC 1449654. PMID 16537492.
  2. Lesk, Arthur M. (2016). Introduction to Protein Science: Architecture, Function and Genomics (3rd ed.). New York: Oxford University Press. стр. 260–274. ISBN 978-0-19-871684-6.