Амилаза
| Алфа-амилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Назнаки | |||||||||
| EC-број | 3.2.1.1 | ||||||||
| CAS-број | 9000-90-2 | ||||||||
| Бази на податоци | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB структури | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| Генетска онтологија | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
| Гана-амилаза.Глукан 1,4-алфа-глукозидаза | |
|---|---|
| EC-број | {{{EC_number}}} |
Амилазата претставува ензим кој ја катализира хидролизата на скроб (латински amylum ) во прости шеќери. Амилазата е присутна во плунката на човекот и некои други цицачи, каде што го започнува хемискиот процес на варењето. Храната што содржи големи количини скроб, но малку сахароза, како што се оризот и компирите, може да добие малку сладок вкус додека се џвака, бидејќи амилазата го разградува дел од скробот кој го содржат во глукоза. Панкреасот и плунковните жлезди создаваат амилаза (алфа амилаза) за да го хидролизираат скробот од храната во дисахариди и трисахариди, кои се претвораат од други ензими во гликоза за да го снабдат телото со енергија. Растенијата како и некои бактерии како и квасците исто така произведуваат амилаза. Специфичните амилазни протеини се означени со различни грчки букви. Сите видови на амилаза претставуваат гликозидни хидролази и дејствуваат на α-1,4- гликозидни врски.
Класификација
[уреди | уреди извор]| α-амилаза | β-амилаза | γ-амилаза | |
|---|---|---|---|
| Извор | Животни, растенија, микроби | Растенија, микроби | Животни, микроби |
| Ткиво | Плунковна жлезда, панкреас | Семиња, овошје | Тенко црево |
| Место на расцепување | Случајна α-1,4 гликозидна врска | Втора α-1,4 гликозидна врска | Последна α-1,4 гликозидна врска |
| Производи на реакција | Малтоза, декстрин, итн. | Малтоза | Гликоза |
| Оптимална pH вредност | 6,7–7,0 | 5,4–5,5 | 4,0–4,5 |
| Оптимална температура за подготовка на пиво | 68–74 °C (154–165 °F) | 58–65 °C (136–149 °F) | 63–68 °C (145–154 °F) |
α-амилаза
[уреди | уреди извор]α-амилазите (EC 3.2.1.1 ) ( CAS 9014–71–5) (алтернативни имиња: 1,4-α-D-глукан глуканохидролаза; гликогеназа) се металоензими кои содржат калциум. Дејствуваат на случајни локации по должината на скробниот ланец, α-амилазата ги разградува полисахаридите со долг синџир, на крајот давајќи или малтотриоза и малтоза од амилоза, или малтоза, гликоза и „граничен декстрин“ од амилопектин. Тие припаѓаат на семејството 13 на гликозидни хидролази.
Во рамкитее на човековата физиологија, и плунковите и пенкреатичните амилази се алфа-амилази.
Формата на α-амилаза се наоѓа и кај растенијата, некои габи (аскомицети и базидиомицети) и бактерии (Bacillus).
β-амилаза
[уреди | уреди извор]Друга форма на амилазата претставува β-амилаза (EC 3.2.1.2) (алтернативни имиња: 1,4-α- D -глукан малтохидролаза; гликогеназа; сахароген амилаза) се синтетизира и од бактерии, габи и растенија. Работејќи од нередуцирачкиот крај на полисахаридот, β-амилазата катализира хидролиза на втората α-1,4 гликозидна врска, раскинувајќи две гликозни единици (малтоза) истовремено. Когаовошјето созрева, β-амилазата го разложува скробот во малтоза, што резултира со сладок вкус на зрело овошје. Тие припаѓаат на семејството на таканаречени гликозидни хидролази 14.
И α-амилазата и β-амилазата се присутни во семенките кај растенијата; β-амилазата е присутна во неактивна форма пред 'ртењето, додека α-амилазата и протеазите се појавуваат откако ќе започне 'ртењето. Многу микроби, исто така, создаваат амилаза за разградување на екстрацелуларните скробни молекули. Животинските ткива не содржат β-амилаза, иако таа може да биде присутна кај микроорганизмите содржани во дигестивниот тракт. Оптималната pH вредност за активноста на β-амилазата е 4,0–5,0.[2]
γ-амилаза
[уреди | уреди извор]γ-амилаза (EC 3.2.1.3) (алтернативни имиња: Глукан 1,4-α-глукозидаза; амилоглукозидаза; егзо -1,4-α-глукозидаза; глукоамилаза; лизозомална α-глукозидаза; 1,4-α- D -глукан глукохидролаза) ги раскинува α(1–6) гликозидните врски, како и последната α-1,4 гликозидна врска на нередуцирачкиот крај на амилозата и амилопектинот во скробот, со што се ослободува гликоза. γ-амилазата има најниска оптимална pH вредност од сите амилази бидејќи е најактивна околу pH 3(кисело). Тие спаѓаат во различни семејства на гликозидни хидролази.
Употреба
[уреди | уреди извор]Ферментација
[уреди | уреди извор]α- и β-амилазите се важни во создавањето на пиво и течни пијалоци направени од сахариди добиени од скроб. При ферментација, квасецот внесува шеќери и излачува етанол. Во пивото и некои други течни пијалоци, јаглехидратите присутни на почетокот на ферментацијата се произведени со „гмечење“ на зрна или други извори на скроб (како што се компири). Во традиционалното производство на пиво и други слични пијалоци, слад се меша со топла вода за да се создаде „пире“, кое се одржува на одредена температура за да им се овозможи на амилазите во сладното зрно да го претворат скробот од јачменот во поедноставни шеќери. Различните температури ја оптимизираат активноста на алфа или бета амилазата, што води до различни мешавини од ферментирачки и неферментирачки шеќери. При изборот на температурата на сздавање на пире и односот зрно-вода, пиварот може да ја промени содржината на алкохол во пивото, чувството во устата, аромата и вкусот на готовото пиво.
Во некои од старите техники за производство на алкохолни пијалоци, претворањето на скроб во поедноставни шеќери започнува со тоа што пиварот го џвзкал зрното за да го измеша со неговата плунка која го содржи ензимот.[3] Оваа техника продолжува да се практикува во домашното производство на некои традиционални пијалоци, како што се на пример чаанг на Хималаите, чича на Андите и касири во Бразил и Суринам.
Додаток во брашно
[уреди | уреди извор]Амилазите се употребуваат во производството на леб и за разградување на сложените јаглехидрати, како што е скробот во брашното, во прости шеќери. Потоа квасецот се храни со овие прости шеќери и ги претвора во негови крајни метаболички продукти производи како етанол и јаглерод диоксид. Ова му дава вкус и предизвикува лебот да нарасне. Иако амилазите се среќаваат природно во клетките на квасецот, квасецот бара време да произведе доволно од овие ензими за да разгради значителни количини на скроб во лебот. Ова е причината за долгите ферментирани теста како што е киселото тесто. Современите начини за производство на леб користат амилази (често во форма на слад од јачмен) за подобрување на лебот, при што процесот станува побрз и поефикасен за комерцијална употреба.[4]
Молекуларна биологија
[уреди | уреди извор]Во молекуларната биологија, присуството на амилаза може да послужи како дополнителен метод за селекција за успешен начин на интеграција на репортерски конструкт покрај отпорноста на антибиотици. Затоа што репортерските гени се опкружени со хомологни региони на генот кој кодира амилаза, успешната интеграција ќе го наруши генот за амилаза и ќе спречи деградација на скроб, што лесно се открива преку боење со јод (Луголов-раствор).
Медицинска употреба
[уреди | уреди извор]Амилазата има и медицинска примена во употребата на терапија како замена на панкреасните ензими. Таа е една од компонентите во Солпура (липротамаза) која помага во разградувањето на сахаридите во едноставни шеќери.[5]
Научна употреба
[уреди | уреди извор]Алфа-амилазата во саливат се користи како биомаркер за физиолошки стрес.[6] Како одговор на активноста на симпатичкиот нервен систем (на пример, поради стресор од секојдневниот живот), познато е дека нивото на алфа-амилаза во плунката се зголемува; затоа, количината на алфа-амилаза во плунката може конкретно да ги информира истражувачите за активноста на симпатичкиот нервен систем како резултат на одговорот на стрес. Како и со другите биомаркери за стрес, познато е дека одговорот на саливарната алфа-амилаза на стрес е намален по интензитет кај луѓе со професионално прегорување.[7]
Други употреби
[уреди | уреди извор]Инхибитор на алфа-амилазата, наречен фазеоламин, е тестиран како потенцијално помагало во исхраната.[8]
Ако се употребува како додаток во исхраната, амилазата има Е број E1100 и може да се лачи од свински панкреас или мувла.
Амиазата од бацилите се користи и во детергентите за прење на облека и машини за миење на садови за растворање на скроб од платно и садови.
Фабричките работници кои работат со амилаза за која било од горенаведените намени се изложени на зголемен ризик од професионално предизвикана астма. 5-9% проценти од пекарите имаат позитивен тест на кожата, а една четвртина до една третина од пекарите со проблеми со дишењето се преосетливи на амилаза.[9]
Хиперамилаземија
[уреди | уреди извор]Амилазата во рамките на крвниот серум може да се измери за целите на медицинска дијагноза. Повисока од нормалната концентрација може да се јави при која било од неколку медицински појаави, вклучувајќи акутно воспаление на панкреасот (кое може да се мери истовремено со поспецифичната липаза),[10] перфориран пептичен улкус, торзија на циста на јајниците, странгулација, илеус, мезентерична исхемија, макроамилаземија и заушки. Амилазата може да се мери во други телесни течности, вклучувајќи урина и перитонеална течност.
Студија изведена во јануари 2007 година од Универзитетот Вашингтон во Сент Луис сугерира дека тестовите за ензимот во саливата би можеле да се користат за да се детерминира намалено ниво на сон, бидејќи ензимот ја зголемува својата активност во корелација со времетраењето на лишувањето од сон кај испитаникот.[11]
Наводи
[уреди | уреди извор]- ↑ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (May 1996). „Слика од структурата на саливарна алфа-амилаза at 1.6 Å resolution: implications for its role in the oral cavity“. Acta Crystallographica D. 52 (3): 435–446. Bibcode:1996AcCrD..52..435R. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
- ↑ „Amylase, Alpha, I.U.B.: 3.2.1.11,4-α-D-Glucan glucanohydrolase“.
- ↑ „Chew It Up, Spit It Out, Then Brew. Cheers!“. New York Times. 8 September 2009. Посетено на 27 March 2013.
- ↑ Maton A, Hopkins J, McLaughlin CW, Johnson S, Warner MQ, LaHart D, Wright JD (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, NJ: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1.
- ↑ „Sollpura“. Anthera Pharmaceuticals. Архивирано од изворникот на 18 July 2015. Посетено на 21 July 2015.
- ↑ Ali, Nida; Nater, Urs M. (2020-01-03). „Salivary Alpha-Amylase as a Biomarker of Stress in Behavioral Medicine“. International Journal of Behavioral Medicine. 27 (3): 337–342. doi:10.1007/s12529-019-09843-x. ISSN 1532-7558. PMC 7250801. PMID 31900867.
- ↑ de Vente, Wieke; van Amsterdam, Jan G. C.; Olff, Miranda; Kamphuis, Jan H.; Emmelkamp, Paul M. G. (2015). „Burnout Is Associated with Reduced Parasympathetic Activity and Reduced HPA Axis Responsiveness, Predominantly in Males“. BioMed Research International (англиски). 2015 (1). doi:10.1155/2015/431725. ISSN 2314-6141. PMC 4628754. PMID 26557670.
- ↑ „Blocking saccharide absorption and weight loss: a clinical trial using Phase 2 brand proprietary fractionated white bean extract“ (PDF). Alternative Medicine Review. 9 (1): 63–69. March 2004. PMID 15005645. Архивирано од изворникот (PDF) на 2011-07-28.
- ↑ „Agents, old and new, causing occupational asthma“. Occupational and Environmental Medicine. 58 (5): 354–360, 290. May 2001. doi:10.1136/oem.58.5.354. PMC 1740131. PMID 11303086.
- ↑ „Acute Pancreatitis – Gastrointestinal Disorders“. Merck Manuals Professional Edition. Merck.[мртва врска]
- ↑ „First Biomarker for Human Sleepiness Identified“. Record. Washington University in St. Louis. 25 January 2007. Архивирано од изворникот на 7 October 2007. Посетено на 7 July 2013.
| ||||||||||||||||||||||